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- PDB-5hlo: Crystal structure of calcium and zinc-bound human S100A8 in space... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hlo
タイトルCrystal structure of calcium and zinc-bound human S100A8 in space group C2221
要素Protein S100-A8
キーワードSIGNALING PROTEIN / S100 protein / calcium / zinc / oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


S100A8 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / peptide secretion ...S100A8 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / Toll-like receptor 4 binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / peptide secretion / RAGE receptor binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / MyD88 deficiency (TLR2/4) / arachidonate binding / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / response to zinc ion / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / defense response to fungus / endothelial cell migration / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / autophagy / positive regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / ER-Phagosome pathway / : / positive regulation of cell growth / response to ethanol / secretory granule lumen / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / cytoskeleton / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / CACODYLATE ION / Protein S100-A8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lin, H. / Andersen, G.R. / Yatime, L.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of human S100A8 in complex with zinc and calcium.
著者: Lin, H. / Andersen, G.R. / Yatime, L.
履歴
登録2016年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A8
B: Protein S100-A8
C: Protein S100-A8
D: Protein S100-A8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,33634
ポリマ－43,6984
非ポリマー1,63830
水3,477193
1
A: Protein S100-A8
C: Protein S100-A8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,60916
ポリマ－21,8492
非ポリマー76014
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-241 kcal/mol
Surface area9880 Å2
手法PISA
2
B: Protein S100-A8
D: Protein S100-A8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,72718
ポリマ－21,8492
非ポリマー87816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4860 Å2
ΔGint-242 kcal/mol
Surface area10160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.980, 90.030, 196.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-256-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Protein S100-A8 / Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex ...Calgranulin-A / Calprotectin L1L subunit / Cystic fibrosis antigen / CFAG / Leukocyte L1 complex light chain / Migration inhibitory factor-related protein 8 / p8 / S100 calcium-binding protein A8 / Urinary stone protein band A


分子量: 10924.606 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A8, CAGA, CFAG, MRP8 / プラスミド: pETM13 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P05109

-
非ポリマー , 6種, 223分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 5 mM ZnCl2, 0.1 M Na cacodylate pH 6.5, 8% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 29069 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 8 % / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 16.47
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.04 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1702精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MR8

1mr8


解像度: 2.1→49.2 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 1359 4.78 %random selection
Rwork0.1785 ---
obs0.1794 28412 96.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3009 0 50 193 3252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5214148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1651145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.17510.29261430.23092538X-RAY DIFFRACTION93
2.1751-2.26210.2681110.24982630X-RAY DIFFRACTION94
2.2621-2.36510.24651050.20672660X-RAY DIFFRACTION95
2.3651-2.48980.22891380.19992642X-RAY DIFFRACTION95
2.4898-2.64580.21111250.19662712X-RAY DIFFRACTION96
2.6458-2.850.21561290.19042672X-RAY DIFFRACTION97
2.85-3.13680.25191320.18882771X-RAY DIFFRACTION97
3.1368-3.59060.22181300.18012746X-RAY DIFFRACTION98
3.5906-4.52330.15721920.14012770X-RAY DIFFRACTION99
4.5233-49.21350.16891540.16922912X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.90020.29860.99041.5665-0.51225.86050.0097-0.5243-0.04520.00320.02380.20470.0743-0.694-0.02870.16670.00440.02340.40040.00820.2897chain A16.376216.5629-45.9426
20.41410.3380.28611.84651.13614.2225-0.0650.03830.1163-0.36570.1561-0.1623-0.93040.4695-0.0260.4322-0.07760.0230.26770.06190.3381chain B11.212812.435-100.3648
31.7065-0.22781.6141.7484-0.00245.1246-0.2657-0.05780.3971-0.08840.08320.0481-0.81970.11940.15720.2938-0.0346-0.05570.2826-0.00930.3557chain C18.428327.9177-61.3533
42.0367-0.2170.7311.96081.6056.34460.0173-0.09170.0658-0.1905-0.12110.2886-0.1525-0.65330.06010.2410.0055-0.02980.25290.00690.2965chain D-0.50269.1333-85.8617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:89
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 1:93
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 1:93
4X-RAY DIFFRACTION4chain D and resid 1:93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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