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- PDB-4aca: CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSLATION ELONGATION FACTOR SELB FROM METH... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4aca | |||||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSLATION ELONGATION FACTOR SELB FROM METHANOCOCCUS MARIPALUDIS, APO FORM | |||||||||
![]() | TRANSLATION ELONGATION FACTOR SELB | |||||||||
![]() | TRANSLATION / SELENOCYSTEINE / SECIS ELEMENT / EF-SEC / SEC-TRNA(SEC) | |||||||||
Function / homology | ![]() selenocysteine incorporation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Leibundgut, M. / Frick, C. / Thanbichler, M. / Boeck, A. / Ban, N. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Selenocysteine tRNA-Specific Elongation Factor Selb is a Structural Chimaera of Elongation and Initiation Factors. Authors: Leibundgut, M. / Frick, C. / Thanbichler, M. / Bock, A. / Ban, N. | |||||||||
History |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -3-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -2-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -1-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 0-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -3-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -2-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -2-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 0-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4ac9SC ![]() 4acbC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 54146.504 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-DXC / ( #4: Chemical | ChemComp-5GP / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.3 Å3/Da / Density % sol: 71 % Description: THE INCREASED MERGING R VALUE IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL OF 1.64 IS DUE TO ANISOTROPY OF THE DATA |
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Crystal grow | Details: 10 MM KCL,20 MM TRIS/HCL (PH 7.5),40 MM MGSO4,2 MM DTT,3 MM GDP,1.8 - 2.0 M AMMONIUM SULFATE,100 MM SODIUM CITRATE (PH 6.0),1 MM DEOXYCHOLIC ACID |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Dec 19, 2003 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.15→50 Å / Num. obs: 124004 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 97.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.23 |
Reflection shell | Resolution: 3.15→3.34 Å / Redundancy: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 1.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.71 / % possible all: 99.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4AC9 Resolution: 3.15→19.971 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0.75 / Phase error: 23.33 / Stereochemistry target values: ML Details: A FOBS OVER SIGMA_FOBS CUTOFF OF 0.75 WAS APPLIED OWING TO ANISOTROPY OF THE DATA. THE MODEL WAS REFINED AGAINST ANOMALOUSLY SCALED DATA
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 169.71 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.15→19.971 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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