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万見
- PDB-5hpe: Phosphatase domain of PP5 bound to a phosphomimetic Cdc37 substra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hpe
タイトルPhosphatase domain of PP5 bound to a phosphomimetic Cdc37 substrate peptide
要素Serine/threonine-protein phosphatase 5,Hsp90 co-chaperone Cdc37
キーワードHYDROLASE / Phosphatase domain / enzyme / substrate / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / proximal dendrite / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein-serine/threonine phosphatase / cellular response to cadmium ion ...peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / proximal dendrite / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein-serine/threonine phosphatase / cellular response to cadmium ion / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / G-protein alpha-subunit binding / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / Hsp70 protein binding / ESR-mediated signaling / Hsp90 protein binding / ADP binding / response to lead ion / tau protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / Negative regulation of MAPK pathway / double-strand break repair / mitotic cell cycle / MAPK cascade / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / perikaryon / microtubule binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / lipid binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase ...PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / COBALT HEXAMMINE(III) / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Serine/threonine-protein phosphatase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Oberoi, J. / Mariotti, L. / Vaughan, C.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural and functional basis of protein phosphatase 5 substrate specificity.
著者: Oberoi, J. / Dunn, D.M. / Woodford, M.R. / Mariotti, L. / Schulman, J. / Bourboulia, D. / Mollapour, M. / Vaughan, C.K.
履歴
登録2016年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 5,Hsp90 co-chaperone Cdc37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2015
ポリマ－39,7691
非ポリマー4324
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area560 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.314, 65.164, 132.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 5,Hsp90 co-chaperone Cdc37 / PP5 / Protein phosphatase T / PPT


分子量: 39768.797 Da / 分子数: 1 / 変異: S13E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP5C, PPP5, CDC37 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53041, UniProt: K7EJ06, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-NCO / COBALT HEXAMMINE(III)


分子量: 161.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CoH18N6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 18% PEG, 8% ethylene glycol, 0.1M Hepes pH 7.5, 20mM hexamine cobolt chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→46.39 Å / Num. obs: 16821 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.27→2.34 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.657 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 86.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimless0.1.29データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S95

1s95


解像度: 2.27→46.39 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2359 1681 10 %
Rwork0.1684 --
obs0.1753 16805 95.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2620 0 16 105 2741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0172704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6323673
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.548997
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008477
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2671-2.33380.25391250.19381127X-RAY DIFFRACTION87
2.3338-2.40920.31091410.19751267X-RAY DIFFRACTION98
2.4092-2.49530.23381410.18091273X-RAY DIFFRACTION97
2.4953-2.59510.28691400.17721257X-RAY DIFFRACTION97
2.5951-2.71320.28061390.18671243X-RAY DIFFRACTION96
2.7132-2.85630.28071410.18821272X-RAY DIFFRACTION97
2.8563-3.03520.25011430.19211285X-RAY DIFFRACTION97
3.0352-3.26950.28831410.19121275X-RAY DIFFRACTION96
3.2695-3.59840.2431400.16031256X-RAY DIFFRACTION96
3.5984-4.11880.19081420.15261279X-RAY DIFFRACTION95
4.1188-5.18820.15321420.11381279X-RAY DIFFRACTION94
5.1882-46.40060.20971460.16921311X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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