[日本語] English
万見
- PDB-5igq: WD40 domain of Human E3 Ubiquitin Ligase COP1 (RFWD2) bound to pe... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5igq
タイトルWD40 domain of Human E3 Ubiquitin Ligase COP1 (RFWD2) bound to peptide from Trib1
要素
  • (Tribbles homolog 1) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
キーワードHydrolase/Peptide / WD40 domain E3 ligase / Tribbles / Hydrolase-Peptide Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / regulation of MAP kinase activity / negative regulation of neutrophil differentiation / negative regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / NGF-stimulated transcription / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of JNK cascade ...ubiquitin-protein transferase regulator activity / positive regulation of eosinophil differentiation / regulation of MAP kinase activity / negative regulation of neutrophil differentiation / negative regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / NGF-stimulated transcription / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of JNK cascade / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to ionizing radiation / protein kinase inhibitor activity / transcription regulator inhibitor activity / negative regulation of MAPK cascade / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / response to lipopolysaccharide / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / protein ubiquitination / nuclear speck / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tribbles homologue 1 / Pseudokinase tribbles family/serine-threonine-protein kinase 40 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Ring finger / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H ...Tribbles homologue 1 / Pseudokinase tribbles family/serine-threonine-protein kinase 40 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Ring finger / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / WD domain, G-beta repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Tribbles homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Uljon, S. / Blacklow, S.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Substrate Selectivity of the E3 Ligase COP1.
著者: Uljon, S. / Xu, X. / Durzynska, I. / Stein, S. / Adelmant, G. / Marto, J.A. / Pear, W.S. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2016年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
U: Tribbles homolog 1
B: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
V: Tribbles homolog 1
C: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
W: Tribbles homolog 1
D: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
X: Tribbles homolog 1
E: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
Y: Tribbles homolog 1
F: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
Z: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,67012
ポリマ－245,67012
非ポリマー00
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
U: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2552
ポリマ－41,2552
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
V: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8832
ポリマ－40,8832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
W: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8832
ポリマ－40,8832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13510 Å2
手法PISA
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
X: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8832
ポリマ－40,8832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13460 Å2
手法PISA
5
E: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
Y: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8832
ポリマ－40,8832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13420 Å2
手法PISA
6
F: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
Z: Tribbles homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8832
ポリマ－40,8832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)247.646, 249.576, 124.512
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2 / Constitutive photomorphogenesis protein 1 homolog / hCOP1 / RING finger and WD repeat domain ...Constitutive photomorphogenesis protein 1 homolog / hCOP1 / RING finger and WD repeat domain protein 2 / RING finger protein 200


分子量: 39932.883 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFWD2, COP1, RNF200 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q8NHY2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Tribbles homolog 1 / TRB-1 / G-protein-coupled receptor-induced gene 2 protein / GIG-2 / SKIP1


分子量: 1322.331 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 188-198 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RU8
#3: タンパク質・ペプチド
Tribbles homolog 1 / TRB-1 / G-protein-coupled receptor-induced gene 2 protein / GIG-2 / SKIP1


分子量: 950.001 Da / 分子数: 5 / Fragment: UNP residues 188-195 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RU8

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris pH 5.5, 20% glycerol, 5% PEG 5000 MME

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→29.766 Å / Num. obs: 35006 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.06869 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 3.9→4.039 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.7334 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HQG

