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万見
- PDB-5ifs: Quantitative interaction mapping reveals an extended ubiquitin re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ifs
タイトルQuantitative interaction mapping reveals an extended ubiquitin regulatory domain in ASPL that disrupts functional p97 hexamers and induces cell death
要素
  • Tether containing UBX domain for GLUT4
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードSIGNALING PROTEIN / ASPL / p97 / disassembly / eUBX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein modification process / regulation of D-glucose import / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / cytoplasm protein quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion ...positive regulation of protein modification process / regulation of D-glucose import / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / cytoplasm protein quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / aggresome assembly / NADH metabolic process / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / regulation of synapse organization / positive regulation of ATP biosynthetic process / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / HSF1 activation / negative regulation of hippo signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / endomembrane system / proteasomal protein catabolic process / interstrand cross-link repair / Protein methylation / ATP metabolic process / negative regulation of smoothened signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Attachment and Entry / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proteasome complex / viral genome replication / lipid droplet / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Hh mutants are degraded by ERAD / macroautophagy / intracellular protein transport / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ADP binding / Translesion Synthesis by POLH / establishment of protein localization / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / : / autophagy / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / glucose homeostasis / Neddylation / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / lipid binding / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Barwin-like endoglucanases ...TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Barwin-like endoglucanases / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Tether containing UBX domain for GLUT4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Roske, Y. / Arumughan, A. / Heinemann, U. / Wanker, E.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Quantitative interaction mapping reveals an extended UBX domain in ASPL that disrupts functional p97 hexamers.
著者: Arumughan, A. / Roske, Y. / Barth, C. / Forero, L.L. / Bravo-Rodriguez, K. / Redel, A. / Kostova, S. / McShane, E. / Opitz, R. / Faelber, K. / Rau, K. / Mielke, T. / Daumke, O. / Selbach, M. ...著者: Arumughan, A. / Roske, Y. / Barth, C. / Forero, L.L. / Bravo-Rodriguez, K. / Redel, A. / Kostova, S. / McShane, E. / Opitz, R. / Faelber, K. / Rau, K. / Mielke, T. / Daumke, O. / Selbach, M. / Sanchez-Garcia, E. / Rocks, O. / Panakova, D. / Heinemann, U. / Wanker, E.E.
履歴
登録2016年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tether containing UBX domain for GLUT4
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Tether containing UBX domain for GLUT4
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,19613
ポリマ－159,9194
非ポリマー1,2779
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12820 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area59350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.844, 132.914, 96.121
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A317 - 330
2114C317 - 330
1214A341 - 497
2214C341 - 497
1124B21 - 480
2124D21 - 480

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Tether containing UBX domain for GLUT4 / Alveolar soft part sarcoma chromosomal region candidate gene 1 protein / Alveolar soft part sarcoma ...Alveolar soft part sarcoma chromosomal region candidate gene 1 protein / Alveolar soft part sarcoma locus / Renal papillary cell carcinoma protein 17 / UBX domain-containing protein 9


分子量: 26451.355 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 317-553 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPSCR1, ASPL, RCC17, TUG, UBXD9, UBXN9 / プラスミド: pQLinkG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q9BZE9
#2: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 53508.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / プラスミド: pQLinkG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase

-
非ポリマー , 6種, 417分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 23% PEG3350, 0.3M LiSO4, 0.1M Hepes pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→33.8 Å / Num. obs: 58583 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 49.033 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.72
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.46-2.522.40.4612.09193.2
2.52-2.590.3982.62198.4
2.59-2.670.3233.2198.8
2.67-2.750.2563.99198.9
2.75-2.840.214.89198.8
2.84-2.940.1695.85198.7
2.94-3.050.1377.18198.6
3.05-3.180.0979.86198.8
3.18-3.320.07412.8198.8
3.32-3.480.05916.03198.7
3.48-3.670.04520.8198.6
3.67-3.890.03625.45198.5
3.89-4.160.02731.29198.6
4.16-4.490.02138.3198.5
4.49-4.920.0241.36198.1
4.92-5.50.02239.07197.1
5.5-6.350.02336.88196.8
6.35-7.780.01941.41197.1
7.78-110.01157.81195.7
110.01161.05190.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CF3

3cf3


解像度: 2.46→33.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 9.238 / SU ML: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.429 / ESU R Free: 0.272 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25061 2930 5 %RANDOM
Rwork0.20101 ---
obs0.20352 55653 98.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.864 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.05 Å20 Å2-0.41 Å2
2---0.76 Å20 Å2
3---1.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→33.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9813 0 79 408 10300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01910095
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0961.9913674
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.34651240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.5123.721481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.985151779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7981598
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21544
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217630
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6964.3634966
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9496.5286192
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9434.6155129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.38336.03315053
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1320medium positional0.420.5
22B3452medium positional0.430.5
11A1320medium thermal4.442
22B3452medium thermal6.762
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.524 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 204 -
Rwork0.289 3862 -
obs--93.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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