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- PDB-5jcu: Crystal Structure of hGSTA1-1 with Glutathione Adduct of Phenethy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jcu
タイトルCrystal Structure of hGSTA1-1 with Glutathione Adduct of Phenethyl Isothiocyanate and Cystein Adduct of Phenethyl Isothiocyanate
要素Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE / GST / PEITC / Glutathione adduct / Cyctein adduct
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GVX / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Kumari, V. / Ji, X.
引用
ジャーナル: Plos One / 年: 2016
タイトル: Irreversible Inhibition of Glutathione S-Transferase by Phenethyl Isothiocyanate (PEITC), a Dietary Cancer Chemopreventive Phytochemical.
著者: Kumari, V. / Dyba, M.A. / Holland, R.J. / Liang, Y.H. / Singh, S.V. / Ji, X.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 1993
タイトル: Structure determination and refinement of human alpha class glutathione transferase A1-1, and a comparison with the Mu and Pi class enzymes.
著者: Sinning, I. / Kleywegt, G.J. / Cowan, S.W. / Reinemer, P. / Dirr, H.W. / Huber, R. / Gilliland, G.L. / Armstrong, R.N. / Ji, X. / Board, P.G.
履歴
登録2016年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1
C: Glutathione S-transferase A1
D: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,06314
ポリマ－102,8094
非ポリマー2,25510
水19,6001088
1
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5327
ポリマ－51,4042
非ポリマー1,1275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione S-transferase A1
D: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5327
ポリマ－51,4042
非ポリマー1,1275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.335, 92.666, 104.051
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-551-

HOH

21A-554-

HOH

31A-635-

HOH

41C-561-

HOH

51D-577-

HOH

61D-590-

HOH

71D-634-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase A1 / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1


分子量: 25702.166 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / プラスミド: pET30b(+)/hGSTA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star(DE3) / 参照: UniProt: P08263, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GVX / L-gamma-glutamyl-S-[(2-phenylethyl)carbamothioyl]-L-cysteinylglycine / γGlu-S-(フェネチルチオカルバモイル)-L-Cys-Gly-OH


タイプ: peptide-like / 分子量: 470.563 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26N4O6S2
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1088 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.92 % / 解説: Rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: PEG 3350 20% (w/v), Sodium acetate 0.2 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→30 Å / Num. obs: 71288 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.695 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 18.04
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.866 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1GUH

1guh


解像度: 1.93→29.799 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.57
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 998 1.4 %Random
Rwork0.1772 ---
obs0.1782 71262 98.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→29.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7228 0 148 1088 8464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097588
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0910187
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1122995
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441101
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051295
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9252-2.02670.31221230.25799780X-RAY DIFFRACTION97
2.0267-2.15360.27971520.21999950X-RAY DIFFRACTION99
2.1536-2.31980.28151420.201410013X-RAY DIFFRACTION99
2.3198-2.55320.30121350.198310044X-RAY DIFFRACTION99
2.5532-2.92240.25871440.193610071X-RAY DIFFRACTION99
2.9224-3.68080.26161480.163810141X-RAY DIFFRACTION100
3.6808-29.80210.17841540.145410265X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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