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- PDB-5hlb: E. coli PBP1b in complex with acyl-aztreonam and moenomycin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hlb
タイトルE. coli PBP1b in complex with acyl-aztreonam and moenomycin
要素Penicillin-binding protein 1B
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / penicillin-binding protein / inhibitor complex / transpeptidase / transglycosylase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape ...positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : ...Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AZR / MOENOMYCIN / Penicillin-binding protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者King, D.T. / Strynadka, N.C.J.
資金援助 カナダ, 米国, 5件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Canadian Foundation for Innovation カナダ
British Columbia Knowledge Development Fund カナダ
Canada Research Chair Programs カナダ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Escherichia coli Penicillin-Binding Protein 1B: Structural Insights into Inhibition.
著者: King, D.T. / Wasney, G.A. / Nosella, M. / Fong, A. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2016年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2983
ポリマ－83,2801
非ポリマー2,0182
水4,197233
1
A: Penicillin-binding protein 1B
ヘテロ分子

A: Penicillin-binding protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,5976
ポリマ－166,5612
非ポリマー4,0364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area68300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.530, 64.390, 301.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 1B / PBP1b / Murein polymerase


分子量: 83280.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: mrcB, pbpF, ponB, b0149, JW0145 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P02919, peptidoglycan glycosyltransferase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-M0E / MOENOMYCIN / MOENOMYCIN


分子量: 1580.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H106N5O34P / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-AZR / 2-({[(1Z)-1-(2-amino-1,3-thiazol-4-yl)-2-oxo-2-{[(2S,3S)-1-oxo-3-(sulfoamino)butan-2-yl]amino}ethylidene]amino}oxy)-2-methylpropanoic acid / AZTREONAM, open form


分子量: 437.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N5O8S2 / コメント: 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Drops contained 1uL of protein solution (20mg/mL protein, 100uM moenomycin and 2mM aztreonam) mixed with an equal volume of precipitant (20% w/v PEG 3350, 0.2M potassium/sodium tartate, 0.1M Bis Tris pH 8.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→64.39 Å / Num. obs: 45993 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 44.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.42→2.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.552

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VMA

3vma


解像度: 2.42→35.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8579 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8491 / SU R Cruickshank DPI: 0.292 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.298 / SU Rfree Blow DPI: 0.216 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.216
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2432 2376 5.17 %RANDOM
Rwork0.2253 ---
obs0.2263 45949 96.56 %-
原子変位パラメータBiso mean: 61.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.7919 Å20 Å20 Å2
2--12.1108 Å20 Å2
3----20.9028 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.374 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.42→35.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5737 0 105 233 6075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0095963HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.288108HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2066SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes150HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes855HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5963HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.76
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion784SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6560SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.48 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2703 132 4.61 %
Rwork0.2627 2730 -
all0.2631 2862 -
obs--96.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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