5hqg


解像度: 3.9→29.766 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2768 1735 4.96 %
Rwork0.2283 --
obs0.2306 34980 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→29.766 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15331 0 0 0 15331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00215697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.65221309
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.779214
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032693
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9-4.01450.37381510.33832750X-RAY DIFFRACTION100
4.0145-4.14380.36731490.32562756X-RAY DIFFRACTION100
4.1438-4.29140.3161430.27332785X-RAY DIFFRACTION100
4.2914-4.46270.32151450.24692739X-RAY DIFFRACTION100
4.4627-4.66510.25921360.22332789X-RAY DIFFRACTION100
4.6651-4.910.28111290.21772782X-RAY DIFFRACTION99
4.91-5.21610.25381440.20092774X-RAY DIFFRACTION99
5.2161-5.61640.2841660.23452739X-RAY DIFFRACTION99
5.6164-6.1770.25311540.22382784X-RAY DIFFRACTION99
6.177-7.06040.24861410.22282778X-RAY DIFFRACTION98
7.0604-8.85630.2831520.23152763X-RAY DIFFRACTION97
8.8563-29.7670.25191250.20122806X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.91330.77810.21650.2081-1.29430.4332-0.1581-0.62710.4708-0.81751.22381.6919-0.7060.45550.06241.0229-0.0450.00191.8576-0.36910.9135-24.0874-57.602845.6561
2-0.18430.08710.09952.12080.62310.3764-0.7355-1.32841.1341-1.83110.7996-1.5001-0.31311.8246-0.14161.3328-1.102-0.31552.705-0.39451.0757-12.4128-55.157834.8424
34.2489-0.0073-0.71232.33850.9643-0.0062-0.47120.4678-0.5343-1.11120.1654-1.14930.2176-0.08320.00031.3338-0.1182-0.01171.7916-0.49731.5883-14.7847-74.54930.8015
40.6737-0.7108-0.77291.03210.46460.68630.97011.2167-0.2248-0.0121-0.12931.20261.68950.45070.00691.3562-0.0648-0.14142.0899-0.22691.3098-26.404-80.14738.1934
53.23261.00450.73782.40882.17351.0333-0.60070.1394-0.1626-0.4170.57971.40540.3691-0.0286-01.3169-0.1108-0.13991.5320.04921.4736-34.2334-70.12342.7677
60.2739-0.26910.57210.56920.48260.62630.2768-0.55990.64660.06950.02431.1723-0.11131.21410.00011.0775-0.2721-0.11591.9148-0.13351.5668-24.7382-55.540442.6512
75.1557-3.3212-1.0667.1156-5.49989.6066-0.9869-1.9881-1.9121-0.37271.39370.88132.4536-1.3069-2.02360.6532-0.2412-0.30521.40310.54070.6787-36.3682-70.998224.7195
80.979-1.23580.19261.5904-0.64060.41330.3014-0.94482.1946-1.4988-1.1560.99060.87970.27320.00092.06740.136-0.29741.4331-0.21511.308-51.7761-113.2484-1.4228
90.87880.7216-0.74260.89020.11961.23740.086-0.03651.9384-0.1766-0.44-1.4059-2.17130.43410.00031.6641-0.13740.09771.31860.03831.5674-34.6144-98.07759.1345
100.05560.13970.52581.7947-0.54112.26110.0362-0.48430.86581.8674-0.2805-0.0911-1.29710.34280.00021.8852-0.1308-0.09351.3758-0.12390.9548-40.4749-99.62626.8496
113.5803-0.8088-0.820.2120.2230.3615-2.0965-2.4698-2.64121.45771.17780.67741.3658-0.69530.02032.4498-0.2440.1011.0381-0.11881.3703-49.8461-111.065527.1424
12-0.18921.029-1.31533.10820.50270.4932-0.2161-0.5649-0.80040.2349-0.7143-0.57450.75410.4555-0.00081.8187-0.06040.10071.18490.05090.9516-48.6905-118.375115.8734
130.143-0.0174-0.41760.4047-0.0591.6289-0.1008-0.03880.7363-0.4224-0.6092-0.49250.23290.611-0.01421.67460.1081-0.07730.77870.08431.3452-40.7969-108.37523.9378
140.13020.10870.21140.17160.27440.5181-0.2775-1.2875-0.7640.1626-1.61910.6586-0.0689-1.0831-0.02572.3711-0.1808-0.20221.4210.07351.2568-32.8162-118.197623.1967
153.92841.07171.35892.7343-0.89430.3349-0.8643-1.4397-0.80520.1160.73091.73520.27180.5198-0.00341.02260.2297-0.00451.97690.17240.8729-17.0733-45.345465.5883
