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- PDB-5j3n: C-terminal domain of EcoR124I HsdR subunit fused with the pH-sens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j3n
タイトルC-terminal domain of EcoR124I HsdR subunit fused with the pH-sensitive GFP variant ratiometric pHluorin
要素Green fluorescent protein,HsdR
キーワードHYDROLASE / HsdR / EcoR124I / type I restriction-modification system / pHluorin / GFP / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


type I site-specific deoxyribonuclease / type I site-specific deoxyribonuclease activity / DNA restriction-modification system / serine-type endopeptidase inhibitor activity / DNA binding / extracellular space / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Restriction endonuclease, type I, HsdR, N-terminal / Type I restriction enzyme R protein, C-terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Type I restriction enzyme R protein N terminus (HSDR_N) / Type I restriction and modification enzyme - subunit R C terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Restriction endonuclease, type I, HsdR / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein ...: / Restriction endonuclease, type I, HsdR, N-terminal / Type I restriction enzyme R protein, C-terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Type I restriction enzyme R protein N terminus (HSDR_N) / Type I restriction and modification enzyme - subunit R C terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Restriction endonuclease, type I, HsdR / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serpin / Type I restriction enzyme EcoR124I/EcoR124II endonuclease subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Grinkevich, P. / Iermak, I. / Luedtke, N. / Mesters, J.R. / Ettrich, R. / Ludwig, J.
資金援助 チェコ, 2件
組織認可番号国
Czech Science FoundationP207/12/2323 チェコ
MEYSLM2015055 チェコ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of a novel domain of the motor subunit of the Type I restriction enzyme EcoR124 involved in complex assembly and DNA binding.
著者: Grinkevich, P. / Sinha, D. / Iermak, I. / Guzanova, A. / Weiserova, M. / Ludwig, J. / Mesters, J.R. / Ettrich, R.H.
履歴
登録2016年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22018年8月22日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年1月10日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein,HsdR
B: Green fluorescent protein,HsdR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9832
ポリマ－90,9832
非ポリマー00
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area26500 Å2
2
A: Green fluorescent protein,HsdR
B: Green fluorescent protein,HsdR

A: Green fluorescent protein,HsdR
B: Green fluorescent protein,HsdR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,9654
ポリマ－181,9654
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area10050 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area48260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.386, 176.505, 126.023
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein,HsdR


分子量: 45491.281 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 2-238, 887-1038 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: GFP, hsdR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold / 参照: UniProt: P42212, UniProt: Q304R3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.2 M KH2PO4, 4% v/v acetone

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. obs: 34464 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.68 % / Biso Wilson estimate: 41.27 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.45→2.59 Å / 冗長度: 4.63 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.74 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSOct 15, 2015データ削減
MOLREP11.4.04位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1W7S

1w7s


解像度: 2.45→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 9.955 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.248 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25383 1716 5 %RANDOM
Rwork0.19194 ---
obs0.1949 32725 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 39.959 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.33 Å20 Å2-0 Å2
2---2.99 Å20 Å2
3----3.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4810 0 0 198 5008
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0194935
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024493
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7291.9476680
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.003310330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7915613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.37424.895239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.47415791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.091518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025663
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021153
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0564.0852461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0544.0842460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7716.1223061
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.776.1233062
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.294.1412474
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2894.1422475
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.1756.1133618
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.10830.9325345
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.11330.9365292
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.446→2.509 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 134 -
Rwork0.347 2206 -
obs--94.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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