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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5j9t | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the NuA4 core complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / NuA4 / nucleosome / histone / acetylation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / SUMOylation of transcription cofactors / DNA-templated transcription elongation / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / histone H4 acetyltransferase activity / rDNA heterochromatin formation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / peptide N-acetyltransferase activity / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / methylated histone binding / meiotic cell cycle / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / nucleosome / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / cell cycle / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Chen, Z.C. / Xu, P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2016 タイトル: The NuA4 Core Complex Acetylates Nucleosomal Histone H4 through a Double Recognition Mechanism. 著者: Peng Xu / Chengmin Li / Zhihong Chen / Shuanying Jiang / Shilong Fan / Jiawei Wang / Junbiao Dai / Ping Zhu / Zhucheng Chen / 要旨: NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal ...NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal structures of the NuA4 core complex and a cryoelectron microscopy structure with the nucleosome. The structures show that the histone-binding pocket of the enzyme is rearranged, suggesting its activation. The enzyme binds the histone tail mainly through the target lysine residue, with a preference for a small residue at the -1 position. The complex engages the nucleosome at the dish face and orients its catalytic pocket close to the H4 tail to achieve selective acetylation. The combined data reveal a space-sequence double recognition mechanism of the histone tails by a modifying enzyme in the context of the nucleosome. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5j9t.cif.gz | 938.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5j9t.ent.gz | 808.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5j9t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
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文書・詳細版 | 5j9t_full_validation.pdf.gz | 546.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5j9t_validation.xml.gz | 76.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5j9t_validation.cif.gz | 104.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j9/5j9t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j9/5j9t | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36556.883 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 141-445 / 変異: E338Q / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ESA1, YOR244W, O5257 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08649, histone acetyltransferase #2: タンパク質 | 分子量: 12915.704 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: EAF6, YJR082C, J1854 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47128 #3: タンパク質 | 分子量: 33320.547 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 50-400 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: EPL1, YFL024C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43572 #4: タンパク質 | 分子量: 13828.894 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-120 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YNG2, EAF4, NBN1, YHR090C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38806 #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.11 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 詳細: 100mM HEPES (pH 7.5), 6% 1,6-Hexanediol, 7% PEG 8000, 5% ethylene glycol, 10mM DTT. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 173 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.987 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月27日 |
放射 | プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.987 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 106451 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / Net I/σ(I): 12.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→29.971 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.64
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.971 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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