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- PDB-5iaa: Crystal structure of human UBA5 in complex with UFM1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iaa
タイトルCrystal structure of human UBA5 in complex with UFM1
要素
  • Ubiquitin-fold modifier 1
  • Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
キーワードCELL CYCLE / Ubiquitin like protein and E1
機能・相同性
機能・相同性情報


UFM1 activating enzyme activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / megakaryocyte differentiation / regulation of type II interferon production / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / reticulophagy / neuromuscular process / negative regulation of protein import into nucleus / response to endoplasmic reticulum stress ...UFM1 activating enzyme activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / megakaryocyte differentiation / regulation of type II interferon production / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / reticulophagy / neuromuscular process / negative regulation of protein import into nucleus / response to endoplasmic reticulum stress / erythrocyte differentiation / brain development / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Oweis, W. / Padala, P. / Wiener, R.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
BSF イスラエル
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Trans-Binding Mechanism of Ubiquitin-like Protein Activation Revealed by a UBA5-UFM1 Complex.
著者: Oweis, W. / Padala, P. / Hassouna, F. / Cohen-Kfir, E. / Gibbs, D.R. / Todd, E.A. / Berndsen, C.E. / Wiener, R.
履歴
登録2016年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
B: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
C: Ubiquitin-fold modifier 1
D: Ubiquitin-fold modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4056
ポリマ－82,2744
非ポリマー1312
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10450 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area27240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.081, 138.081, 99.178
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRVALVALAA68 - 34612 - 290
21TYRTYRVALVALBB68 - 34612 - 290
12VALVALGLYGLYCC4 - 834 - 83
22VALVALGLYGLYDD4 - 834 - 83

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5 / Ubiquitin-activating enzyme 5 / ThiFP1 / UFM1-activating enzyme / Ubiquitin-activating enzyme E1 ...Ubiquitin-activating enzyme 5 / ThiFP1 / UFM1-activating enzyme / Ubiquitin-activating enzyme E1 domain-containing protein 1


分子量: 32198.885 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 57-346 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA5, UBE1DC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9GZZ9
#2: タンパク質 Ubiquitin-fold modifier 1


分子量: 8938.331 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UFM1, C13orf20, BM-002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61960
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 8% Tascimate, pH 7.0 and 16% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.3 / 波長: 0.896 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.896 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.871
11-h,-k,l20.129
反射解像度: 1.85→76.3 Å / Num. obs: 93040 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.5 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル最高解像度: 1.85 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WXS and 3H8V

1wxs

3h8v


解像度: 1.85→69.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.987 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.021 / ESU R Free: 0.02 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20605 4641 5 %RANDOM
Rwork0.18741 ---
obs0.18834 88360 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.487 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-29.33 Å20 Å20 Å2
2--29.33 Å20 Å2
3----58.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→69.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5070 0 2 146 5218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0195180
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.024986
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7661.9637023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3933.00111462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4895650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.96725.088226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.92515865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4281522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2812
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021142
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5991.1962630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5991.1962629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4071.7723270
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4071.7723271
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5131.4292549
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5131.4292549
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3662.0663753
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.73710.2735699
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.73310.0725663
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A274180.1
12B274180.1
21C90460.09
22D90460.09
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 323 -
Rwork0.353 6486 -
obs--99.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5728-0.04190.01791.53-0.13472.25260.0141-0.0372-0.01940.0448-0.02680.0751-0.0422-0.09810.01270.13120.0650.00460.04030.00410.4924-75.71525.324-0.496
20.9326-0.0937-0.2111.7191-0.22032.01090.0267-0.0367-0.0493-0.0303-0.06820.11630.1631-0.04820.04150.22130.0624-0.01720.02950.00260.4936-74.773-3.931-6.923
31.4196-0.81190.04021.2492-1.62973.51350.3370.17950.0429-0.3132-0.11830.15120.0535-0.1439-0.21870.43280.2069-0.01940.1674-0.03840.5834-86.09329.354-24.202
41.7218-0.2388-1.44591.91710.64562.79-0.0268-0.0296-0.0147-0.07930.1938-0.2137-0.00810.432-0.1670.17250.0669-0.01990.1534-0.00120.5301-53.2960.586-20.582
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A68 - 346
2X-RAY DIFFRACTION2B68 - 346
3X-RAY DIFFRACTION3C4 - 83
4X-RAY DIFFRACTION4D4 - 83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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