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- PDB-5i25: human recombinant coagulation FXI in complex with a peptide deriv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i25
タイトルhuman recombinant coagulation FXI in complex with a peptide derived from human high molecular weight kininogen (HKP)
要素
  • ASN-PRO-ILE-SER-ASP-PHE-PRO-ASP
  • Coagulation factor XI
キーワードHYDROLASE / Coagulation FXI / high molecular weight kininogen
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell adhesion / plasminogen activation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation ...coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell adhesion / plasminogen activation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / hormone activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / vasodilation / Platelet degranulation / heparin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / : / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Cystatin domain / Cystatin-like domain ...HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Apple domain. / Apple domain / APPLE domain / Cystatin superfamily / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kininogen-1 / Coagulation factor XI
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Hall, G.A.F. / Wong, S.S. / Emsley, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart Foundation 英国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2016
タイトル: A novel DFP tripeptide motif interacts with the coagulation factor XI apple 2 domain.
著者: Wong, S.S. / stergaard, S. / Hall, G. / Li, C. / Williams, P.M. / Stennicke, H. / Emsley, J.
履歴
登録2016年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor XI
B: ASN-PRO-ILE-SER-ASP-PHE-PRO-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6845
ポリマ－69,0212
非ポリマー6643
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area28390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.590, 80.590, 251.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Coagulation factor XI / FXI / Plasma thromboplastin antecedent / PTA


分子量: 68116.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F11
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P03951, coagulation factor XIa
#2: タンパク質・ペプチド ASN-PRO-ILE-SER-ASP-PHE-PRO-ASP


分子量: 903.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P01042*PLUS
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.88 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4 / 詳細: PEG1500, HEPES pH 7.4., 0.2M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.988 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→39.79 Å / Num. obs: 20319 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/av σ(I): 3 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル最高解像度: 2.85 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.612 / Mean I/σ(I) obs: 16 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.85→39.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.44 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28821 2057 10.2 %RANDOM
Rwork0.22639 ---
obs0.23249 18148 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 74.251 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.85→39.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4747 0 42 53 4842
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224916
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8181.956668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0115600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.25923.726212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.00415830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1061527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2743
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213661
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2341.53002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.29124873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.48731914
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.4264.51795
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 148 -
Rwork0.329 1298 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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