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- PDB-5j03: Crystal Structure of a chimeric Kv7.2 - Kv7.3 proximal C-terminal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j03
タイトルCrystal Structure of a chimeric Kv7.2 - Kv7.3 proximal C-terminal Domain in Complex with Calmodulin
要素
  • Calmodulin
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 3,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / voltage-gated potassium channel / complex / calmodulin
機能・相同性
機能・相同性情報


apoptosome assembly / regulation of action potential firing threshold / inhibitory chemical synaptic transmission / substantia propria of cornea development / excitatory chemical synaptic transmission / response to auditory stimulus / axon initial segment / action potential initiation / nerve development / : ...apoptosome assembly / regulation of action potential firing threshold / inhibitory chemical synaptic transmission / substantia propria of cornea development / excitatory chemical synaptic transmission / response to auditory stimulus / axon initial segment / action potential initiation / nerve development / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / mitochondrial depolarization / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / psychomotor behavior / Voltage gated Potassium channels / node of Ranvier / membrane hyperpolarization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Interaction between L1 and Ankyrins / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / ankyrin binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / neuron remodeling / positive regulation of DNA binding / action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / exocytosis / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / voltage-gated potassium channel activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / neuronal action potential / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / protein targeting / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ3 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ2 / Ankyrin-G binding site / Ankyrin-G binding motif of KCNQ2-3 / Unstructured region on Potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ3 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ2 / Ankyrin-G binding site / Ankyrin-G binding motif of KCNQ2-3 / Unstructured region on Potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 3 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2 / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Strulovich, R. / Hirsch, J.A.
資金援助 ドイツ, イスラエル, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
Israel Science Foundation1519/12 イスラエル
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Structural Insights into the M-Channel Proximal C-Terminus/Calmodulin Complex.
著者: Strulovich, R. / Tobelaim, W.S. / Attali, B. / Hirsch, J.A.
履歴
登録2016年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 2.02019年10月16日Group: Atomic model / Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support / reflns_shell
Item: _atom_site.occupancy / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 3,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1798
ポリマ－29,9192
非ポリマー2596
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area11220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.665, 47.665, 182.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-387-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 3,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2 / KQT-like 3 / Potassium channel subunit alpha KvLQT3 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.3 ...KQT-like 3 / Potassium channel subunit alpha KvLQT3 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.3 / KQT-like 2 / Neuroblastoma-specific potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.2


分子量: 13066.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence is chimeric. Residues 29-82 correspond to human Kv7.3 (KCNQ3), residues 356-409 (Uniprot O43525-1). Residues 83-110 correspond to human Kv7.2 (KCNQ2), residues 530-557 (Uniprot O43526-1).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ3, KCNQ2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43525, UniProt: O43526
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is mammalian calmodulin with four bound Ca2+ ions. The initiating methionine residue is cleaved in vivo.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.41 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7 / 詳細: 18% PEG 4K and 100 mM calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40.259 Å / Num. obs: 17064 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 5.9 % / Net I/σ(I): 16.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→40.259 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2282 919 5.39 %
Rwork0.1786 --
obs0.1814 17064 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.259 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1713 0 9 133 1855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2162372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6231072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007317
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.10550.28971070.24692244X-RAY DIFFRACTION100
2.1055-2.23740.22571680.2052224X-RAY DIFFRACTION100
2.2374-2.41010.21091190.18192280X-RAY DIFFRACTION100
2.4101-2.65260.23311160.18172301X-RAY DIFFRACTION100
2.6526-3.03630.24241260.19152301X-RAY DIFFRACTION100
3.0363-3.8250.23561380.17112315X-RAY DIFFRACTION100
3.825-40.26710.21251450.16112480X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.9269-4.3335-2.08574.06592.77854.2847-1.2939-1.1485-1.0712-0.80171.5496-0.31210.57420.91460.16470.75910.0880.20820.78220.25081.295431.5362-14.89976.5603
26.6759-6.1987-1.91085.86832.15292.2365-0.3828-0.5303-0.67641.16940.28640.22031.0023-0.32490.12590.4964-0.05180.01960.25330.02390.342428.3918-7.204912.2512
33.3894-2.5243-0.43693.6781-1.49663.0205-0.3094-0.1620.05940.24150.28180.0097-0.0909-0.05150.03450.332-0.0866-0.00470.2295-0.04610.224126.38647.994511.7049
