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- PDB-5jbc: Crystal structure of factor IXa variant V16I K98T Y177T I213V in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jbc
タイトルCrystal structure of factor IXa variant V16I K98T Y177T I213V in complex with PPACK
要素(Coagulation factor IX) x 2
キーワードHYDROLASE / Crystal structure of factor IXa variant K98T in complex with EGR-chloromethylketone
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective F9 secretion / coagulation factor IXa / Defective gamma-carboxylation of F9 / Defective F9 activation / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / zymogen activation / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Protein hydroxylation ...Defective F9 secretion / coagulation factor IXa / Defective gamma-carboxylation of F9 / Defective F9 activation / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / zymogen activation / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Protein hydroxylation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Golgi lumen / blood coagulation / : / endopeptidase activity / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / Coagulation factor IX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kristensen, L.H. / Brandstetter, H.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Releasing the brakes in coagulation Factor IXa by co-operative maturation of the substrate-binding site.
著者: Kristensen, L.H. / Olsen, O.H. / Blouse, G.E. / Brandstetter, H.
履歴
登録2016年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Coagulation factor IX
S: Coagulation factor IX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9904
ポリマ－32,4962
非ポリマー4942
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area13700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.340, 65.800, 97.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Coagulation factor IX / Christmas factor / Plasma thromboplastin component / PTC


分子量: 6395.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment: EGF2 DOMAIN, RESIDUES 133-191 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): NiCo21 / 参照: UniProt: P00740, coagulation factor IXa
#2: タンパク質 Coagulation factor IX / Christmas factor / Plasma thromboplastin component / PTC


分子量: 26100.672 Da / 分子数: 1 / Mutation: V16I K98T Y177T I213V / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 227-461 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): NiCo21 / 参照: UniProt: P00740, coagulation factor IXa
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 6 mg/mL protein-inhibitor complex, 0.1M MES pH 6.5, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→27.25 Å / Num. obs: 23122 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.3 % / Biso Wilson estimate: 25.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1505 / Net I/σ(I): 12.35
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / 冗長度: 15.2 % / Rmerge(I) obs: 0.8739 / Mean I/σ(I) obs: 3.14 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLM7.11データ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
MOLREP11.2.08位相決定
REFMAC5.8.0078精密化
Coot0.8.1-preモデル構築
PHENIX1.9-1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2wph

2wph


解像度: 1.9→27.25 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 18.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1174 5.08 %HKL reflections copied from pdb entry 2wph
Rwork0.1659 21945 --
obs0.1683 23119 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 224.86 Å2 / Biso mean: 45.21 Å2 / Biso min: 12.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→27.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2220 0 64 166 2450
Biso mean--28.56 35.91 -
残基数----286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052325
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9013131
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036347
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.072831
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9001-1.98660.30131310.243827132844
1.9866-2.09130.27941610.21226822843
2.0913-2.22230.21271350.18527122847
2.2223-2.39380.21941490.173226932842
2.3938-2.63450.22891620.17227232885
2.6345-3.01530.21121420.182127352877
3.0153-3.79730.21941550.156327702925
3.7973-27.25770.17071390.136629173056
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2811-0.3795-0.11442.7567-0.27082.2014-0.7096-1.037-0.40141.14540.5235-0.12340.2772-0.2194-0.03920.68860.2243-0.01140.57710.03140.2678Chain E, EGF2 domain-6.6512-20.383640.1587
22.5458-0.2837-0.20062.08180.4091.7152-0.0812-0.1208-0.00290.02730.0370.00120.0942-0.02850.04310.1325-0.0013-0.0070.13110.00390.1201Chain S, catalytic domain-8.9398-18.112214.8851
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'S' and resid 16 through 245)S0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'S' and resid 16 through 245)S0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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