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- PDB-5hwk: Crystal structure of gama glutamyl cyclotransferease specific to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hwk
タイトルCrystal structure of gama glutamyl cyclotransferease specific to glutathione from yeast
要素Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / ChaC / GCG1 / Yer163c / glutathione / oxo-proline
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / Glutathione synthesis and recycling / glutathione specific gamma-glutamylcyclotransferase activity / gamma-glutamylcyclotransferase activity / glutathione catabolic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / ChaC-like protein / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / PHOSPHATE ION / Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.344 Å
データ登録者Kaur, A. / Gautam, R. / Srivastava, R. / Chandel, A. / Kumar, A. / Karthikeyan, S. / Bachhawat, A.K.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Science and TechnologySB/SO/BB/017/2014 インド
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: ChaC2, an Enzyme for Slow Turnover of Cytosolic Glutathione
著者: Kaur, A. / Gautam, R. / Srivastava, R. / Chandel, A. / Kumar, A. / Karthikeyan, S. / Bachhawat, A.K.
履歴
登録2016年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
B: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2986
ポリマ－54,8632
非ポリマー4344
水7,945441
1
A: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6493
ポリマ－27,4321
非ポリマー2172
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10330 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6493
ポリマ－27,4321
非ポリマー2172
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area220 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.779, 62.019, 61.695
Angle α, β, γ (deg.)113.71, 89.89, 101.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / Gamma-GCG


分子量: 27431.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: GCG1 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P32656, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 441 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.2 M Ammonium Phosphate, 20% PEG3350, 15% Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月24日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI III / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→50 Å / Num. obs: 103046 / % possible obs: 84.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / CC1/2: 0.96 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 1.34→1.39 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2 / CC1/2: 0.83 / % possible all: 32.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HWI

5hwi


解像度: 1.344→30.143 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 23.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1929 5039 4.89 %
Rwork0.1607 --
obs0.1624 103007 83.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.344→30.143 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3450 0 28 441 3919
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123654
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1835019
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.6282405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096566
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009657
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3443-1.35960.2759400.2405833X-RAY DIFFRACTION22
1.3596-1.37560.2868570.21121199X-RAY DIFFRACTION31
1.3756-1.39240.2638690.20641416X-RAY DIFFRACTION36
1.3924-1.410.268850.20091685X-RAY DIFFRACTION43
1.41-1.42850.2324890.19741956X-RAY DIFFRACTION50
1.4285-1.44810.21721250.1892334X-RAY DIFFRACTION60
1.4481-1.46880.24861320.17342796X-RAY DIFFRACTION71
1.4688-1.49070.22441630.17193463X-RAY DIFFRACTION88
1.4907-1.5140.22161970.15563646X-RAY DIFFRACTION94
1.514-1.53880.19091940.1493670X-RAY DIFFRACTION94
1.5388-1.56540.17671900.14243694X-RAY DIFFRACTION95
1.5654-1.59380.20611900.13853716X-RAY DIFFRACTION95
1.5938-1.62450.18271860.13473719X-RAY DIFFRACTION95
1.6245-1.65760.1891900.13523700X-RAY DIFFRACTION95
1.6576-1.69370.15961990.13133730X-RAY DIFFRACTION96
1.6937-1.73310.18822190.13723758X-RAY DIFFRACTION96
1.7331-1.77640.1922100.14093660X-RAY DIFFRACTION96
1.7764-1.82440.17392150.13933744X-RAY DIFFRACTION96
1.8244-1.87810.19131820.14323748X-RAY DIFFRACTION96
1.8781-1.93870.18121810.14373757X-RAY DIFFRACTION96
1.9387-2.0080.17132080.14033743X-RAY DIFFRACTION97
2.008-2.08840.18461700.15043810X-RAY DIFFRACTION97
2.0884-2.18340.1991760.15593813X-RAY DIFFRACTION97
2.1834-2.29850.20521810.15693777X-RAY DIFFRACTION97
2.2985-2.44240.19581920.15963824X-RAY DIFFRACTION98
2.4424-2.63090.1882140.17273790X-RAY DIFFRACTION98
2.6309-2.89550.21621930.17813839X-RAY DIFFRACTION98
2.8955-3.3140.2192220.17713806X-RAY DIFFRACTION99
3.314-4.17350.16171960.1523878X-RAY DIFFRACTION99
4.1735-30.15070.19871740.17263464X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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