[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5hgx: Crystal Structure of Transketolase mutant - H261F from Pichia Stipitis -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hgx | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Transketolase mutant - H261F from Pichia Stipitis | ||||||
Components | Transketolase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / transketolase | ||||||
Function / homology | Function and homology information transketolase / transketolase activity / pentose-phosphate shunt / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Scheffersomyces stipitis CBS 6054 (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.09 Å | ||||||
Authors | Li, T.L. / Hsu, L.J. / Hsu, N.S. | ||||||
Citation | Journal: Protein Eng. Des. Sel. / Year: 2016 Title: Structural and biochemical interrogation on transketolase from Pichia stipitis for new functionality Authors: Hsu, L.J. / Hsu, N.S. / Wang, Y.L. / Wu, C.J. / Li, T.L. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5hgx.cif.gz | 424.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5hgx.ent.gz | 350 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5hgx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5hgx_validation.pdf.gz | 441.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5hgx_full_validation.pdf.gz | 442.6 KB | Display | |
Data in XML | 5hgx_validation.xml.gz | 34.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5hgx_validation.cif.gz | 57.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hg/5hgx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hg/5hgx | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5hjeC 5hyvC 5i4iC 5i51C 5i5eC 5i5gC 1gpuS 5hgf S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 75063.484 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H261F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Scheffersomyces stipitis CBS 6054 (fungus) Strain: CBS 6054 / Gene: TKT, TKT1, PICST_67105 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P34736, transketolase |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-1PE / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.97 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG400, MES, NaCl / PH range: 6.3-6.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: BL13C1 / Wavelength: 0.974 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 22, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.974 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.09→30 Å / Num. obs: 380091 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 9.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.163 / Net I/av σ(I): 18.948 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 1797707 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1GPU Resolution: 1.09→23.871 Å / SU ML: 0.07 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 9.96 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.09→23.871 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|