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万見
- PDB-5jco: Structure and dynamics of single-isoform recombinant neuronal hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jco
タイトルStructure and dynamics of single-isoform recombinant neuronal human tubulin
要素
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta-3 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / microtubules / tubulin / single isoform / recombinant / dynamic instability
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / organelle transport along microtubule / glial cell differentiation / forebrain morphogenesis ...netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / organelle transport along microtubule / glial cell differentiation / forebrain morphogenesis / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / neuron projection arborization / cytoskeleton-dependent intracellular transport / cerebellar cortex morphogenesis / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / dentate gyrus development / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Gap junction assembly / pyramidal neuron differentiation / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / centrosome cycle / motor behavior / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / response to L-glutamate / smoothened signaling pathway / intercellular bridge / regulation of synapse organization / startle response / locomotory exploration behavior / Recycling pathway of L1 / microtubule polymerization / microtubule-based process / RHO GTPases activate IQGAPs / response to tumor necrosis factor / Hedgehog 'off' state / response to mechanical stimulus / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / condensed chromosome / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / homeostasis of number of cells within a tissue / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to calcium ion / adult locomotory behavior / filopodium / axon guidance / cell periphery / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / intracellular protein transport / peptide binding / neuron migration / synapse organization / neuromuscular junction / visual learning / PKR-mediated signaling / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / cerebral cortex development / mitotic spindle / memory / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / lamellipodium / mitotic cell cycle / gene expression / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / neuron apoptotic process / microtubule / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / cell division / axon / GTPase activity / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta-3 chain / Tubulin alpha-1A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Vemu, A. / Atherton, J. / Spector, J.O. / Szyk, A. / Moores, C.A. / Roll-Mecak, A.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: Structure and Dynamics of Single-isoform Recombinant Neuronal Human Tubulin.
著者: Annapurna Vemu / Joseph Atherton / Jeffrey O Spector / Agnieszka Szyk / Carolyn A Moores / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Microtubules are polymers that cycle stochastically between polymerization and depolymerization, i.e. they exhibit "dynamic instability." This behavior is crucial for cell division, motility, and ...Microtubules are polymers that cycle stochastically between polymerization and depolymerization, i.e. they exhibit "dynamic instability." This behavior is crucial for cell division, motility, and differentiation. Although studies in the last decade have made fundamental breakthroughs in our understanding of how cellular effectors modulate microtubule dynamics, analysis of the relationship between tubulin sequence, structure, and dynamics has been held back by a lack of dynamics measurements with and structural characterization of homogeneous isotypically pure engineered tubulin. Here, we report for the first time the cryo-EM structure and in vitro dynamics parameters of recombinant isotypically pure human tubulin. α1A/βIII is a purely neuronal tubulin isoform. The 4.2-Å structure of post-translationally unmodified human α1A/βIII microtubules shows overall similarity to that of heterogeneous brain microtubules, but it is distinguished by subtle differences at polymerization interfaces, which are hot spots for sequence divergence between tubulin isoforms. In vitro dynamics assays show that, like mosaic brain microtubules, recombinant homogeneous microtubules undergo dynamic instability, but they polymerize slower and have fewer catastrophes. Interestingly, we find that epitaxial growth of α1A/βIII microtubules from heterogeneous brain seeds is inefficient but can be fully rescued by incorporating as little as 5% of brain tubulin into the homogeneous α1A/βIII lattice. Our study establishes a system to examine the structure and dynamics of mammalian microtubules with well defined tubulin species and is a first and necessary step toward uncovering how tubulin genetic and chemical diversity is exploited to modulate intrinsic microtubule dynamics.
履歴
登録2016年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / em_image_scans / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8150
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8150
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Tubulin beta-3 chain
H: Tubulin alpha-1A chain
I: Tubulin beta-3 chain
E: Tubulin alpha-1A chain
J: Tubulin beta-3 chain
C: Tubulin beta-3 chain
D: Tubulin beta-3 chain
F: Tubulin alpha-1A chain
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin alpha-1A chain
L: Tubulin beta-3 chain
G: Tubulin alpha-1A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)585,31236
ポリマ－578,75412
非ポリマー6,55824
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area51040 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area169890 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11K
21I
12K
22J
13K
23C
14K
24D
15K
25L
16H
26E
17H
27F
18H
28A
19H
29B
110H
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111I
211J
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212C
113I
213D
114I
214L
115E
215F
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117E
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119J
219C
120J
220D
121J
221L
122C
222D
123C
223L
124D
224L
125F
225A
126F
226B
127F
227G
128A
228B
129A
229G
130B
230G

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNKA1 - 4261 - 426
21GLNGLNIC1 - 4261 - 426
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14GLNGLNKA1 - 4261 - 426
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16VALVALHB1 - 4371 - 437
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224GLNGLNLK1 - 4261 - 426
125VALVALFH1 - 4371 - 437
225VALVALAI1 - 4371 - 437
126VALVALFH1 - 4371 - 437
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127VALVALFH1 - 4371 - 437
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130VALVALBJ1 - 4371 - 437
230VALVALGL1 - 4371 - 437

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
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11
12
13
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29
30

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要素

#1: タンパク質
Tubulin beta-3 chain / Tubulin beta-4 chain / Tubulin beta-III


分子量: 47809.926 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB3, TUBB4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q13509
#2: タンパク質
Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 3 / Tubulin B-alpha-1 / Tubulin alpha-3 chain


分子量: 48649.023 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1A, TUBA3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q71U36
#3: 化合物
ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Microtubules / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: 14pf GMPCPP-bound microtubule composed of human beta3 and alpha1a tubulin
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 110 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: SF9 / プラスミド: pFastBac-Dual
緩衝液pH: 6.9
緩衝液成分名称: BRB80
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0133 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.71 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.86 Å / らせん対称軸の対称性: C14
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 10164
詳細: Overall map resolution was 4.2 Angstrom by gold-standard FSCtrue (Chen et al., 2013). The tubulin portion of the map was at higher resolution: at least 4 Angstrom according to the Blocres resolution measure.
対称性のタイプ: HELICAL
精密化解像度: 4→214.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.863 / SU B: 58.573 / SU ML: 0.666 / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3793 --
obs0.3793 102758 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 220.7 Å2 / Biso mean: 97.212 Å2 / Biso min: 4.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.47 Å2-0.02 Å2-1.2 Å2
2--0.74 Å21.64 Å2
3---5.72 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0090.01941454
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.0238268
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4721.95756304
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.048387996
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.71355106
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg32.26424.0981962
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.143156732
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.27115252
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0870.26162
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.02147226
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.029798
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.5959.49520478
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.5959.49420477
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it8.10714.23825566
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11K50726
12I50726
21K50720
22J50720
31K50720
32C50720
41K50724
42D50724
51K50728
52L50728
61H51368
62E51368
71H51362
72F51362
81H51366
82A51366
91H51366
92B51366
101H51360
102G51360
111I50716
112J50716
121I50722
122C50722
131I50720
132D50720
141I50722
142L50722
151E51364
152F51364
161E51374
162A51374
171E51366
172B51366
181E51360
182G51360
191J50716
192C50716
201J50720
202D50720
211J50722
212L50722
221C50716
222D50716
231C50722
232L50722
241D50720
242L50720
251F51366
252A51366
261F51366
262B51366
271F51358
272G51358
281A51368
282B51368
291A51360
292G51360
301B51360
302G51360
LS精密化 シェル解像度: 4→4.104 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.543 7593 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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