[日本語] English
万見
- PDB-1o6u: The Crystal Structure of Human Supernatant Protein Factor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o6u
タイトルThe Crystal Structure of Human Supernatant Protein Factor
要素SEC14-LIKE PROTEIN 2
キーワードTRANSFERASE / LIPID TRANSFER / CRAL_TRIO / LIPID BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin E binding / regulation of cholesterol biosynthetic process / phospholipid binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GOLD domain / : / GOLD domain superfamily / GOLD domain / GOLD domain profile. / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain ...GOLD domain / : / GOLD domain superfamily / GOLD domain / GOLD domain profile. / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / SEC14-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Stocker, A. / Schulze-Briese, C. / Tomizaki, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Human Supernatant Protein Factor
著者: Stocker, A. / Tomizaki, T. / Schulze-Briese, C. / Baumann, U.
履歴
登録2002年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SEC14-LIKE PROTEIN 2
C: SEC14-LIKE PROTEIN 2
E: SEC14-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,9416
ポリマ－140,1723
非ポリマー7693
水11,656647
1
A: SEC14-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9802
ポリマ－46,7241
非ポリマー2561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: SEC14-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9802
ポリマ－46,7241
非ポリマー2561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: SEC14-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9802
ポリマ－46,7241
非ポリマー2561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.794, 84.240, 87.111
Angle α, β, γ (deg.)116.26, 102.39, 99.87
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 SEC14-LIKE PROTEIN 2 / SUPERNATANT PROTEIN FACTOR


分子量: 46723.992 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O76054
#2: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 647 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CARRIER PROTEIN THAT BINDS TO SOME HYDROPHOBIC MOLECULES AND PROMOTES THEIR TRANSFER BETWEEN THE ...CARRIER PROTEIN THAT BINDS TO SOME HYDROPHOBIC MOLECULES AND PROMOTES THEIR TRANSFER BETWEEN THE DIFFERENT CELLULAR SITES. BINDS WITH HIGH AFFINITY TO ALPHA-TOCOPHEROL. ALSO BINDS WITH A WEAKER AFFINITY TO OTHER TOCOPHEROLS AND TO TOCOTRIENOLS.
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.91 %
結晶化pH: 8.3 / 詳細: pH 8.30
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 %(w/v)PEG33501reservoir
25 %(w/v)glycerol1reservoir
3200 mMsodium citrate1reservoirpH8.3
42 mMEDTA1drop
52 mMdithiothreitol1drop
640 mM1dropNaCl
720 mMTris-HCl1droppH7.4
820 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97884
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97884 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. obs: 184572 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 715326 / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.05→27.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1540738.85 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT CARIIED OUT AGAINST PEAK ANOMALOUS DATA. SCATTERING FACTORS REFINED IN CNS: FP =-8.003; FDP=4.56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2754 1.6 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 175712 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK / Bsol: 39.1085 Å2 / ksol: 0.367266 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.9 Å21.67 Å20.19 Å2
2---0.03 Å20.84 Å2
3----3.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→27.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9502 0 54 647 10203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.71.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it52.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 355 1.7 %
Rwork0.269 20739 -
obs--94.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PLM_XPLOR_PAR.TXTPLM_XPLOR_PAR.TXT
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 175152 / Num. reflection Rfree: 2836 / Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る