161.41120.8967-0.62640.55920.05450.1559-1.00142.78251.7013-0.26820.44423.0485-1.3349-2.2859-0.01151.65780.6176-0.38341.7719-0.30572.0128-28.3225-34.423669.2166
171.0509-1.9406-0.41176.3647-1.15994.0437-1.7078-2.6545-1.05760.63952.79914.0122-1.4453-2.09850.73231.23220.99650.46513.0707-0.52720.0328-26.5584-41.551687.6752
183.4137-2.23640.11361.2942-1.3911.0319-1.2653-1.1181-0.08670.23840.5424-0.038-0.38610.658-0.0411.26520.3676-0.13292.1846-0.23040.9434-9.1604-50.448580.3138
190.5738-0.6305-1.09010.78391.39051.7679-0.5096-0.1809-0.2484-0.2699-0.7265-0.727-0.45040.60280.00010.98530.0686-0.28661.82230.05331.4225-16.2695-41.709665.4767
202.93341.31010.3310.8361-0.3621.0968-1.2521.90710.9142.28520.74861.96612.684-0.2443-0.01441.71840.2862-0.44252.5472-0.37951.4509-7.5618-34.482385.4711
211.5278-1.95-1.29111.89870.89641.555-0.103-0.37891.9556-0.9577-0.18541.0596-0.15710.3404-0.00461.456-0.053-0.10541.19910.0221.9117-50.3012-66.0164-11.4502
221.9163-0.1569-0.50070.69610.66380.69810.6434-0.20862.5395-2.6932-0.5617-1.1682-1.47141.46060.10592.0049-0.02270.34681.52860.54251.6041-41.6848-54.7809-19.0604
231.0986-0.43311.03120.7153-0.50890.6905-0.1312-0.06410.8042-0.67580.406-3.1508-1.16321.9972-0.00011.5877-0.25030.08271.86260.16262.6183-30.7393-55.1732-7.5416
240.56140.39390.8551.6325-1.02432.1499-0.285-0.75930.97991.6888-0.0188-2.0045-0.51111.1880.00021.7689-0.2809-0.28011.42540.08332.1287-29.8357-63.06453.6939
251.3838-1.82291.64682.9005-1.66351.33310.6163-0.08680.3667-0.1051-0.6308-0.62650.66550.56620.00011.5142-0.0167-0.0041.36210.09491.1598-41.6244-75.8948-0.5985
262.31610.5231-0.65390.1416-0.1421-0.00781.0011-1.0352-0.0423-2.7086-0.4630.29090.22181.10580.06692.08140.21120.05920.7424-0.09511.446-48.7432-68.3695-13.3945
270.01030.08860.13140.21810.44411.05260.67730.3562-0.425-1.2396-0.3556-1.47381.1882-1.4223-0.01221.90010.08950.12861.13490.14642.6407-49.4865-66.4555-16.8187
280.1492-0.05030.013-0.0413-0.0308-0.00910.67-0.64882.06640.8209-0.93890.9156-0.481-0.97770.00061.8390.0858-0.16691.64820.24621.5802-27.567-75.8876-11.0594
293.01313.1570.27892.6127-0.13850.85180.75470.27071.13610.3429-0.0759-1.43080.5638-0.1837-0.0010.98240.0560.10691.272-0.2312.1407-65.7615-73.795247.8182
300.23660.04090.50920.0972-0.0810.6803-0.90651.5677-0.82160.6480.1055-0.65450.96761.1495-0.05261.6623-0.03140.73911.7744-0.19132.4887-55.3265-82.500939.2768
312.0128-0.5277-0.37760.6108-0.14670.7605-0.4341-1.2438-0.6561-0.3835-0.0626-2.01891.3360.510.00251.64730.13950.31861.42770.04612.4235-57.2818-95.746454.026
320.2885-0.41490.53730.3361-0.42150.2766-1.06851.2118-0.99250.21960.31470.08032.2806-0.4618-0.00041.57270.05820.21432.004-0.25752.3829-67.8683-91.532663.5408
331.04331.1145-0.22470.8286-0.31450.0015-0.8645-0.0391-0.47340.5715-0.6992-0.24291.1191-0.119501.3482-0.20890.44181.18860.0081.9989-72.9219-91.593163.9538
341.1084-1.0309-0.02710.75960.1195-0.2814-1.1044-0.229-1.22130.54930.6530.7381-0.1121-1.82620.00011.3639-0.04610.25421.7075-0.18741.4552-76.2342-81.436758.2943
350.2938-0.1584-0.90512.00550.07120.86320.29320.49041.2896-0.10060.7512-1.07880.407-0.46570.03971.0473-0.00710.10221.8299-0.49971.9815-70.6245-74.42346.7649
360.2588-0.433-0.21760.41990.12890.09230.346-0.13180.97890.34481.0273-1.02170.49991.60550.00261.4195-0.30360.43981.5201-0.16692.0059-76.6417-95.792147.3009
371.90441.37760.55764.6142-0.15432.85960.60260.6909-0.5126-0.6553-0.37030.09321.14340.11390.01642.35330.3658-0.94220.9844-0.36121.4939-63.7678-106.6802-26.7544
