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Yorodumi- PDB-5jjl: Rho transcription termination factor bound to rU8 and 5 ADP-BeF3 ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jjl | |||||||||
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Title | Rho transcription termination factor bound to rU8 and 5 ADP-BeF3 molecules | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION/RNA / protein-RNA complex / TRANSCRIPTION-RNA complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli O157:H7 (bacteria) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | |||||||||
Authors | Thomsen, N.D. / Lawson, M.R. / Witkowsky, L.B. / Qu, S. / Berger, J.M. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2016 Title: Molecular mechanisms of substrate-controlled ring dynamics and substepping in a nucleic acid-dependent hexameric motor. Authors: Thomsen, N.D. / Lawson, M.R. / Witkowsky, L.B. / Qu, S. / Berger, J.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5jjl.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5jjl.ent.gz | 807.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5jjl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jj/5jjl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jj/5jjl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5jjiSC 5jjkC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / RNA chain , 2 types, 7 molecules ABCDEFG
#1: Protein | Mass: 47949.500 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: N-terminal MGH insertion Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O157:H7 (bacteria) / Gene: rho, Z5293, ECs4716 / Plasmid: pET28b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) pLysS References: UniProt: P0AG32, UniProt: P0AG30*PLUS, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement #2: RNA chain | | Mass: 3629.032 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 4 types, 31 molecules
#3: Chemical | ChemComp-ADP / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-BEF / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 7.5 / Details: 200 mM KOAc, 40% MPD, 0.5% ethyl acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.116 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 4, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.116 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→49.52 Å / Num. obs: 46060 / % possible obs: 96.12 % / Biso Wilson estimate: 63.31 Å2 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.31 Å / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5JJI Resolution: 3.2→49.52 Å / SU ML: 0.410615569722 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 27.7612787883 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 73.3330848993 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→49.52 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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