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万見
- PDB-5hw6: Candida albicans FKBP12 apo protein in C2 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hw6
タイトルCandida albicans FKBP12 apo protein in C2 space group
要素FK506-binding protein 1
キーワードISOMERASE / FKBP12 / prolyl isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of homoserine biosynthetic process / fungal biofilm matrix / macrolide binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / chromatin organization / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FK506-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Tonthat, N.K. / Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2016
タイトル: Structures of Pathogenic Fungal FKBP12s Reveal Possible Self-Catalysis Function.
著者: Tonthat, N.K. / Juvvadi, P.R. / Zhang, H. / Lee, S.C. / Venters, R. / Spicer, L. / Steinbach, W.J. / Heitman, J. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2016年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-binding protein 1
B: FK506-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1853
ポリマ－26,1262
非ポリマー591
水2,324129
1
A: FK506-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1222
ポリマ－13,0631
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FK506-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0631
ポリマ－13,0631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.474, 42.980, 70.696
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 128.220, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 FK506-binding protein 1 / FKBP / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rapamycin-binding protein


分子量: 13062.796 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876
遺伝子: RBP1, RBP11, CaO19.11186, CaO19.3702, RBP2, RBP12, CaJ7.0299, CaO19.13810, CaO19.6452
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28870, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25% PEG 8000, 0.1 M Sodium acetate pH 4.5 and 0.2M Lithium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 9189 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 1.373 / Net I/av σ(I): 13.152 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 30224
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.4-2.442.40.197193.8
2.44-2.492.60.206196
2.49-2.532.70.206194.4
2.53-2.592.70.181197.3
2.59-2.642.80.184196.4
2.64-2.730.181196.8
2.7-2.7730.172198
2.77-2.853.20.168197.9
2.85-2.933.30.147199.1
2.93-3.023.40.135199.4
3.02-3.133.50.119199.4
3.13-3.263.60.11199.1
3.26-3.413.70.1011100
3.41-3.583.70.091199.8
3.58-3.813.70.096199.8
3.81-4.13.70.086199.8
4.1-4.523.70.0821100
4.52-5.173.70.0791100
5.17-6.513.60.084199.6
6.51-503.40.067197.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.401→25.96 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.21 / 位相誤差: 20.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2221 884 10.02 %
Rwork0.1774 --
obs0.1818 8825 94.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / Bsol: 39.451 Å2 / ksol: 0.402 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 67.41 Å2 / Biso mean: 24.5815 Å2 / Biso min: 1.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5051 Å20 Å2-0.9613 Å2
2--3.6115 Å20 Å2
3----1.1064 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.401→25.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1733 0 7 129 1869
Biso mean--59.08 27.8 -
残基数----234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031773
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8612417
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.648644
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4014-2.55170.27191370.19131232136989
2.5517-2.74850.23181390.18471254139391
2.7485-3.02470.24341480.18381331147995
3.0247-3.46150.20021480.1721331147996
3.4615-4.35780.20641530.15951383153698
4.3578-25.96120.21871590.18741410156997
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.1895 Å / Origin y: -34.8848 Å / Origin z: 14.1222 Å
111213212223313233
T0.0981 Å2-0.0133 Å20.0007 Å2-0.0704 Å20.0153 Å2--0.1016 Å2
L0.3255 °20.1309 °2-0.1161 °2--0.0594 °20.2622 °2--0.296 °2
S0.0177 Å °-0.0302 Å °0.0026 Å °0.0167 Å °-0.0005 Å °-0.0045 Å °-0.013 Å °-0.0116 Å °0.0267 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 122
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 122
3X-RAY DIFFRACTION1allC1
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 129

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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