45.4853-2.02922.02380.7554-0.86372.1407-0.1594-0.06831.02391.2780.0221-0.6037-0.28980.6453-0.04590.5577-0.0868-0.10160.2981-0.12070.499625.820822.42099.8415
56.06090.718-5.42662.3915-2.1438.2065-0.36770.4584-0.54090.47980.2834-0.2371-0.2433-0.32670.14450.3837-0.00390.0790.2164-0.04380.244519.26217.19429.2575
62.68530.967-0.11176.58075.34134.69550.6339-0.85180.08271.8314-1.52420.8645-0.5863-0.19870.96120.7075-0.24630.15140.4636-0.0510.511912.74712.646114.0234
73.30442.477-2.22718.02993.15095.32190.4485-0.66660.71441.0161-0.61270.997-0.4715-2.12450.2970.86160.1485-0.05391.00520.01730.471312.858620.540820.2919
88.5329-3.6218-0.0871.8878-1.40676.2422-0.03560.14030.3892-0.0803-0.12450.0946-1.8908-0.0150.37010.6170.0165-0.02490.2333-0.01950.245523.39415.019920.7915
93.541-2.5323-1.70183.2007-1.45036.0493-0.16980.2978-0.0592-0.3130.2040.02740.20060.0026-0.01730.3275-0.0558-0.00180.25-0.03390.237929.95315.220719.1322
109.899-1.38222.70274.90283.95274.7465-0.4408-0.9926-0.94991.64760.2670.09850.17210.88410.04590.48290.03320.06480.48990.09050.469834.4968-2.05219.5347
113.09693.249-1.95953.426-2.05541.22780.71133.75982.5951-0.1839-1.0135-1.0251-0.97040.87640.14780.4363-0.03830.00310.85820.32890.689932.817329.234921.9248
127.18324.2389-5.27432.5989-3.63927.45130.22070.30050.14430.60650.4240.6133-1.3186-0.9991-0.70470.46590.1119-0.05040.48570.11780.280627.037925.735726.628
136.97911.68132.36362.5826-2.40144.9255-0.0141-0.211-0.36170.6962-0.19470.9665-0.51180.28850.050.38790.08910.08430.35660.01130.308821.683819.23131.3254
148.3852-0.3696-6.38139.60593.09945.6859-0.0503-0.5142-0.11781.759-0.02741.01280.2859-0.06510.07380.57830.06830.16280.4380.06910.371321.953215.359138.1407
151.57382.16992.27157.18713.73075.2469-0.0879-0.8326-0.52150.69120.11741.5585-0.2634-0.09130.02690.37220.05210.2090.39050.16310.611518.89089.005433.2596
169.15543.41643.34266.48580.19465.5-0.3970.2972-0.8032-0.39470.99291.07980.357-1.1582-0.26860.3076-0.1185-0.01910.50170.12420.822914.66649.722425.8195
173.1612-1.8914-0.41413.5877-2.58366.9907-1.4202-0.6071-0.2321-0.21040.42641.5103-0.1197-0.31711.16970.645-0.03260.01620.39630.08980.906317.57142.035427.192
185.83375.0908-6.85494.6149-5.53039.7674-0.784-0.1543-1.1823-0.5322-0.20670.08410.88460.00820.83530.4966-0.01120.05940.260.0460.42424.96572.252828.4358
197.88642.69943.58074.51734.94735.40930.2055-0.5206-0.4946-0.13220.1626-0.06250.68350.1556-0.42440.45170.1341-0.07690.37390.03610.288832.98678.140931.1011
202.67031.0825-1.65597.0109-0.04911.66970.0285-0.6496-0.09820.44660.0581-0.10670.22720.2567-0.19320.36030.0234-0.05170.31460.02820.193631.51515.270632.5588
215.1845-3.6796-3.58877.92616.1774.9711-0.45470.9436-1.0229-0.62811.0813-0.65750.8096-0.5747-0.40590.6969-0.1720.02160.2966-0.14620.323933.689215.898220.4373
223.4722-0.74810.52252.23191.99712.19920.21980.2750.6146-0.3466-0.3152-1.7566-0.79820.4333-0.28510.5233-0.1275-0.05270.3969-0.00630.533738.90159.154613.3251
236.06526.16376.04966.25016.16936.0721-0.25640.4536-0.5333-0.30450.2906-1.11160.02471.3443-0.10960.3012-0.05040.04450.28450.0060.362534.2807-0.48496.0957
247.2648-1.52213.08666.02651.73245.3042-0.2410.8133-0.30420.1633-0.0121-0.56470.11640.18360.24120.4089-0.09380.15110.3005-0.09670.356333.0597-2.7768-3.345
258.39450.0556-5.48533.982-2.26647.6299-0.06290.1828-0.1781-0.22680.0907-0.0103-0.08530.1165-0.20690.3341-0.1086-0.00510.2482-0.06360.312622.63911.0337-1.5136
263.97660.0118-0.41525.5697-2.26683.28350.06570.0458-0.33510.2759-0.03790.36030.3967-0.27480.04420.3447-0.09580.0380.2252-0.0420.288118.72720.58867.5437
279.10.7855-6.16316.8939-1.85327.26040.17880.1036-0.1376-0.3402-0.14080.3311-0.0648-0.57190.22310.3254-0.0331-0.00680.2508-0.06610.244619.45559.95363.8438
284.11180.124-0.63337.3863.83529.6775-0.16130.29790.2102-0.52980.257-0.0169-0.374-0.1388-0.06580.3787-0.09460.03890.287-0.02290.223926.954910.2193-4.8879
292.36034.11953.10219.61232.11368.5162-0.02290.22830.2836-0.40380.0857-0.7937-0.06530.44410.06440.3407-0.08510.0950.2398-0.02010.321534.53616.4693-0.3587
308.86642.65422.90844.6374.62444.65150.9940.00270.79120.5067-0.54180.799-0.89760.184-0.39350.3811-0.09540.05920.31780.02530.325136.234312.21475.8608
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 350:358)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 359:363)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 364:377)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 378:382)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 383:388)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 389:394)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 395:536)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 537:546)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 547:552)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 553:557)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 3:9)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 10:14)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 15:21)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 22:29)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 30:35)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain B and resid 36:41)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain B and resid 42:46)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain B and resid 47:52)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain B and resid 53:59)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain B and resid 60:71)
21X-RAY DIFFRACTION21(chain B and resid 72:77)
22X-RAY DIFFRACTION22(chain B and resid 78:85)
23X-RAY DIFFRACTION23(chain B and resid 86:93)
24X-RAY DIFFRACTION24(chain B and resid 94:101)
25X-RAY DIFFRACTION25(chain B and resid 102:107)
26X-RAY DIFFRACTION26(chain B and resid 108:119)
27X-RAY DIFFRACTION27(chain B and resid 120:125)
28X-RAY DIFFRACTION28(chain B and resid 126:136)
29X-RAY DIFFRACTION29(chain B and resid 137:142)
30X-RAY DIFFRACTION30(chain B and resid 143:148)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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