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- PDB-5ja7: Human cathepsin K mutant C25S in complex with the allosteric effe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ja7
タイトルHuman cathepsin K mutant C25S in complex with the allosteric effector NSC94914
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / allostery cysteine peptidase proteolysis enzyme regulation collagenase
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / response to insulin / : / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
[([1,1'-biphenyl]-2-yl)methyl]propanedioic acid / ACETATE ION / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Novinec, M. / Korenc, M. / Lenarcic, B.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2016
タイトル: An allosteric site enables fine-tuning of cathepsin K by diverse effectors.
著者: Novinec, M. / Rebernik, M. / Lenarcic, B.
履歴
登録2016年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
B: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9638
ポリマ－49,0792
非ポリマー8846
水8,017445
1
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9063
ポリマ－24,5401
非ポリマー3662
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0575
ポリマ－24,5401
非ポリマー5174
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.620, 74.070, 90.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 24539.547 Da / 分子数: 2 / 変異: C25S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K

-
非ポリマー , 5種, 451分子

#2: 化合物 ChemComp-6HM / [([1,1'-biphenyl]-2-yl)methyl]propanedioic acid


分子量: 270.280 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 30% (w/v) PEG-8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→28.06 Å / Num. obs: 50090 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.61→1.67 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.462 / % possible all: 68.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDS10-15-2015データ削減
XSCALE10-15-2015データスケーリング
PHASER2.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LEG

4leg
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.61→28.06 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 2453 4.9 %
Rwork0.1808 --
obs0.1827 50083 94.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.15 Å2 / Biso mean: 18.4998 Å2 / Biso min: 3.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.61→28.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3434 0 60 445 3939
Biso mean--41.7 28.05 -
残基数----445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063575
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.814828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005637
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6851324
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.61-1.6410.2944870.26231842192966
1.641-1.67450.29661290.23142084221375
1.6745-1.71090.27091270.21132322244985
1.7109-1.75070.21041450.20192508265390
1.7507-1.79440.24681300.19372636276695
1.7944-1.84290.25971330.19832692282596
1.8429-1.89720.2391220.18432729285198
1.8972-1.95840.22551420.175528172959100
1.9584-2.02830.20961230.168727722895100
2.0283-2.10950.22091430.174728502993100
2.1095-2.20550.22371410.181927572898100
2.2055-2.32170.22891680.18812766293499
2.3217-2.46710.21961310.178828172948100
2.4671-2.65750.22951540.182528012955100
2.6575-2.92460.20711860.172327522938100
2.9246-3.34730.20391190.16482813293299
3.3473-4.21490.18881310.15572814294599
4.2149-28.06470.21551420.19952858300099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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