[日本語] English
万見
- PDB-5hxw: L-amino acid deaminase from Proteus vulgaris -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hxw
タイトルL-amino acid deaminase from Proteus vulgaris
要素L-amino acid deaminase
キーワードOXIDOREDUCTASE / membrane protein / l-amino acid oxidase / LAAO / LAD / LAAD
機能・相同性FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / nucleotide binding / cytoplasm / CETYL-TRIMETHYL-AMMONIUM / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / L-amino acid deaminase
機能・相同性情報
生物種Proteus vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Zhou, H. / Ju, Y. / Niu, L. / Teng, M.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of a membrane-bound l-amino acid deaminase from Proteus vulgaris
著者: Ju, Y. / Tong, S. / Gao, Y. / Zhao, W. / Liu, Q. / Gu, Q. / Xu, J. / Niu, L. / Teng, M. / Zhou, H.
履歴
登録2016年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-amino acid deaminase
B: L-amino acid deaminase
C: L-amino acid deaminase
D: L-amino acid deaminase
E: L-amino acid deaminase
F: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,44227
ポリマ－300,4606
非ポリマー8,98121
水1,910106
1
A: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7165
ポリマ－50,0771
非ポリマー1,6394
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18230 Å2
手法PISA
2
B: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2857
ポリマ－50,0771
非ポリマー2,2086
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18120 Å2
手法PISA
3
C: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1473
ポリマ－50,0771
非ポリマー1,0702
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area17950 Å2
手法PISA
4
D: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7165
ポリマ－50,0771
非ポリマー1,6394
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18030 Å2
手法PISA
5
E: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1473
ポリマ－50,0771
非ポリマー1,0702
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18040 Å2
手法PISA
6
F: L-amino acid deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4314
ポリマ－50,0771
非ポリマー1,3553
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.314, 104.575, 105.419
Angle α, β, γ (deg.)64.52, 73.06, 61.17
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
L-amino acid deaminase


分子量: 50076.734 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 30-471 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus vulgaris (バクテリア) / 遺伝子: LAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9LCB2, L-amino-acid oxidase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-16A / CETYL-TRIMETHYL-AMMONIUM / セチルトリメチルアンモニウム


分子量: 284.543 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H42N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5% m/v PEG 20000, 200mM MES,1mM cetyltrimethylammonium bromide

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→94.63 Å / Num. obs: 97176 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 2.63→2.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5I39

5i39


解像度: 2.63→94.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 31.85 / SU ML: 0.302 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.825 / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25198 4861 5 %RANDOM
Rwork0.22129 ---
obs0.22282 92242 97.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 91.747 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.33 Å2-1.28 Å21.69 Å2
2--1.94 Å20.51 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→94.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19615 0 618 106 20339
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01920747
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2491.99428251
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.13552591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.25124.716844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.786153186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7411597
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.23141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02115583
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.585.01410355
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0437.52112940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5895.07610392
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.51342.55730414
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.631→2.699 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 312 -
Rwork0.349 5762 -
obs--82.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4959-0.58180.03612.0454-0.10391.6677-0.1369-0.12360.13520.13750.048-0.0957-0.17580.01120.08890.20560.02470.12350.1323-0.06080.17462.845-2.175-0.086
22.6482-0.567-0.50562.06240.4732.44360.1090.58160.6141-0.4845-0.2127-0.3503-0.36320.1820.10370.31750.06070.14560.42970.26230.2638-33.4037.36443.405
31.947-1.46830.76463.7609-0.90812.11520.23570.2668-0.3732-0.57540.02010.48080.4471-0.2023-0.25580.368-0.1001-0.08880.1137-0.04090.2238-25.43621.046-36.539
44.9671-0.1879-1.69681.4541-0.20832.96130.30070.88470.1607-0.2974-0.31830.4162-0.038-0.69060.01760.07710.1131-0.09550.5589-0.13270.3597-7.775-30.67-34.724
52.9738-0.3262-0.24371.74830.23621.88160.051-0.26540.76140.02490.2078-0.4998-0.34250.832-0.25880.0852-0.22150.06640.6566-0.25340.615-52.948-14.345-10.673
64.9748-0.1353-0.57422.7098-0.05612.6794-0.5077-1.278-0.87740.77550.3020.07330.80970.12460.20570.53510.14270.13190.5290.26280.1694-27.30140.2824.739
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A39 - 471
2X-RAY DIFFRACTION1A501
3X-RAY DIFFRACTION2B40 - 471
4X-RAY DIFFRACTION2B501
5X-RAY DIFFRACTION3C42 - 471
6X-RAY DIFFRACTION3C501
7X-RAY DIFFRACTION4D42 - 471
8X-RAY DIFFRACTION4D501
9X-RAY DIFFRACTION5E42 - 471
10X-RAY DIFFRACTION5E501
11X-RAY DIFFRACTION6F42 - 471
12X-RAY DIFFRACTION6F501

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る