[日本語] English
万見
- PDB-5hmo: myosin X motor activity -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hmo
タイトルmyosin X motor activity
要素Unconventional myosin-X
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end directed microfilament motor activity / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium membrane / myosin complex / microfilament motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / ruffle / filopodium ...plus-end directed microfilament motor activity / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium membrane / myosin complex / microfilament motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / ruffle / filopodium / actin filament binding / lamellipodium / cell cortex / regulation of cell shape / calmodulin binding / signal transduction / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. ...Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain / IQ calmodulin-binding motif / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Kinesin motor domain superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.493 Å
データ登録者Ropars, V. / Blanc, F. / Samazan, F. / Houdusse, A.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The myosin X motor is optimized for movement on actin bundles.
著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun ...著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun Park / Olena Pylypenko / Marco Cecchini / Charles V Sindelar / H Lee Sweeney / Anne Houdusse /
要旨: Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and ...Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and some pathogenic infections. By determining high-resolution structures of key components of this motor, and characterizing the in vitro behaviour of the native dimer, we identify the features that explain the myosin X dimer behaviour. Single-molecule studies demonstrate that a native myosin X dimer moves on actin bundles with higher velocities and takes larger steps than on single actin filaments. The largest steps on actin bundles are larger than previously reported for artificially dimerized myosin X constructs or any other myosin. Our model and kinetic data explain why these large steps and high velocities can only occur on bundled filaments. Thus, myosin X functions as an antiparallel dimer in cells with a unique geometry optimized for movement on actin bundles.
履歴
登録2016年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-X
C: Unconventional myosin-X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3692
ポリマ－33,3692
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.810, 69.810, 236.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-X / Unconventional myosin-10


分子量: 16684.678 Da / 分子数: 2 / 断片: SAH domain and coiled-coil, UNP residues 797-926 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: MYO10 / プラスミド: pPROEX-HTb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P79114

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.36 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, Ammonium citrate, dioxane

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.49→49.37 Å / Num. obs: 7979 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.7 % / Rsym value: 0.1076 / Net I/σ(I): 15.74
反射 シェル解像度: 3.49→3.7 Å / 冗長度: 2.08 % / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Rsym value: 1.819 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2LW9

2lw9


解像度: 3.493→45.5 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 56.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4371 398 5.01 %
Rwork0.3914 7540 -
obs0.3938 7938 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 255.39 Å2 / Biso mean: 193.0521 Å2 / Biso min: 123.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.493→45.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1946 0 0 0 1946
残基数----253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121946
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8692596
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.931782
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.4926-3.99770.51831280.470124252553
3.9977-5.03560.41941300.385324812611
5.0356-45.56260.42841400.375226342774
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.74710.1318-0.71350.051-0.17320.7633-0.0116-0.37330.0215-0.2459-0.1752-0.0644-0.5258-0.20870.1869-0.32910.020.15640.3237-0.11690.12936.7177-10.6307-24.466
27.8534-3.09531.34631.6278-0.08750.83550.00270.535-0.06980.0708-0.0166-0.2031-0.14590.1190.0139-0.3099-0.11920.14430.3240.15130.2828-91.3345-8.2326-13.6096
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る