[日本語] English
万見
- PDB-5iw5: Crystal structure of E. coli NudC in complex with NMN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iw5
タイトルCrystal structure of E. coli NudC in complex with NMN
要素NADH pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE / NMN / RNA / capping / Nudix
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADP catabolic process / NAD+ diphosphatase / NAD+ diphosphatase activity / NADH pyrophosphatase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / NAD-cap decapping / NAD catabolic process / mRNA stabilization / NADH metabolic process ...: / NADP catabolic process / NAD+ diphosphatase / NAD+ diphosphatase activity / NADH pyrophosphatase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / NAD-cap decapping / NAD catabolic process / mRNA stabilization / NADH metabolic process / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / peroxisome / manganese ion binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase - #20 / : / NAD-capped RNA hydrolase NudC / Zinc ribbon, NADH pyrophosphatase / NADH pyrophosphatase zinc ribbon domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain ...Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase - #20 / : / NAD-capped RNA hydrolase NudC / Zinc ribbon, NADH pyrophosphatase / NADH pyrophosphatase zinc ribbon domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / NAD-capped RNA hydrolase NudC / NAD-capped RNA hydrolase NudC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli B354 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, S. / Du, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure and function of the bacterial decapping enzyme NudC
著者: Hofer, K. / Li, S. / Abele, F. / Frindert, J. / Schlotthauer, J. / Grawenhoff, J. / Du, J. / Patel, D.J. / Jaschke, A.
履歴
登録2016年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: NADH pyrophosphatase
A: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4256
ポリマ－59,6242
非ポリマー8014
水2,000111
1
B: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子

B: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4256
ポリマ－59,6242
非ポリマー8014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_856-x+3,y,-z+11
Buried area2600 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area25520 Å2
手法PISA
2
A: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子

A: NADH pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4256
ポリマ－59,6242
非ポリマー8014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_855-x+3,y,-z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.863, 62.218, 86.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.99, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-403-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NADH pyrophosphatase / NudC


分子量: 29812.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli B354 (大腸菌) / 株: B354 / 遺伝子: nudC / プラスミド: pET-Sumo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: D6JHV3, UniProt: P32664*PLUS, NAD+ diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NMN / BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE / NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE / ニコチンアミドモノヌクレオチド


分子量: 335.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1 M LiCl2, 0.1 M HEPES, 10% PEG6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 15413 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.81 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.789 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VK6

1vk6


解像度: 2.7→46.55 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 770 5.01 %
Rwork0.196 --
obs0.198 15382 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4130 0 46 111 4287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4845822
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0131582
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.229616
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005752
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.90850.30831520.26852889X-RAY DIFFRACTION99
2.9085-3.20110.27671400.23962896X-RAY DIFFRACTION99
3.2011-3.66420.28721740.20292889X-RAY DIFFRACTION99
3.6642-4.61580.18521420.15972942X-RAY DIFFRACTION100
4.6158-46.55260.20961620.18632996X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.83030.77642.01062.7819-0.10075.51270.04090.19530.01890.31260.0184-0.0769-0.4108-0.0682-0.0590.32730.03130.04910.16620.0180.2117145.465826.044525.2093
22.78781.18220.05652.6280.27123.5669-0.0633-0.04860.04540.2423-0.01090.5494-0.052-0.70590.04590.36160.08460.04720.387500.2475140.30683.056243.5937
32.5252-0.8041-1.65922.6980.16033.76710.0239-0.2361-0.18780.3021-0.07520.01860.19580.11440.02070.183-0.0226-0.01410.21030.01590.2092146.271650.365916.4623
42.4832-1.3157-0.2982.14760.1351.29780.120.173-0.1316-0.1755-0.15330.2356-0.1073-0.03670.0320.138-0.01060.00310.22760.01210.1914145.02573.6647-2.947
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'B' AND (RESID 2 THROUGH 116 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'B' AND (RESID 117 THROUGH 257 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 1 THROUGH 115 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 116 THROUGH 257 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る