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- PDB-5il2: Crystal structure of SAH-bound METTL3-METTL14 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5il2
タイトルCrystal structure of SAH-bound METTL3-METTL14 complex
要素
  • METTL14
  • METTL3
キーワードRNA BINDING PROTEIN / 6-adenosine methylation / METTL3-METTL14 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase activity / mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / adenosine to inosine editing / RNA methyltransferase activity / endothelial to hematopoietic transition / RNA methylation ...negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase activity / mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / adenosine to inosine editing / RNA methyltransferase activity / endothelial to hematopoietic transition / RNA methylation / regulation of meiotic cell cycle / primary miRNA processing / dosage compensation by inactivation of X chromosome / : / forebrain radial glial cell differentiation / S-adenosyl-L-methionine binding / gliogenesis / mRNA stabilization / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of T cell differentiation / regulation of neuron differentiation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / stem cell population maintenance / oogenesis / mRNA destabilization / negative regulation of Notch signaling pathway / mRNA catabolic process / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of translation / mRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / circadian rhythm / cellular response to UV / spermatogenesis / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / innate immune response / mRNA binding / DNA damage response / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
N6-adenosine-methyltransferase non-catalytic subunit METTL14-like / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase-like (MT-A70-like) family profile. / N6-adenosine-methyltransferase MT-A70-like / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.62) family profile. / MT-A70-like / MT-A70 / MT-A70-like family profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / N6-adenosine-methyltransferase catalytic subunit / N6-adenosine-methyltransferase non-catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.606 Å
データ登録者Wang, X. / Guan, Z. / Zou, T. / Yin, P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural basis of N6-adenosine methylation by the METTL3-METTL14 complex
著者: Wang, X. / Feng, J. / Xue, Y. / Guan, Z. / Zhang, D. / Liu, Z. / Gong, Z. / Wang, Q. / Huang, J. / Tang, C. / Zou, T. / Yin, P.
履歴
登録2016年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METTL3
B: METTL14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8547
ポリマ－59,2222
非ポリマー6335
水6,774376
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area21080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.865, 101.865, 115.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 METTL3 / MT-A70 / Methyltransferase-like protein 3


分子量: 24427.109 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 369-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86U44, mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase
#2: タンパク質 METTL14 / Methyltransferase-like protein 14


分子量: 34794.402 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 109-408 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL14
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9HCE5, mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7 / 詳細: PEG 8000, sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.606→45 Å / Num. obs: 79825 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.2 % / Net I/σ(I): 21.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSdata processing
Aimlessデータスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.606→38.247 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1992 4028 5.05 %
Rwork0.1848 --
obs0.1855 79742 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.606→38.247 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3970 0 42 376 4388
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3115589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.7891554
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007723
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6059-1.62480.30771220.26652549X-RAY DIFFRACTION98
1.6248-1.64460.26121260.25362587X-RAY DIFFRACTION100
1.6446-1.66550.28861390.24572558X-RAY DIFFRACTION100
1.6655-1.68740.25921640.23342528X-RAY DIFFRACTION100
1.6874-1.71050.25641530.22492590X-RAY DIFFRACTION100
1.7105-1.73490.24591330.22742589X-RAY DIFFRACTION100
1.7349-1.76080.26511300.21462575X-RAY DIFFRACTION100
1.7608-1.78830.23731470.20682565X-RAY DIFFRACTION100
1.7883-1.81770.26141380.21452588X-RAY DIFFRACTION100
1.8177-1.8490.21811520.20692567X-RAY DIFFRACTION100
1.849-1.88260.20781390.20492580X-RAY DIFFRACTION100
1.8826-1.91880.19541520.18892566X-RAY DIFFRACTION100
1.9188-1.9580.23591460.19122578X-RAY DIFFRACTION100
1.958-2.00060.20091390.19192611X-RAY DIFFRACTION100
2.0006-2.04710.22721430.1942568X-RAY DIFFRACTION100
2.0471-2.09830.20261380.19012602X-RAY DIFFRACTION100
2.0983-2.1550.20321470.1822583X-RAY DIFFRACTION100
2.155-2.21840.20031210.18242621X-RAY DIFFRACTION100
2.2184-2.290.21271260.18482599X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.37190.20791360.18622648X-RAY DIFFRACTION100
2.3719-2.46680.19251320.19162593X-RAY DIFFRACTION100
2.4668-2.57910.221400.18892629X-RAY DIFFRACTION100
2.5791-2.7150.20351400.18332618X-RAY DIFFRACTION100
2.715-2.88510.18891340.18872644X-RAY DIFFRACTION100
2.8851-3.10770.2121480.18552627X-RAY DIFFRACTION100
3.1077-3.42030.20491300.1792689X-RAY DIFFRACTION100
3.4203-3.91480.16171480.16912661X-RAY DIFFRACTION100
3.9148-4.93060.14791320.14462713X-RAY DIFFRACTION100
4.9306-38.2580.20021330.19572888X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.2913 Å / Origin y: 21.0225 Å / Origin z: 17.743 Å
111213212223313233
T0.2567 Å2-0.0345 Å2-0.0284 Å2-0.1288 Å20.0229 Å2--0.1652 Å2
L1.0051 °20.1348 °20.544 °2-1.0074 °20.5467 °2--1.4424 °2
S0.1279 Å °-0.1065 Å °-0.1396 Å °0.3646 Å °-0.0206 Å °-0.0612 Å °0.3005 Å °-0.0727 Å °-0.0697 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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