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- PDB-5hps: System-wide modulation of HECT E3 ligases with selective ubiquiti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hps
タイトルSystem-wide modulation of HECT E3 ligases with selective ubiquitin variant probes: WWP1 and UbV P1.1
要素
  • Ubiquitin variant P1.1
  • WWP1 HECT
キーワードLIGASE / HECT / E3 ligase / Ubiquitin variant / Ubv
機能・相同性
機能・相同性情報


HECT-type E3 ubiquitin transferase / anchoring junction / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) ...HECT-type E3 ubiquitin transferase / anchoring junction / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ubiquitin ligase complex / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cytosolic ribosome / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / central nervous system development / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / C2 domain superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Wu, K.-P. / Mercredi, P.Y. / Schulman, B.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: System-Wide Modulation of HECT E3 Ligases with Selective Ubiquitin Variant Probes.
著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / ...著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / Sheng, Y. / Hao, Z. / Li, Y. / Brown, K.R. / Lemichez, E. / Chen, J. / Tong, Y. / Harper, J.W. / Moffat, J. / Rotin, D. / Schulman, B.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2016年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年4月13日Group: Source and taxonomy
改定 1.32016年4月20日Group: Database references
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WWP1 HECT
B: Ubiquitin variant P1.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6552
ポリマ－54,6552
非ポリマー00
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area21090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)207.914, 44.908, 60.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 WWP1 HECT / Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / TGIF-interacting ubiquitin ligase 1 / Tiul1 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 5 / AIP5 / TGIF-interacting ubiquitin ligase 1 / Tiul1 / WW domain-containing protein 1


分子量: 45134.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H0M0
#2: タンパク質 Ubiquitin variant P1.1


分子量: 9519.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62987*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: ammonium sulfate, glycerol, PEG 3350 / PH範囲: 7.2-7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→103.5 Å / Num. obs: 34664 / % possible obs: 98.65 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0615 / Net I/σ(I): 12.96
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ND7

1nd7


解像度: 2.05→103.374 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2655 1658 4.78 %
Rwork0.2087 --
obs0.2114 34664 98.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→103.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3723 0 0 94 3817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093815
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2485146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8521423
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052544
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005655
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.11030.31761370.26812710X-RAY DIFFRACTION99
2.1103-2.17840.31751460.24582727X-RAY DIFFRACTION99
2.1784-2.25630.31931280.24992777X-RAY DIFFRACTION99
2.2563-2.34670.28051360.23092694X-RAY DIFFRACTION98
2.3467-2.45350.31491220.22342742X-RAY DIFFRACTION99
2.4535-2.58280.29451420.23312778X-RAY DIFFRACTION99
2.5828-2.74470.32291400.23572719X-RAY DIFFRACTION99
2.7447-2.95660.29011300.23342757X-RAY DIFFRACTION98
2.9566-3.25410.30231410.22612763X-RAY DIFFRACTION99
3.2541-3.7250.24681360.212757X-RAY DIFFRACTION98
3.725-4.69320.24021510.17832760X-RAY DIFFRACTION99
4.6932-103.50560.22581490.18452822X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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