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- PDB-5iea: TRIM5 B-box2 and coiled-coil chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iea
タイトルTRIM5 B-box2 and coiled-coil chimera
要素Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
キーワードLIGASE (リガーゼ) / tripartite motif / HIV (ヒト免疫不全ウイルス) / viral restriction / TRIM / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ) / self-assembly (自己集合)
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine biosynthetic process / regulation of viral entry into host cell / seryl-tRNA aminoacylation / セリンtRNAリガーゼ / serine-tRNA ligase activity / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / serine binding / negative regulation of viral entry into host cell / negative regulation of viral transcription ...selenocysteine biosynthetic process / regulation of viral entry into host cell / seryl-tRNA aminoacylation / セリンtRNAリガーゼ / serine-tRNA ligase activity / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / suppression of viral release by host / serine binding / negative regulation of viral entry into host cell / negative regulation of viral transcription / pattern recognition receptor activity / negative regulation of viral genome replication / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / activation of innate immune response / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / オートファジー / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / regulation of protein localization / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / positive regulation of MAPK cascade / tRNA binding / 自然免疫系 / protein kinase binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger ...Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine--tRNA ligase / Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.258 Å
データ登録者Wagner, J.M. / Doss, G. / Pornillos, O.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Mechanism of B-box 2 domain-mediated higher-order assembly of the retroviral restriction factor TRIM5 alpha.
著者: Wagner, J.M. / Roganowicz, M.D. / Skorupka, K. / Alam, S.L. / Christensen, D.E. / Doss, G.L. / Wan, Y. / Frank, G.A. / Ganser-Pornillos, B.K. / Sundquist, W.I. / Pornillos, O.
履歴
登録2016年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
B: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
C: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
D: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
F: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
K: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,63418
ポリマ－98,8496
非ポリマー78512
水0
1
A: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
B: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
D: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8179
ポリマ－49,4253
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
F: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
K: Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8179
ポリマ－49,4253
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.227, 71.486, 213.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Tripartite motif-containing protein 5, Serine--tRNA ligase Chimera / TRIM5alpha / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase


分子量: 16474.908 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル), (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (サーマス・サーモフィルス)
遺伝子: TRIM5, serS, TT_C0520 / 株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0PF16, UniProt: P34945, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, セリンtRNAリガーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.33 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.6 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 6.6 0.25 M NaCl 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 17768 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 26.8
反射 シェル解像度: 3.25→3.37 Å / 冗長度: 9.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.258→36.7 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3042 1431 9.68 %Thin shell
Rwork0.2602 ---
obs0.2645 14789 83.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.258→36.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5040 0 12 0 5052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3756888
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2013048
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028822
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2583-3.37470.3941300.2958181X-RAY DIFFRACTION12
3.3747-3.50970.4025760.2939661X-RAY DIFFRACTION43
3.5097-3.66930.28881490.28961216X-RAY DIFFRACTION78
3.6693-3.86260.30681520.25811545X-RAY DIFFRACTION97
3.8626-4.10430.31511530.25551601X-RAY DIFFRACTION100
4.1043-4.42070.30171560.23121623X-RAY DIFFRACTION100
4.4207-4.86460.30432170.22511539X-RAY DIFFRACTION100
4.8646-5.56640.29671470.25851649X-RAY DIFFRACTION100
5.5664-7.00510.31481430.29151662X-RAY DIFFRACTION100
7.0051-36.70280.27822080.27031681X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7516-0.64420.01270.5286-0.10520.24920.22810.3767-0.0815-0.6035-0.41860.77330.42450.1166-0.51490.85730.2339-0.06380.106-0.24280.492732.8101-17.187313.6907
20.59740.0368-0.2281.3479-0.80622.2309-0.1822-0.01170.23810.28410.17670.3774-0.6926-0.07140.0584-0.0635-0.0151-0.01730.8785-0.21980.5546.569919.063435.7065
30.4919-0.59160.17730.8930.03830.2743-0.4768-0.6273-0.69430.48190.07930.0702-0.0581-0.2562-0.6283-0.00340.21320.28040.97150.00370.49060.663114.992439.7722
40.3551-0.0053-0.22540.219-0.21320.34690.0153-0.1666-0.57870.24730.08720.25490.0309-0.42290.43480.74510.29070.58961.17840.31190.432810.9415-3.745850.3042
50.8751-0.02140.630.57770.1632.54040.17380.2151-0.2746-0.0029-0.1396-0.27510.27070.7463-0.04110.73690.08050.20970.07680.00380.491136.832928.828417.7366
60.3491-0.19390.14420.25370.09240.36040.21010.2775-0.3924-0.0981-0.10010.5630.5175-0.0380.54741.09980.2927-0.3560.7297-0.63570.470514.0949-6.89963.1947
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain F
6X-RAY DIFFRACTION6chain K

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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