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- PDB-5hma: Crystal structure of MamO protease domain from Magnetospirillum m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hma
タイトルCrystal structure of MamO protease domain from Magnetospirillum magneticum (Ni bound form)
要素
  • Trypsin-like serine protease
  • Unidentified peptide
キーワードHYDROLASE / trypsin / biomineralization / pseudo-protease / magnetosome
機能・相同性
機能・相同性情報


magnetosome membrane / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transmembrane protein TauE-like / : / Sulfite exporter TauE/SafE / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Probable membrane transporter protein MamO
類似検索 - 構成要素
生物種Magnetospirillum magneticum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.299 Å
データ登録者Hershey, D.M. / Ren, X. / Hurley, J.H. / Komeili, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM084122 米国
Office of Naval ResearchN000141310421 米国
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2016
タイトル: MamO Is a Repurposed Serine Protease that Promotes Magnetite Biomineralization through Direct Transition Metal Binding in Magnetotactic Bacteria.
著者: Hershey, D.M. / Ren, X. / Melnyk, R.A. / Browne, P.J. / Ozyamak, E. / Jones, S.R. / Chang, M.C. / Hurley, J.H. / Komeili, A.
履歴
登録2016年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22016年3月30日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin-like serine protease
C: Unidentified peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2304
ポリマ－20,1362
非ポリマー942
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area8900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.163, 129.163, 129.163
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number207
Space group name H-MP432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

HOH

21A-451-

HOH

31A-454-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Trypsin-like serine protease


分子量: 19692.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnetospirillum magneticum (strain AMB-1 / ATCC 700264) (バクテリア)
株: AMB-1 / ATCC 700264 / 遺伝子: amb0969 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus / 参照: UniProt: Q2W8Q2
#2: タンパク質・ペプチド Unidentified peptide


分子量: 443.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnetospirillum magneticum (strain AMB-1 / ATCC 700264) (バクテリア)
株: AMB-1 / ATCC 700264 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.51 % / 解説: Cubic
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 50mM Na Acetate pH 4.6, 3.6M NH4Cl, 5% glycerol / PH範囲: 4.0 - 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 16999 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 51.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.078 / Net I/av σ(I): 29.755 / Net I/σ(I): 12.3 / Num. measured all: 214349
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.3413.10.8978480.8580.2560.9331.149100
2.34-2.3813.10.6878150.9050.1960.7151.161100
2.38-2.4313.10.6318350.9290.180.6571.125100
2.43-2.48130.5628290.9450.1610.5851.147100
2.48-2.5313.20.4728250.9580.1340.4911.139100
2.53-2.59130.3958210.9660.1130.4111.108100
2.59-2.6613.10.3248430.9770.0930.3381.095100
2.66-2.73130.278310.9820.0770.2811.06100
2.73-2.81130.2388330.9850.0680.2481.08199.9
2.81-2.9130.1928310.990.0550.21.06499.9
2.9-312.90.1568390.9930.0450.1621.068100
3-3.1212.90.1388360.9940.040.1441.07399.9
3.12-3.2612.80.1088500.9940.0310.1131.088100
3.26-3.4412.80.0948420.9970.0270.0981.02399.9
3.44-3.6512.70.0838540.9970.0240.0861.019100
3.65-3.9312.30.0748560.9970.0220.0781.06599.9
3.93-4.3311.70.0698590.9970.0210.0721.05699.7
4.33-4.9511.10.0668780.9970.0210.0690.99999.8
4.95-6.2411.60.0588940.9970.0180.0610.93299.8
6.24-5011.20.0379800.9990.0110.0391.08599.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MH9

5mh9
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.299→45.666 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 831 4.89 %
Rwork0.1839 16162 -
obs0.1852 16993 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 142.86 Å2 / Biso mean: 63.2227 Å2 / Biso min: 35.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.299→45.666 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1412 0 2 55 1469
Biso mean--88.71 58.19 -
残基数----196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081444
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.091978
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.89498
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2992-2.44320.31551450.236626182763100
2.4432-2.63180.25421340.228226362770100
2.6318-2.89660.2581350.207726412776100
2.8966-3.31570.21951420.20126592801100
3.3157-4.1770.20821250.177127252850100
4.177-45.6750.1761500.16422883303399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.81390.8068-1.05473.6051-1.41083.8513-0.03280.0227-0.2518-0.0997-0.07880.0120.21270.11550.12090.35840.0112-0.01630.25470.01050.3983534.8727206.8948119.1554
24.02570.57910.04124.9656-0.72685.059-0.13930.23840.24810.0725-0.0004-0.3412-0.05310.58120.11290.3788-0.0297-0.02570.38740.04150.3972543.5296218.6279113.3577
33.4782-1.66180.29866.77331.49853.40352.1292-1.33981.9581.4709-0.9083-0.35650.55-0.3824-1.18180.6158-0.29720.0270.61170.07211.2474550.3685218.6377125.1966
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 34 through 121 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 122 through 224 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 103 through 107 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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