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万見
- PDB-5iqy: Structure of apo-Dehydroascorbate Reductase from Pennisetum Glauc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iqy
タイトルStructure of apo-Dehydroascorbate Reductase from Pennisetum Glaucum phased by Iodide-SAD method
要素Dehydroascorbate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Dehydroascorbate Reductase / Iodide-SAD method
機能・相同性
機能・相同性情報


ascorbate glutathione cycle / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / glutathione transferase activity
類似検索 - 分子機能
Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / glutathione dehydrogenase (ascorbate)
類似検索 - 構成要素
生物種Pennisetum americanum (植物)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Das, B.K. / Kumar, A. / Manidola, P. / Arockiasamy, A.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
DBT インド
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2016
タイトル: Non-native ligands define the active site of Pennisetum glaucum (L.) R. Br dehydroascorbate reductase
著者: Das, B.K. / Kumar, A. / Maindola, P. / Mahanty, S. / Jain, S.K. / Reddy, M.K. / Arockiasamy, A.
履歴
登録2016年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22017年10月4日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydroascorbate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,02627
ポリマ－23,7261
非ポリマー3,30026
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.890, 132.080, 97.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Dehydroascorbate reductase


分子量: 23726.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pennisetum americanum (植物)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG
参照: UniProt: U5XYA0, glutathione dehydrogenase (ascorbate)
#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6 / 詳細: Tris, Lithium Sulfate, Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→66.05 Å / Num. obs: 10732 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 27.3 % / Biso Wilson estimate: 44.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→48.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU R Cruickshank DPI: 0.295 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.315 / SU Rfree Blow DPI: 0.227 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.223
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 946 8.83 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.188 10710 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8121 Å20 Å20 Å2
2---8.2062 Å20 Å2
3---6.3942 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.282 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1598 0 26 95 1719
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0091644HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.062243HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d533SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes35HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes236HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1644HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.24
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion217SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2030SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.68 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 289 9.76 %
Rwork0.189 2673 -
all0.1948 2962 -
obs--99.53 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.0876 Å / Origin y: 12.3115 Å / Origin z: 40.271 Å
111213212223313233
T-0.0024 Å2-0.0306 Å2-0.0531 Å2-0.0112 Å20.0019 Å2--0.0564 Å2
L2.3597 °20.0275 °20.0596 °2-2.6475 °2-1.8239 °2--5.6609 °2
S-0.0108 Å °0.0157 Å °0.1429 Å °0.1915 Å °-0.1233 Å °0.0349 Å °-0.3772 Å °0.187 Å °0.1341 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|3 - A|213 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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