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- PDB-5izu: A new binding site outside the canonical PDZ domain determines th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5izu
タイトルA new binding site outside the canonical PDZ domain determines the specific interaction between Shank and SAPAP and their function
要素
  • SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
  • peptide from Disks large-associated protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / Shank / SAPAP / PDZ / extension / synapse / specific interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / Neurexins and neuroligins / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of synapse structural plasticity / synaptic receptor adaptor activity / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / regulation of grooming behavior ...response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / Neurexins and neuroligins / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of synapse structural plasticity / synaptic receptor adaptor activity / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / regulation of grooming behavior / postsynaptic specialization / structural constituent of postsynaptic density / negative regulation of actin filament bundle assembly / cholinergic synapse / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modification of postsynaptic structure / signaling / NMDA glutamate receptor clustering / negative regulation of cell volume / RET signaling / vocalization behavior / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of behavioral fear response / dendritic spine morphogenesis / locomotion / brain morphogenesis / regulation of long-term synaptic potentiation / long-term synaptic depression / neural precursor cell proliferation / ciliary membrane / regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of dendritic spine development / exploration behavior / locomotory exploration behavior / associative learning / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glial cell proliferation / synapse assembly / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / locomotory behavior / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / long-term synaptic potentiation / memory / MAPK cascade / amyloid-beta binding / actin binding / scaffold protein binding / dendritic spine / gene expression / learning or memory / neuron projection / postsynaptic density / synapse / glutamatergic synapse / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. ...SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Disks large-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.494 Å
データ登録者Shang, Y. / Zeng, M. / Zhang, M.
資金援助 香港, 中国, 5件
組織認可番号国
Research Grants Council663811 香港
Research Grants Council663812 香港
Research Grants CouncilT13-607/12R 香港
Research Grants CouncilAoE-M09-12 香港
Ministry of Science and Technology of the People's Republic of China (Chinese Ministry of Science and Technology)2014CB910204 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: A binding site outside the canonical PDZ domain determines the specific interaction between Shank and SAPAP and their function
著者: Zeng, M. / Shang, Y. / Guo, T. / He, Q. / Yung, W.H. / Liu, K. / Zhang, M.
履歴
登録2016年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22016年6月15日Group: Database references
改定 1.32016年8月24日Group: Source and taxonomy
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: peptide from Disks large-associated protein 3
C: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
D: peptide from Disks large-associated protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5714
ポリマ－34,5714
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.824, 72.824, 116.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1011-

HOH

21C-707-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank


分子量: 15565.557 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 533-665 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Shank3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4ACU6
#2: タンパク質・ペプチド peptide from Disks large-associated protein 3 / SAPAP3


分子量: 1719.910 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 963-977 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: C-terminal extended PBM of SAPAP / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q6PFD5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.26 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, 3.0 M NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月29日
放射モノクロメーター: Synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.494→50 Å / Num. obs: 12561 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Net I/σ(I): 35.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q3O

1q3o


解像度: 2.494→42.763 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.39
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2506 610 4.87 %
Rwork0.1831 --
obs0.1863 12524 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 47.663 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0088 Å2-0 Å2-0 Å2
2--5.0088 Å20 Å2
3----10.0175 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.494→42.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2137 0 0 95 2232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082175
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.012954
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.432780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005381
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4941-2.74510.38621480.27942932X-RAY DIFFRACTION99
2.7451-3.14220.3561470.21882955X-RAY DIFFRACTION100
3.1422-3.95840.25091590.18372969X-RAY DIFFRACTION100
3.9584-42.76930.19471560.15343058X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.79061.6087-2.37921.8578-1.39372.7130.0202-0.3286-0.2449-0.3080.3630.8027-0.1008-1.4326-0.28780.43180.0017-0.11930.86920.03270.409518.1569-0.74284.6677
24.3664-0.4949-1.762.80131.71047.18770.1872-0.32750.23750.38350.0167-0.1187-0.26590.0441-0.18140.21220.0090.0520.2329-0.01380.213312.473731.522916.2662
31.9107-0.9282-0.67875.92455.74835.9255-0.09650.04810.25120.44520.3589-0.30260.70010.2246-0.27110.2693-0.04550.08580.5374-0.08180.348325.414730.58826.4821
47.72740.97234.25144.57150.41146.81090.0571-0.63760.2146-0.09050.2247-0.26540.7920.1634-0.2420.30720.02080.06890.46660.02480.273922.868225.6241-1.1713
54.4035-0.8056-0.16732.49140.54486.48620.1341-0.1567-0.17470.22120.34110.1437-0.2147-1.0001-0.40670.23120.05640.00790.49460.12780.2822.29473.983424.4866
60.5220.124-1.20950.2845-0.70873.40310.01780.4197-0.5078-0.12710.5374-0.0359-0.106-0.77310.40290.3547-0.1625-0.12191.3241-0.15420.37212.9681-1.571912.3671
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 542:564)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 565:665)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 963:977)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resseq 542:564)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resseq 565:665)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resseq 963:977)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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