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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5hj3 | |||||||||
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| Title | Crystal structure of host-primed Ebola virus GP, GPcl. | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Ebola virus / EOV / Ebolavirus / GP / glycoprotein / GPcl / cleaved / primed / proteolytically / receptor binding pocket / crest / trough / MR72 / KZ52 / broadly neutralizing / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationsymbiont-mediated killing of host cell / host cell endoplasmic reticulum / viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / membrane raft / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...symbiont-mediated killing of host cell / host cell endoplasmic reticulum / viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / membrane raft / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Ebola virus sp.![]() Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.3 Å | |||||||||
Authors | Bornholdt, Z.A. / Fusco, M.L. / Saphire, E.O. | |||||||||
Citation | Journal: Mbio / Year: 2016Title: Host-Primed Ebola Virus GP Exposes a Hydrophobic NPC1 Receptor-Binding Pocket, Revealing a Target for Broadly Neutralizing Antibodies. Authors: Bornholdt, Z.A. / Ndungo, E. / Fusco, M.L. / Bale, S. / Flyak, A.I. / Crowe, J.E. / Chandran, K. / Saphire, E.O. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5hj3.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5hj3.ent.gz | 1.3 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5hj3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5hj3_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5hj3_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
| Data in XML | 5hj3_validation.xml.gz | 98.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 5hj3_validation.cif.gz | 127.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hj/5hj3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hj/5hj3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
| #1: Protein | Mass: 19604.180 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 32-194 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ebola virus sp. / Gene: GP / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 15335.362 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 502-637 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 24020.977 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() #4: Antibody | Mass: 23896.557 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.79 Å3/Da / Density % sol: 67.55 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.7 Details: 25% PEG 550 MME, 10% 2-propanol, 5% ethylene glycol, 100 mM sodium acetate pH 4.7, and 100 mM calcium chloride. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 80 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.03316 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 23, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.03316 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.3→48.28 Å / Num. obs: 73208 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.89 % / Biso Wilson estimate: 124.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 1.17 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 286816 / Scaling rejects: 2152 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.3→48.276 Å / SU ML: 0.48 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 29.25 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 374.24 Å2 / Biso mean: 144.6901 Å2 / Biso min: 20 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.3→48.276 Å
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| Refine LS restraints |
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| Refine LS restraints NCS |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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