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- PDB-5j4m: Crystal structure of shaft pilin SpaA from Lactobacillus rhamnosu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j4m
タイトルCrystal structure of shaft pilin SpaA from Lactobacillus rhamnosus GG - E269A/D295N double mutant
要素Cell surface protein SpaA
キーワードCELL ADHESION / Pilin / spaA / probiotic / isopeptide / SpaCBA pili / adhesin
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like ...Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell surface protein SpaA
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus rhamnosus GG (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Chaurasia, P. / Pratap, S. / von Ossowski, I. / Palva, A. / Krishnan, V.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of BiotechnologyBT/PR5891/BRB/10/1098/2012 インド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: New insights about pilus formation in gut-adapted Lactobacillus rhamnosus GG from the crystal structure of the SpaA backbone-pilin subunit
著者: Chaurasia, P. / Pratap, S. / von Ossowski, I. / Palva, A. / Krishnan, V.
履歴
登録2016年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell surface protein SpaA
B: Cell surface protein SpaA
C: Cell surface protein SpaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9933
ポリマ－91,9933
非ポリマー00
水12,286682
1
A: Cell surface protein SpaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6641
ポリマ－30,6641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell surface protein SpaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6641
ポリマ－30,6641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Cell surface protein SpaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6641
ポリマ－30,6641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)229.700, 64.394, 105.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 39 - 302 / Label seq-ID: 12 - 275

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Cell surface protein SpaA


分子量: 30664.479 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 35-302 / 変異: E269A, D295N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus rhamnosus GG (バクテリア)
株: GG / 遺伝子: LRHM_0426 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: C7T9P4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 682 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.74 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Sodium/Potassium tartrate, 100mM Tris buffer, 200mM Lithium sulphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97876 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97876 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→104.58 Å / Num. obs: 103663 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.99→2.1 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.734 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSdata processing
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F44

5f44


解像度: 1.99→104.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 8.893 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.121 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22817 5306 5.1 %RANDOM
Rwork0.20511 ---
obs0.20631 98294 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 46.901 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0.48 Å2
2--0.81 Å20 Å2
3----0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→104.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5963 0 0 682 6645
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.026097
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.025531
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4881.9368290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.335312769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3185781
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.9225.522268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.12215932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.4921515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027049
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021372
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5791.513136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5791.513135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.392.2553913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.392.2553914
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6561.7752961
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6561.7752962
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0322.5394378
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.86514.7167124
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.87613.2926824
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A285020.09
12B285020.09
21A281480.07
22C281480.07
31B281400.07
32C281400.07
LS精密化 シェル解像度: 1.994→2.046 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 404 -
Rwork0.366 7191 -
obs--99.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6061-0.06841.05470.4268-0.07511.9716-0.05970.0066-0.0827-0.01220.00670.0877-0.0435-0.14120.05290.21390.0265-0.03510.6206-0.00920.0289-23.012-40.39651.241
21.9958-0.5211.81340.7756-1.3085.1186-0.15120.04390.16660.0258-0.0077-0.1111-0.65820.31750.15890.3708-0.0283-0.06560.54030.00470.0471-39.23-23.88419.546
32.05271.10310.92312.0721.56324.5320.0007-0.03410.1572-0.22010.0270.0272-0.4280.03-0.02780.25810.0106-0.02690.5349-0.01760.0233-59.588-48.52515.922
41.44080.14111.52991.26251.00846.76450.1022-0.2012-0.12970.1838-0.04830.02430.3187-0.4678-0.0540.22-0.0259-0.03220.4807-0.00870.0525-53.97-46.12554.861
52.5576-0.86991.7671.5213-0.26144.43560.1320.0004-0.22440.0340.10680.11870.20760.1566-0.23890.2985-0.0035-0.09390.5653-0.03580.0507-28.965-40.871-13.716
61.9169-0.06871.66530.8046-0.4514.74060.0685-0.0466-0.0233-0.1144-0.0616-0.04730.09660.1335-0.0070.21230.021-0.02250.6207-0.02060.0082-4.737-44.09417.706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A39 - 177
2X-RAY DIFFRACTION2A178 - 302
3X-RAY DIFFRACTION3B39 - 177
4X-RAY DIFFRACTION4B178 - 302
5X-RAY DIFFRACTION5C39 - 177
6X-RAY DIFFRACTION6C178 - 302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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