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万見
- PDB-5jbv: Lys27-linked triubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jbv
タイトルLys27-linked triubiquitin
要素
  • D-ubiquitin
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / racemic crystal / synthetic protein / ubiquitin chains
機能・相同性
機能・相同性情報


response to insecticide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...response to insecticide / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / Josephin domain DUBs / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of signaling by CBL / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Degradation of DVL
類似検索 - 分子機能
Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / : / Ubiquitin domain ...Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / Tail fiber / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.104 Å
データ登録者Pan, M. / Gao, S. / Zheng, Y.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Lys27-linked triubiquitin
著者: Pan, M. / Gao, S. / Zheng, Y.
履歴
登録2016年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: D-ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2674
ポリマ－17,1432
非ポリマー1242
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area8070 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)51.758, 51.758, 138.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-243-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47, UniProt: P62987*PLUS
#2: タンパク質 D-ubiquitin


分子量: 8565.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62987*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 4mM CdCl2, pH 5.9, 200mM Mg(NO3)2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.104→22.565 Å / Num. obs: 10189 / % possible obs: 85.8 % / 冗長度: 2.5 % / Net I/σ(I): 7.01

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.9_1692 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.104→22.565 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 42.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3061 485 4.76 %
Rwork0.2611 --
obs0.2634 10189 63.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.104→22.565 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1164 0 8 71 1243
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6341589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.985463
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035190
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002205
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1039-2.4080.3902780.34031475X-RAY DIFFRACTION29
2.408-3.03270.34412080.32854049X-RAY DIFFRACTION79
3.0327-22.56580.28091990.22734180X-RAY DIFFRACTION82
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10960.0673-0.1890.3060.02290.23740.0945-0.34680.0093-0.0411-0.58210.20640.0568-1.58980.02650.16520.00130.13360.14680.36530.348-18.231410.35094.1484
20.00280.0123-0.01890.03050.09880.21310.2655-0.96690.68030.4498-0.30460.4686-0.0283-0.0740.10940.27360.10450.31890.52390.150.7922-19.29787.43899.6313
30.8594-0.4050.41550.1654-0.25870.85490.01460.07160.8421.25930.17910.0278-1.13820.3244-0.12690.36930.08750.06120.2923-0.01580.3634-10.799516.7589.1575
40.8144-0.10220.7520.4007-0.02921.0525-0.6769-0.4114-0.4612-0.1960.24980.0258-0.3095-0.3167-0.12220.22750.00470.12150.44050.04350.3684-9.01687.223214.1779
50.1949-0.0109-0.10280.1306-0.12810.0493-0.16360.1549-0.1480.13340.07780.2357-0.40970.2865-0.00140.313-0.0398-0.06090.3010.02840.2282-4.04639.36422.7212
60.04910.0592-0.020.13150.11410.13670.18260.03620.8503-0.1993-0.23910.0375-0.4945-0.251600.31410.01660.02670.2998-0.03620.2562-11.403413.2861-3.0778
70.0276-0.0283-0.06050.0411-0.02820.02680.0801-0.404-0.4238-0.1647-0.23060.65180.8499-0.1046-0.00030.39160.01280.00430.296-0.01910.3704-12.59993.88287.4341
80.02150.0032-0.01690.04180.04920.0433-0.2015-0.30320.4254-0.3196-0.12090.5897-0.35750.3253-00.7661-0.154-0.09920.7880.09860.56-6.5527-1.686914.7583
90.65540.0754-0.39630.82670.00280.7702-0.1480.01670.1501-0.3472-0.01890.0565-0.0426-0.1519-0.00080.2938-0.0039-0.01710.29510.02980.2397-15.0694-3.4486-14.5232
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 7 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 8 through 16 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 17 through 33 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 34 through 44 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 45 through 56 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 57 through 65 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 66 through 71 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 72 through 76 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 10 through 53 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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