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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 5j3x | |||||||||
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| タイトル | Structure of c-CBL Y371F | |||||||||
要素 | E3 ubiquitin-protein ligase CBL | |||||||||
キーワード | LIGASE / UBIQUITIN LIGASE / RING E3 | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / regulation of Rap protein signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / flotillin complex / Regulation of KIT signaling / ubiquitin-dependent endocytosis / Interleukin-6 signaling / response to starvation / mast cell degranulation / negative regulation of T cell activation ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / regulation of Rap protein signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / flotillin complex / Regulation of KIT signaling / ubiquitin-dependent endocytosis / Interleukin-6 signaling / response to starvation / mast cell degranulation / negative regulation of T cell activation / response to testosterone / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor binding / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / phosphotyrosine residue binding / FLT3 signaling by CBL mutants / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / response to activity / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to gamma radiation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / sperm end piece / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cellular response to nerve growth factor stimulus / Spry regulation of FGF signaling / Negative regulation of MET activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / male gonad development / cytokine-mediated signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / cilium / protein ubiquitination / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / calcium ion binding / DNA damage response / symbiont entry into host cell / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.822 Å | |||||||||
データ登録者 | Huang, D.T. / Buetow, L. / Dou, H. | |||||||||
| 資金援助 | 英国, 2件
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引用 | ジャーナル: Bmc Biol. / 年: 2016タイトル: Casitas B-lineage lymphoma linker helix mutations found in myeloproliferative neoplasms affect conformation. 著者: Buetow, L. / Tria, G. / Ahmed, S.F. / Hock, A. / Dou, H. / Sibbet, G.J. / Svergun, D.I. / Huang, D.T. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 5j3x.cif.gz | 931.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb5j3x.ent.gz | 789.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 5j3x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/5j3x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/5j3x | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 2y1mS S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 45056.824 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 47-435 / 変異: Y371F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / プラスミド: pGEX4T1 TEV / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P22681, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.79 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: Equal volume protein at 10 mg/mL + well containing 3.0-3.1 M sodium formate 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5 5 mM DTT |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763 Å |
| 検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.82→105 Å / Num. obs: 91407 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 9.7 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.82→2.9 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 2Y1M 解像度: 2.822→50.371 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.95
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.822→50.371 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
英国, 2件
引用










PDBj

















