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- PDB-5izk: The crystal structure of human eEFSec in complex with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5izk
タイトルThe crystal structure of human eEFSec in complex with GDP
要素Selenocysteine-specific elongation factor
キーワードTRANSLATION / elongation factor / selenocysteine / selenocysteine tRNA / GTPase / GDP
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine incorporation / selenocysteine insertion sequence binding / Selenocysteine synthesis / translation elongation factor activity / ribonucleoprotein complex binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / tRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding ...selenocysteine incorporation / selenocysteine insertion sequence binding / Selenocysteine synthesis / translation elongation factor activity / ribonucleoprotein complex binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / tRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / eEFSec C-terminal RIFT domain / Selenocysteine-specific elongation factor, eukaryotes, 3rd domain / : / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...: / : / eEFSec C-terminal RIFT domain / Selenocysteine-specific elongation factor, eukaryotes, 3rd domain / : / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Selenocysteine-specific elongation factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Dobosz-Bartoszek, M. / Simonovic, M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097042 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM070773 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM22854 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Crystal structures of the human elongation factor eEFSec suggest a non-canonical mechanism for selenocysteine incorporation.
著者: Dobosz-Bartoszek, M. / Pinkerton, M.H. / Otwinowski, Z. / Chakravarthy, S. / Soll, D. / Copeland, P.R. / Simonovic, M.
履歴
登録2016年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Selenocysteine-specific elongation factor
B: Selenocysteine-specific elongation factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,0144
ポリマ－135,1282
非ポリマー8862
水37821
1
A: Selenocysteine-specific elongation factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0072
ポリマ－67,5641
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Selenocysteine-specific elongation factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0072
ポリマ－67,5641
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.691, 96.861, 125.408
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Selenocysteine-specific elongation factor / Elongation factor sec / Eukaryotic elongation factor / selenocysteine-tRNA-specific


分子量: 67563.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEFSEC, SELB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57772
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.87 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M NaI, 0.2 M KI, 18% (w/v) PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→43 Å / Num. obs: 26147 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.27 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IZL

5izl


解像度: 3.25→42.942 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3378 1098 4.98 %
Rwork0.2961 --
obs0.2982 22048 99.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→42.942 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5972 0 56 21 6049
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9618437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0753621
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1381030
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051118
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.25-3.39790.45441250.37042449X-RAY DIFFRACTION94
3.3979-3.57690.41861340.34362629X-RAY DIFFRACTION100
3.5769-3.80090.34971330.32152606X-RAY DIFFRACTION100
3.8009-4.09420.30771400.30262649X-RAY DIFFRACTION100
4.0942-4.50580.37471410.27482646X-RAY DIFFRACTION100
4.5058-5.15680.35171410.28582631X-RAY DIFFRACTION100
5.1568-6.49350.33151430.33772648X-RAY DIFFRACTION100
6.4935-42.94620.28781410.25942691X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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