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万見
- PDB-5irc: p190A GAP domain complex with RhoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5irc
タイトルp190A GAP domain complex with RhoA
要素
  • Rho GTPase-activating protein 35
  • Transforming protein RhoA
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein complex / transition state / GTPase / GAP domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / : / RHOJ GTPase cycle / : / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RHOB GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle ...Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / : / RHOJ GTPase cycle / : / RND2 GTPase cycle / RND1 GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / RHOB GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / central nervous system neuron axonogenesis / neuron projection guidance / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / RHOA GTPase cycle / regulation of actin polymerization or depolymerization / : / aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cilium assembly / forebrain radial glial cell differentiation / mammary gland development / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / negative regulation of cell size / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / camera-type eye development / negative regulation of vascular permeability / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / axonal fasciculation / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / regulation of cell size / regulation of axonogenesis / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / androgen receptor signaling pathway / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases
類似検索 - 分子機能
Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein ...Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho GTPase activation protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIFLUOROMAGNESATE / Transforming protein RhoA / Rho GTPase-activating protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Derewenda, U. / Derewenda, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM086457 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Deciphering the Molecular and Functional Basis of RHOGAP Family Proteins: A SYSTEMATIC APPROACH TOWARD SELECTIVE INACTIVATION OF RHO FAMILY PROTEINS.
著者: Amin, E. / Jaiswal, M. / Derewenda, U. / Reis, K. / Nouri, K. / Koessmeier, K.T. / Aspenstrom, P. / Somlyo, A.V. / Dvorsky, R. / Ahmadian, M.R.
履歴
登録2016年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho GTPase-activating protein 35
F: Transforming protein RhoA
B: Rho GTPase-activating protein 35
D: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,45813
ポリマ－88,2544
非ポリマー1,2049
水18,3571019
1
A: Rho GTPase-activating protein 35
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7477
ポリマ－44,1272
非ポリマー6205
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area16580 Å2
手法PISA
2
B: Rho GTPase-activating protein 35
D: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7126
ポリマ－44,1272
非ポリマー5844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area16030 Å2
手法PISA
3
A: Rho GTPase-activating protein 35
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子

B: Rho GTPase-activating protein 35
D: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,45813
ポリマ－88,2544
非ポリマー1,2049
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_564-x+1/2,-y+1,z-1/21
Buried area9100 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area31190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.026, 112.322, 147.611
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABFD

#1: タンパク質 Rho GTPase-activating protein 35 / GAP-associated protein p190 / Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1


分子量: 23307.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arhgap35, Grlf1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P81128
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20819.760 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586

-
非ポリマー , 5種, 1028分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE / トリフルオロマグネサ-ト


分子量: 81.300 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1019 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細Residue 20 in chain F is an oxidized Cys (CSX). However, in chain D, the electron density does not ...Residue 20 in chain F is an oxidized Cys (CSX). However, in chain D, the electron density does not support the oxidation of the CYS residue.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.61 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: 30% PEG 2000MME 150mM KCSN 100mM MES, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→35 Å / Num. obs: 81511 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 19.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.037 / Net I/av σ(I): 26.246 / Net I/σ(I): 12.6 / Num. measured all: 459261
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.72-1.752.60.36729150.90470
1.75-1.783.20.3534260.91183.3
1.78-1.8240.34437790.99190.9
1.82-1.854.60.30540261.01997.8
1.85-1.895.20.27941111.08798.1
1.89-1.945.50.23941141.16499.7
1.94-1.995.80.20341141.12999.4
1.99-2.045.90.1742071.162100
2.04-2.160.14941331.24799.8
2.1-2.176.20.1241751.152100
2.17-2.246.20.10241911.081100
2.24-2.336.20.08941711.027100
2.33-2.446.30.0741621.002100
2.44-2.576.30.06341970.963100
2.57-2.736.30.05942211.038100
2.73-2.946.30.05942311.072100
2.94-3.246.30.04442130.922100
3.24-3.76.20.03442820.881100
3.7-4.676.10.03443260.903100
4.67-355.90.04945170.93999.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SERGUIデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→32.538 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2126 1620 1.99 %Random selection
Rwork0.1703 79805 --
obs0.1712 81425 96.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.44 Å2 / Biso mean: 26.5312 Å2 / Biso min: 1.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.72→32.538 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5850 0 69 1019 6938
Biso mean--16.86 36.62 -
残基数----738
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1528205
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044915
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061051
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.782251
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7201-1.78160.26861260.2256200632676
1.7816-1.85290.26331530.2067646779994
1.8529-1.93730.24691540.19828074822899
1.9373-2.03940.2391680.182381458313100
2.0394-2.16710.25271490.171481558304100
2.1671-2.33440.20981720.167681948366100
2.3344-2.56920.26391830.174381718354100
2.5692-2.94080.21171640.180582818445100
2.9408-3.70430.21221800.160883008480100
3.7043-32.54430.16031710.153986398810100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1818-0.35370.36611.4144-0.68632.7029-0.03040.02150.03740.07470.03860.0227-0.1323-0.06310.01050.0418-0.0088-0.00110.08770.01090.087516.424169.17723.2618
21.15090.5741-0.48332.0746-0.85512.5667-0.00440.04240.0335-0.06610.04590.01990.0905-0.08080.01910.03270.0029-0.00060.0975-0.00470.084421.654147.214264.7941
31.57381.1153-0.88783.1702-1.14291.74030.09620.0940.39040.45010.12020.552-0.3744-0.17510.12820.21920.04140.05820.13130.02490.2719.422274.786562.1032
41.6083-0.00270.17372.26380.09382.89940.0811-0.0564-0.2030.0507-0.0840.01230.6912-0.18550.03860.2633-0.1187-0.02580.07510.02390.102914.410642.699632.2844
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 1241:1438))A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and ((resseq 1243:1437))B0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and ((resseq 4:180))D4 - 180
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'F' and ((resseq 4:180))F4 - 180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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