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- PDB-5i1p: Villin headpiece subdomain with a Lys30 to beta-3-homolysine subs... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i1p
タイトルVillin headpiece subdomain with a Lys30 to beta-3-homolysine substitution
要素
  • D-Villin headpiece subdomain
  • Villin-1
キーワードDE NOVO PROTEIN / quasiracemic
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin nucleation / lysophosphatidic acid binding / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping ...regulation of actin nucleation / lysophosphatidic acid binding / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / actin filament bundle / microvillus / positive regulation of epithelial cell migration / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / filopodium / response to bacterium / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell shape / positive regulation of cell migration / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / Gelsolin-like domain superfamily / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / Villin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Kreitler, D.F. / Mortenson, D.E. / Gellman, S.H. / Forest, K.T.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1518160 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM00839 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM061238 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM08293 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2016
タイトル: Effects of Single alpha-to-beta Residue Replacements on Structure and Stability in a Small Protein: Insights from Quasiracemic Crystallization.
著者: Kreitler, D.F. / Mortenson, D.E. / Forest, K.T. / Gellman, S.H.
履歴
登録2016年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22016年6月15日Group: Refinement description
改定 1.32016年7月13日Group: Refinement description
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Villin-1
B: Villin-1
C: Villin-1
D: Villin-1
E: D-Villin headpiece subdomain
F: D-Villin headpiece subdomain
G: D-Villin headpiece subdomain
H: D-Villin headpiece subdomain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,88011
ポリマ－32,7428
非ポリマー1383
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area16230 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)24.570, 40.600, 59.020
Angle α, β, γ (deg.)96.450, 90.660, 95.370
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Villin-1


分子量: 4101.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide, fmoc solid phase synthesis / 由来: (合成) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02640
#2: Polypeptide(D)
D-Villin headpiece subdomain


分子量: 4083.716 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide, fmoc solid phase synthesis / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 20% (v/v) ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月16日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40.16 Å / Num. obs: 42605 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 9.76
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.4-1.441.371.07193.3
1.44-1.481.1741.3193.6
1.48-1.520.8451.76193.9
1.52-1.570.6352.3194.4
1.57-1.620.5532.62194.8
1.62-1.670.4413.21195
1.67-1.740.3274.1195.4
1.74-1.810.2455.27195.6
1.81-1.890.1876.69196
1.89-1.980.1368.76196.5
1.98-2.090.09711.44196.6
2.09-2.210.07414.4197.3
2.21-2.370.06117.11197.5
2.37-2.560.05319.68197.7
2.56-2.80.04821.6197.9
2.8-3.130.04324.47198.3
3.13-3.610.03528.26198.6
3.61-4.430.03231.73199.1
4.43-6.260.0330.9199.3
6.260.03231.52196.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TRY

3try


解像度: 1.4→40.16 Å / Rfactor Rfree: 0.235 / Rfactor Rwork: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE
原子変位パラメータBiso max: 76.49 Å2 / Biso mean: 29.6654 Å2 / Biso min: 12.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→40.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2278 0 9 151 2438

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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