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万見
- PDB-5hwi: Crystal structure of selenomethionine labelled gama glutamyl cycl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hwi
タイトルCrystal structure of selenomethionine labelled gama glutamyl cyclotransferease specific to glutathione from yeast
要素Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / ChaC / GCG1 / Yer163c / glutathione / oxo-proline
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / glutathione specific gamma-glutamylcyclotransferase activity / Glutathione synthesis and recycling / gamma-glutamylcyclotransferase activity / glutathione catabolic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / ChaC-like protein / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
SUCCINIC ACID / Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.755 Å
データ登録者Kaur, A. / Gautam, R. / Srivastava, R. / Chandel, A. / Kumar, A. / Karthikeyan, S. / Bachhawat, A.K.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Science and TechnologySB/SO/BB/017/2014 インド
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: ChaC2, an Enzyme for Slow Turnover of Cytosolic Glutathione
著者: Kaur, A. / Gautam, R. / Srivastava, R. / Chandel, A. / Kumar, A. / Karthikeyan, S. / Bachhawat, A.K.
履歴
登録2016年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9843
ポリマ－27,7741
非ポリマー2102
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area11390 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)110.545, 110.545, 42.592
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-494-

HOH

21A-541-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / Gamma-GCG


分子量: 27773.613 Da / 分子数: 1 / 変異: S42M,L77M,A141M,V176M / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Mutated original sequence to Methionine for generating Se-Met protein
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: GCG1 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)
参照: UniProt: P32656, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: Rectangular Plate
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1 M Succinic acid, 0.1 M HEPES, 1%(w/v) PEG MME-2000
PH範囲: 6.8 - 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月24日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI III / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 25966 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 34.9 % / Biso Wilson estimate: 26.84 Å2 / CC1/2: 0.96 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 41.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 15.2 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.83 / % possible all: 76.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.10.1_2155)位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.755→37.4 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 22.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2104 1163 4.83 %Random Selection
Rwork0.1677 ---
obs0.1697 24069 95.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.755→37.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1792 0 14 142 1948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2122602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.7761525
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009339
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.755-1.79080.27841090.25572069X-RAY DIFFRACTION73
1.7908-1.82970.28281060.23882267X-RAY DIFFRACTION80
1.8297-1.87230.25361260.22092452X-RAY DIFFRACTION87
1.8723-1.91910.25551280.19952593X-RAY DIFFRACTION92
1.9191-1.9710.24771480.19052734X-RAY DIFFRACTION97
1.971-2.0290.21991380.17722837X-RAY DIFFRACTION100
2.029-2.09450.23681410.17392781X-RAY DIFFRACTION99
2.0945-2.16930.23051560.17432777X-RAY DIFFRACTION99
2.1693-2.25620.17781310.15952834X-RAY DIFFRACTION99
2.2562-2.35880.21731360.17312793X-RAY DIFFRACTION99
2.3588-2.48320.21661480.17372794X-RAY DIFFRACTION99
2.4832-2.63870.24151280.18622834X-RAY DIFFRACTION99
2.6387-2.84240.21191430.16642820X-RAY DIFFRACTION99
2.8424-3.12830.21741560.16332778X-RAY DIFFRACTION100
3.1283-3.58060.18681470.14632810X-RAY DIFFRACTION100
3.5806-4.510.1821320.13552821X-RAY DIFFRACTION100
4.51-37.40880.20461530.18082817X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.1313 Å / Origin y: 57.3614 Å / Origin z: 16.9669 Å
111213212223313233
T0.134 Å2-0.0271 Å2-0.0128 Å2-0.1639 Å20.0009 Å2--0.164 Å2
L2.4561 °2-1.9018 °20.4459 °2-3.5416 °2-0.5341 °2--1.3145 °2
S0.0048 Å °0.1355 Å °0.0286 Å °-0.0544 Å °-0.0598 Å °-0.1026 Å °-0.0295 Å °0.0977 Å °0.0331 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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