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- PDB-5ixi: Structure of human JAK1 FERM/SH2 in complex with IFNLR1/IL10RA chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ixi
タイトルStructure of human JAK1 FERM/SH2 in complex with IFNLR1/IL10RA chimera
要素
  • Chimera protein of Interferon lambda receptor 1 and Interleukin-10 receptor subunit alpha
  • Tyrosine-protein kinase JAK1
キーワードCYTOKINE / JAK kinase / JAK1 / IFNLR1 / IL10 / IL10RA / interferon
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-10 binding / response to type III interferon / interleukin-10 receptor activity / interleukin-28 receptor complex / mucosal immune response / ubiquitin-dependent endocytosis / positive regulation of cellular respiration / intestinal epithelial structure maintenance / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway ...interleukin-10 binding / response to type III interferon / interleukin-10 receptor activity / interleukin-28 receptor complex / mucosal immune response / ubiquitin-dependent endocytosis / positive regulation of cellular respiration / intestinal epithelial structure maintenance / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / type III interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / T-helper 17 cell lineage commitment / interleukin-7-mediated signaling pathway / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-10-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / interleukin-15-mediated signaling pathway / Interleukin-15 signaling / Interleukin-12 signaling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / Interleukin-2 signaling / cytokine receptor activity / growth hormone receptor binding / Other interleukin signaling / Interleukin-20 family signaling / IFNG signaling activates MAPKs / type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-6 signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of synapse organization / positive regulation of sprouting angiogenesis / MAPK3 (ERK1) activation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-10 signaling / MAPK1 (ERK2) activation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Regulation of IFNA/IFNB signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / Regulation of IFNG signaling / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Interleukin-7 signaling / negative regulation of autophagy / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / cellular response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / cytokine-mediated signaling pathway / ISG15 antiviral mechanism / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of protein localization to nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / protein phosphatase binding / response to lipopolysaccharide / Potential therapeutics for SARS / cell differentiation / cytoskeleton / intracellular signal transduction / endosome / protein phosphorylation / apical plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / response to antibiotic / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / : / Tissue factor / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / : / Tissue factor / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase JAK1 / Interleukin-10 receptor subunit alpha / Interferon lambda receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Ferrao, R. / Wallweber, H.J.A. / Lupardus, P.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Structural Basis for Class II Cytokine Receptor Recognition by JAK1.
著者: Ferrao, R. / Wallweber, H.J. / Ho, H. / Tam, C. / Franke, Y. / Quinn, J. / Lupardus, P.J.
履歴
登録2016年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22016年7月6日Group: Data collection
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase JAK1
B: Chimera protein of Interferon lambda receptor 1 and Interleukin-10 receptor subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4982
ポリマ－69,4982
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.170, 110.420, 94.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase JAK1 / Janus kinase 1 / JAK-1


分子量: 63362.254 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 35-559 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAK1, JAK1A, JAK1B / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23458, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Chimera protein of Interferon lambda receptor 1 and Interleukin-10 receptor subunit alpha / IFN-lambda-R1 / Cytokine receptor class-II member 12 / Cytokine receptor family 2 member 12 / CRF2- ...IFN-lambda-R1 / Cytokine receptor class-II member 12 / Cytokine receptor family 2 member 12 / CRF2-12 / Interleukin-28 receptor subunit alpha / IL-28RA / Likely interleukin or cytokine receptor 2 / LICR2 / IL-10RA / CDw210a / Interleukin-10 receptor subunit 1 / IL-10R1


分子量: 6136.144 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 250-259,UNP residues 263-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNLR1, IL28RA, LICR2, IL10RA, IL10R / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IU57, UniProt: Q13651
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES pH6.5, 0.2M MgCl2, 9% PEG4K, 25% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→36.15 Å / Num. obs: 26423 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 50.3 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.732 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IXD

5ixd


解像度: 2.57→36.15 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2547 2000 7.57 %
Rwork0.2134 --
obs0.2166 26422 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→36.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3759 0 0 69 3828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0115202
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3631405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003655
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5651-2.62930.36911400.28761718X-RAY DIFFRACTION97
2.6293-2.70030.31391430.26581736X-RAY DIFFRACTION100
2.7003-2.77980.32361400.26141715X-RAY DIFFRACTION100
2.7798-2.86940.33141440.26411756X-RAY DIFFRACTION100
2.8694-2.9720.27511460.25831770X-RAY DIFFRACTION100
2.972-3.09090.32071410.25151730X-RAY DIFFRACTION100
3.0909-3.23150.28891420.24721738X-RAY DIFFRACTION100
3.2315-3.40170.25211450.23891770X-RAY DIFFRACTION100
3.4017-3.61470.28931410.2311725X-RAY DIFFRACTION99
3.6147-3.89350.27191400.20811716X-RAY DIFFRACTION100
3.8935-4.28470.19831460.17711777X-RAY DIFFRACTION99
4.2847-4.90340.20891420.16661729X-RAY DIFFRACTION99
4.9034-6.17280.22621440.20071757X-RAY DIFFRACTION99
6.1728-36.15570.23661460.19661785X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3876-0.6344-0.44073.23291.50491.47080.21560.36780.0936-0.2294-0.210.0948-0.2732-0.16860.00480.38960.0878-0.02910.38730.06540.414188.8018-15.443927.9114
23.4723-0.94061.16611.8049-1.94643.70050.0220.1841-0.06210.4259-0.0124-0.131-0.0840.0189-0.01390.39950.0298-0.05960.2412-0.10040.4789106.1106-33.925438.2303
31.37090.50771.04370.3593-0.464.90010.03881.0458-0.2146-0.17860.16640.05340.18090.3019-0.12120.44840.1069-0.01930.9188-0.17930.478999.6888-36.53738.3212
43.4578-3.683-5.08084.09684.92288.8250.107-0.32920.2031-0.2577-0.0164-0.4698-0.18410.312-0.22060.5141-0.0610.01630.2980.03620.637190.57864.453743.922
54.61684.1616-3.7524.6677-2.15774.6820.06830.0694-0.0355-0.74370.0645-0.0896-0.17540.3671-0.04480.56970.0743-0.02570.58650.05490.5056105.599210.72120.0355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 36 through 277 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 278 through 386 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 387 through 558 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 254 through 270 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 271 through 282 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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