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- PDB-5inb: RepoMan-PP1g (protein phosphatase 1, gamma isoform) holoenzyme complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5inb
タイトルRepoMan-PP1g (protein phosphatase 1, gamma isoform) holoenzyme complex
要素
  • Cell division cycle-associated protein 2
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / PP1 gamma / RepoMan / Ki-67 / Phosphatase / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome segregation / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / microtubule organizing center / regulation of mitotic nuclear division / protein serine/threonine phosphatase activity ...regulation of chromosome segregation / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / microtubule organizing center / regulation of mitotic nuclear division / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / mitotic sister chromatid segregation / cleavage furrow / phosphoprotein phosphatase activity / blastocyst development / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / : / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of glial cell proliferation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / neuron differentiation / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / MAPK cascade / Circadian Clock / presynapse / chromosome / midbody / spermatogenesis / mitochondrial outer membrane / dendritic spine / nuclear speck / protein domain specific binding / cell division / focal adhesion / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / nucleolus / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 ...Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit / Cell division cycle-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Kumar, G.S. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01NS091336 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: The Ki-67 and RepoMan mitotic phosphatases assemble via an identical, yet novel mechanism.
著者: Kumar, G.S. / Gokhan, E. / De Munter, S. / Bollen, M. / Vagnarelli, P. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2016年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit
B: Cell division cycle-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,81610
ポリマ－40,1382
非ポリマー6788
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area13180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.371, 86.371, 215.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit / PP-1G / Protein phosphatase 1C catalytic subunit


分子量: 35044.363 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CC / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P36873, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Cell division cycle-associated protein 2 / Recruits PP1 onto mitotic chromatin at anaphase protein / Repo-Man


分子量: 5093.903 Da / 分子数: 1 / 断片: PP1 binding domain (UNP residues 383-423) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDCA2 / プラスミド: petM30-MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q69YH5

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非ポリマー , 4種, 312分子

#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.3 / 詳細: 1 M Sodium Malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月14日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal, non fixed exit slit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→37.4 Å / Num. obs: 234338 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.0927 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSNov 3, 2014データ削減
AimlessNov 3, 2014データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JK7

1jk7


解像度: 1.3→37.4 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 13.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1534 10829 4.89 %
Rwork0.1324 --
obs0.1334 221393 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→37.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2591 0 44 304 2939
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2433962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8241134
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3003-1.31510.26413470.24066970X-RAY DIFFRACTION99
1.3151-1.33060.23443550.21667071X-RAY DIFFRACTION100
1.3306-1.34680.22943250.20967036X-RAY DIFFRACTION100
1.3468-1.36380.21793540.19766967X-RAY DIFFRACTION100
1.3638-1.38180.22633880.18787024X-RAY DIFFRACTION100
1.3818-1.40070.18093740.17196985X-RAY DIFFRACTION100
1.4007-1.42070.18433690.16427046X-RAY DIFFRACTION100
1.4207-1.44190.19324070.15987019X-RAY DIFFRACTION100
1.4419-1.46450.18233570.14977012X-RAY DIFFRACTION100
1.4645-1.48850.18683700.14047003X-RAY DIFFRACTION100
1.4885-1.51410.17063650.12986999X-RAY DIFFRACTION100
1.5141-1.54170.14613960.12467022X-RAY DIFFRACTION100
1.5417-1.57130.15593420.11747060X-RAY DIFFRACTION100
1.5713-1.60340.13593360.10816984X-RAY DIFFRACTION100
1.6034-1.63830.15363370.10937035X-RAY DIFFRACTION100
1.6383-1.67640.13353520.10347036X-RAY DIFFRACTION100
1.6764-1.71830.13393900.10347008X-RAY DIFFRACTION100
1.7183-1.76480.12983870.10347003X-RAY DIFFRACTION100
1.7648-1.81670.12223810.10456987X-RAY DIFFRACTION100
1.8167-1.87530.14534070.10097024X-RAY DIFFRACTION100
1.8753-1.94240.12343810.10686934X-RAY DIFFRACTION100
1.9424-2.02010.13013480.11027075X-RAY DIFFRACTION100
2.0201-2.1120.13383940.11236979X-RAY DIFFRACTION100
2.112-2.22340.14393550.11337006X-RAY DIFFRACTION100
2.2234-2.36270.1573740.12296996X-RAY DIFFRACTION100
2.3627-2.54510.1453170.13087094X-RAY DIFFRACTION100
2.5451-2.80110.14392930.13247068X-RAY DIFFRACTION100
2.8011-3.20620.15543350.14197040X-RAY DIFFRACTION100
3.2062-4.03880.1523250.13847074X-RAY DIFFRACTION100
4.0388-37.41520.16033680.15117007X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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