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- PDB-5ji7: The Crystal Structure Of IUS-SPRY Domain From RanBPM/9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ji7
タイトルThe Crystal Structure Of IUS-SPRY Domain From RanBPM/9
要素Ran-binding protein 9
キーワードRAN-BINDING PROTEIN / BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


L1CAM interactions / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / microtubule nucleation / microtubule associated complex / ubiquitin ligase complex / MET activates RAS signaling / Regulation of pyruvate metabolism / cytoskeleton organization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / small GTPase binding ...L1CAM interactions / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / microtubule nucleation / microtubule associated complex / ubiquitin ligase complex / MET activates RAS signaling / Regulation of pyruvate metabolism / cytoskeleton organization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / small GTPase binding / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / nuclear body / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran binding protein 9/10, SPRY domain / CRA domain / : / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / LisH / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. ...Ran binding protein 9/10, SPRY domain / CRA domain / : / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / LisH / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / SPRY domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran-binding protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Hong, S.K. / Kim, K.-H. / Kim, E.E.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
Ministry of ScienceNRF 20110021713 韓国
Korea Institute of Science and Technology 韓国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for the Interaction between the IUS-SPRY Domain of RanBPM and DDX-4 in Germ Cell Development.
著者: Hong, S.K. / Kim, K.H. / Song, E.J. / Kim, E.E.
履歴
登録2016年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ran-binding protein 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3441
ポリマ－26,3441
非ポリマー00
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.697, 62.666, 69.766
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ran-binding protein 9 / RanBP9 / BPM-L / BPM90 / Ran-binding protein M / RanBPM / RanBP7


分子量: 26344.484 Da / 分子数: 1 / 断片: IUS-SPRY DOMAIN, UNP RESIDUES 108-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANBP9, RANBPM / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3) / 参照: UniProt: Q96S59
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.56 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M NA-CACODYLATE, PH 6.5, 6% PEG 4000, 0.2M KCL, 0.02M MGCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPAL/PLS 5C (4A)11
シンクロトロンPAL/PLS 5C (4A)20.97928, 0.97951, 0.97160
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2009年12月10日
ADSC QUANTUM 2102CCD2009年12月10日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MIRRORSSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MIRRORSMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979281
30.979511
40.97161
反射解像度: 1.51→50 Å / Num. obs: 30090 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 44.825
反射 シェル解像度: 1.51→1.56 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 10.683 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.51→36.42 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 14.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.191 2000 6.71 %
Rwork0.163 --
obs0.165 29801 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 35.2 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5774 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.0785 Å2-0 Å2
3----0.499 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→36.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1559 0 0 221 1780
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2512186
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.875581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089222
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5132-1.55110.20371370.17691904X-RAY DIFFRACTION99
1.5511-1.5930.19261410.15971954X-RAY DIFFRACTION100
1.593-1.63990.18861410.15891971X-RAY DIFFRACTION100
1.6399-1.69280.17881400.14851950X-RAY DIFFRACTION100
1.6928-1.75330.17551410.14641953X-RAY DIFFRACTION100
1.7533-1.82350.17921410.14191965X-RAY DIFFRACTION100
1.8235-1.90650.17051430.14421982X-RAY DIFFRACTION100
1.9065-2.0070.19351430.15481986X-RAY DIFFRACTION100
2.007-2.13270.20411420.15871971X-RAY DIFFRACTION100
2.1327-2.29740.17331430.16251993X-RAY DIFFRACTION100
2.2974-2.52850.21181440.16592006X-RAY DIFFRACTION100
2.5285-2.89430.1881450.17572004X-RAY DIFFRACTION100
2.8943-3.64590.19141460.17062044X-RAY DIFFRACTION100
3.6459-36.42860.19581530.17252118X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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