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万見
- PDB-5i0n: PI4K IIalpha bound to calcium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i0n
タイトルPI4K IIalpha bound to calcium
要素Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha,Lysozyme,Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha
キーワードTRANSFERASE / kinase / calcium
機能・相同性
機能・相同性情報


growing cell tip / AP-3 adaptor complex binding / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / endosome organization / phosphatidylinositol biosynthetic process / Golgi organization / Synthesis of PIPs at the plasma membrane ...growing cell tip / AP-3 adaptor complex binding / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / endosome organization / phosphatidylinositol biosynthetic process / Golgi organization / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / trans-Golgi network / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / presynaptic membrane / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / perikaryon / host cell cytoplasm / endosome / defense response to bacterium / neuron projection / membrane raft / phosphorylation / lysosomal membrane / Golgi membrane / neuronal cell body / dendrite / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Type II phosphatidylinositol 4-kinase Lsb6/PI4K2 / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Endolysin / Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Baumlova, A. / Boura, E.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicProject InterBioMed LO1302 チェコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PI4K IIalpha bound to calcium
著者: Baumlova, A. / Boura, E.
履歴
登録2016年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha,Lysozyme,Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3355
ポリマ－63,2411
非ポリマー1,0954
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area24370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.882, 102.028, 78.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha,Lysozyme,Phosphatidylinositol 4-kinase type 2-alpha / Phosphatidylinositol 4-kinase type II-alpha


分子量: 63240.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: PI4K2A, e, T4Tp126 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BTU6, UniProt: D9IEF7, 1-phosphatidylinositol 4-kinase, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.1 M bicine/Trizma base pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9834 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9834 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→48.95 Å / Num. obs: 29715 / % possible obs: 99.93 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 11.16
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 1.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.46 / % possible all: 99.97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PLA

4pla


解像度: 2.28→48.95 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.46
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2577 1507 5.07 %Random Selection
Rwork0.2192 ---
obs0.2211 29698 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→48.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3935 0 64 222 4221
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9925568
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4332502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037601
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003708
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2801-2.35360.3851290.33622524X-RAY DIFFRACTION100
2.3536-2.43780.37741390.31412516X-RAY DIFFRACTION100
2.4378-2.53540.34141380.28612524X-RAY DIFFRACTION100
2.5354-2.65070.32531410.26742521X-RAY DIFFRACTION100
2.6507-2.79050.35111280.262527X-RAY DIFFRACTION100
2.7905-2.96530.31451420.26272540X-RAY DIFFRACTION100
2.9653-3.19420.28581440.25762538X-RAY DIFFRACTION100
3.1942-3.51560.26891380.22772573X-RAY DIFFRACTION100
3.5156-4.02410.23361440.19862573X-RAY DIFFRACTION100
4.0241-5.06910.21521270.17552611X-RAY DIFFRACTION100
5.0691-48.96420.20191370.1832744X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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