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- PDB-5hik: Crystal structure of glycine sarcosine N-methyltransferase from M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hik
タイトルCrystal structure of glycine sarcosine N-methyltransferase from Methanohalophilus portucalensis in complex with S-adenosylmethionine
要素Glycine sarcosine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferases (SAM or AdoMet-MTase) / class I / monomethylation of glycine and sarcosine / rate-limiting enzyme in betaine biosynthesis / betaine-mediated feedback inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


sarcosine metabolic process / glycine N-methyltransferase activity / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosyl-L-methionine binding / regulation of gluconeogenesis / glycine binding / one-carbon metabolic process / methylation / protein homotetramerization ...sarcosine metabolic process / glycine N-methyltransferase activity / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosyl-L-methionine binding / regulation of gluconeogenesis / glycine binding / one-carbon metabolic process / methylation / protein homotetramerization / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycine/Sarcosine N-methyltransferase / Glycine N-methyltransferase (EC 2.1.1.20 and EC 2.1.1.156) family profile. / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Class I SAM-dependent methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanohalophilus portucalensis FDF-1 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.354 Å
データ登録者Lee, Y.R. / Lin, T.S. / Lai, S.J. / Liu, M.S. / Lai, M.C. / Chan, N.L.
資金援助 台湾, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and TechnologyNSC101-2911-I-002-303, 103-2113-M-002-010-MY3, 104-2911-I-002-302 台湾
National Taiwan University104R7614-3 and 104R7560-4 台湾
Ministry of Education, Taiwan ROC, under the ATU plan to NLCNational Chung Hsing University 台湾
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural Analysis of Glycine Sarcosine N-methyltransferase from Methanohalophilus portucalensis Reveals Mechanistic Insights into the Regulation of Methyltransferase Activity
著者: Lee, Y.R. / Lin, T.S. / Lai, S.J. / Liu, M.S. / Lai, M.C. / Chan, N.L.
履歴
登録2016年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine sarcosine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4476
ポリマ－32,8001
非ポリマー6475
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area11070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.906, 120.970, 131.789
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-423-

HOH

21A-425-

HOH

31A-430-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glycine sarcosine N-methyltransferase


分子量: 32800.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanohalophilus portucalensis FDF-1 (古細菌)
株: FDF-1 / 遺伝子: gsmt / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F6KV61, EC: 2.1.1.156
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein solution: GSMT (6.6 mg/ml) in 100 mM TES pH 7.3, 2 M KCl, 1 mM EDTA, 1 mM 2-Mercaptoethanol, 0.1 mM SAH and 0.2 M betaine. Crystallization reagent: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 1.5 M ...詳細: Protein solution: GSMT (6.6 mg/ml) in 100 mM TES pH 7.3, 2 M KCl, 1 mM EDTA, 1 mM 2-Mercaptoethanol, 0.1 mM SAH and 0.2 M betaine. Crystallization reagent: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 1.5 M sodium chloride. SAM was soaked into crystals before data collection.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月18日
放射モノクロメーター: Horizontally Focusing Single Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 17545 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000data processing
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5HIL

5hil


解像度: 2.354→27.486 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2142 877 5 %Random selection
Rwork0.1662 ---
obs0.1686 17543 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.354→27.486 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1959 0 43 73 2075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072050
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0352766
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.675739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3539-2.50130.261330.19192675X-RAY DIFFRACTION98
2.5013-2.69430.27831500.19312734X-RAY DIFFRACTION100
2.6943-2.96510.25871410.19932756X-RAY DIFFRACTION100
2.9651-3.39350.21441450.17962793X-RAY DIFFRACTION100
3.3935-4.27290.19941470.14682800X-RAY DIFFRACTION100
4.2729-27.48780.18971610.15172908X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4014-2.94233.28293.1588-1.47996.1897-0.341-0.30030.2310.30170.4332-0.5648-0.73670.082-0.1060.40410.0285-0.01920.3694-0.08650.42453.6723-17.7949-32.5538
27.5265-1.7575-5.83445.07471.64384.937-0.18320.6742-0.5913-0.2608-0.14770.90640.1811-1.5760.34230.27630.0265-0.02220.4958-0.06930.6037-17.3738-14.5247-22.3808
35.20350.8263-1.76912.8259-1.31956.2921-0.1534-0.11970.03980.06520.1750.3557-0.31-0.3214-0.00920.27880.0421-0.02420.2048-0.00720.2935-8.8715-8.3991-18.2351
45.5316-6.89484.91152.0099-3.3949.58150.45950.8290.0679-1.1213-0.3189-0.05050.15550.1297-0.10920.3826-0.0788-0.0130.23420.02790.3314-1.138-5.2765-28.1548
59.0071-7.56466.80719.1476-7.18725.8897-0.61990.16410.07021.00540.341-0.1487-1.01170.11990.33890.3311-0.0248-0.01610.3079-0.01150.32160.5726-7.4667-16.1455
64.6562-0.84510.84117.54972.40335.4946-0.236-0.2119-0.03810.76470.31760.0223-0.00910.3244-0.07090.28930.04580.02570.30110.02720.1845-2.7889-17.5414-10.1125
71.60290.3921-0.45783.5248-0.68688.6713-0.15160.0807-0.2359-0.08580.13130.06810.4033-0.0913-0.0080.17790.0160.00870.2865-0.05420.3307-3.3361-31.63-28.2896
87.62541.03973.62733.79422.84725.6682-0.1618-0.7326-0.51541.16540.17950.6890.2875-0.4664-0.0730.64010.0760.13140.32340.12160.3026-8.735-27.0962-6.8306
93.1512.56543.74376.20465.37335.64510.1793-0.3719-0.46310.6301-0.4190.60540.4848-1.06490.25580.2727-0.02120.08830.32630.02540.4238-14.3281-27.602-19.0518
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 37 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 38 through 58 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 59 through 90 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 91 through 103 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 104 through 120 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 121 through 167 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 168 through 222 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 223 through 243 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 244 through 263 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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