384.47580.148-1.62360.0190.09160.77370.64720.44662.76810.04280.04780.0549-0.2565-0.56070.56582.77140.2255-1.09131.1904-0.36551.5007-78.2839-97.5102-23.3959
390.7865-0.66640.0973.51011.6370.4770.87080.70071.594-0.561-0.952-0.20030.3486-0.08070.00881.68210.1999-0.48761.2868-0.14291.4768-68.5416-89.7935-18.0179
400.25270.45640.01240.54690.34690.28290.5367-0.29151.5040.4510.22710.4170.13870.35430.01922.11270.2798-0.48631.11610.01741.2748-53.6973-98.8776-18.769
410.89181.29950.46071.90110.69090.18151.2979-0.7310.58453.2496-0.4004-0.83353.06070.62640.4151.79880.8039-0.48341.4854-0.07751.9824-66.1908-89.0726-35.2384
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 391 through 434 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 435 through 472 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 473 through 557 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 558 through 584 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 585 through 679 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 680 through 731 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'U' and (resid 354 through 364 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 391 through 412 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 413 through 472 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 473 through 557 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 558 through 584 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 585 through 679 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 680 through 731 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'V' and (resid 354 through 361 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 391 through 434 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 435 through 472 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 473 through 557 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 558 through 679 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 680 through 731 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'W' and (resid 354 through 361 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 391 through 434 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 435 through 472 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 473 through 521 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 522 through 584 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 585 through 675 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'D' and (resid 676 through 714 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'D' and (resid 715 through 731 )
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'X' and (resid 354 through 361 )
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'E' and (resid 391 through 434 )
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'E' and (resid 435 through 472 )
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'E' and (resid 473 through 557 )
32X-RAY DIFFRACTION32chain 'E' and (resid 558 through 584 )
33X-RAY DIFFRACTION33chain 'E' and (resid 585 through 607 )
34X-RAY DIFFRACTION34chain 'E' and (resid 608 through 659 )
35X-RAY DIFFRACTION35chain 'E' and (resid 660 through 731 )
36X-RAY DIFFRACTION36chain 'Y' and (resid 354 through 361 )
37X-RAY DIFFRACTION37chain 'F' and (resid 391 through 557 )
38X-RAY DIFFRACTION38chain 'F' and (resid 558 through 584 )
39X-RAY DIFFRACTION39chain 'F' and (resid 585 through 679 )
40X-RAY DIFFRACTION40chain 'F' and (resid 680 through 731 )
41X-RAY DIFFRACTION41chain 'Z' and (resid 354 through 361 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る