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- PDB-5hfk: CRYSTAL STRUCTURE OF A GLUTATHIONE S-TRANSFERASE PROTEIN FROM ESC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hfk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A GLUTATHIONE S-TRANSFERASE PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI OCh 157:H7 STR. SAKAI (ECs3186, TARGET EFI-507414) WITH BOUND GLUTATHIONE
要素Disulfide-bond oxidoreductase YfcG
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE S-TRANSFERASE FAMILY / ENZYME FUNCTION INITIATIVE (EFI) / STRUCTURAL GENOMICS / GLUTATHIONE LIGANDS / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / disulfide oxidoreductase activity / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / peroxidase activity / response to oxidative stress / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Disulfide-bond oxidoreductase YfcG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.551 Å
データ登録者Himmel, D.M. / Toro, R. / Al Obaidi, N.F. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Stead, M. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. ...Himmel, D.M. / Toro, R. / Al Obaidi, N.F. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Stead, M. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Evans, B. / Hillerich, B. / Love, J. / Seidel, R.D. / Whalen, K.L. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI) / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用
ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF A GLUTATHIONE S-TRANSFERASE PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI OCh 157:H7 STR. SAKAI (ECs3186, TARGET EFI-507414) WITH BOUND GLUTATHIONE
著者: Himmel, D.M. / Toro, R. / Al Obaidi, N.F. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Stead, M. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Evans, B. / Hillerich, ...著者: Himmel, D.M. / Toro, R. / Al Obaidi, N.F. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Stead, M. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Evans, B. / Hillerich, B. / Love, J. / Seidel, R.D. / Whalen, K.L. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
#1: ジャーナル: Biochemistry / : 2011
タイトル: Structure and function of YghU, a nu-class glutathione transferase related to YfcG from Escherichia coli.
著者: Stourman, N.V. / Branch, M.C. / Schaab, M.R. / Harp, J.M. / Ladner, J.E. / Armstrong, R.N.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 2009
タイトル: Analysis of the structure and function of YfcG from Escherichia coli reveals an efficient and unique disulfide bond reductase.
著者: Wadington, M.C. / Ladner, J.E. / Stourman, N.V. / Harp, J.M. / Armstrong, R.N.
履歴
登録2016年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disulfide-bond oxidoreductase YfcG
B: Disulfide-bond oxidoreductase YfcG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2066
ポリマ-53,9772
非ポリマー1,2294
6,503361
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6740 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area15880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.267, 83.267, 171.153
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Disulfide-bond oxidoreductase YfcG / GSH-dependent disulfide-bond oxidoreductase YfcG / GST N1-1 / GST-like protein YfcG / Organic hydroperoxidase


分子量: 26988.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Several N-terminal and carboxy-terminal residues for each chain were disordered in the structure, according to the electron density.
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: yfcG, b2302, JW2299 / プラスミド: pSGC-His / 詳細 (発現宿主): Alias: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P77526, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ...参照: UniProt: P77526, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / : C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細The sequence matches to GenBank Accession #NP_311213.1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Protein (18.49 mg/ml, 20 mM HEPES pH 7.5, 0.150 M Sodium Chloride, 5% v/v Glycerol, 4.5 mM DTT, 5 mM reduced Glutathione) were combined with an equal volume of Reservoir (100 mM Bis-tris pH 6. ...詳細: Protein (18.49 mg/ml, 20 mM HEPES pH 7.5, 0.150 M Sodium Chloride, 5% v/v Glycerol, 4.5 mM DTT, 5 mM reduced Glutathione) were combined with an equal volume of Reservoir (100 mM Bis-tris pH 6.5, 100 mM Magnesium Chloride, 2.8 M Sodium Chloride); Cryoprotection (Equal volumes of Reservoir + 50% v/v Glycerol)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月13日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→20 Å / Num. obs: 86041 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 16.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1.005 / Net I/av σ(I): 16.983 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 614788
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.55-1.613.30.4212.65379610.95692.5
1.61-1.674.10.41584100.99397.5
1.67-1.754.50.38984450.99597.8
1.75-1.845.10.35585141.00798.1
1.84-1.955.90.30685291.0198.3
1.95-2.17.20.23386431.00899.2
2.1-2.318.40.1786831.00399.3
2.31-2.659.50.1487531.00899.4
2.65-3.3310.60.11888671.00599.6
3.33-2011.90.06692361.01599.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Coot0.8モデル構築
HKL-20002.0.0データ削減
SCALEPACK1.99.2データスケーリング
PHASES2.5.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GX0
解像度: 1.551→19.655 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 23.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 4282 4.98 %
Rwork0.1855 81703 -
obs0.1868 85985 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.32 Å2 / Biso mean: 24.4518 Å2 / Biso min: 10.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.551→19.655 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3324 0 80 361 3765
Biso mean--28.04 34.52 -
残基数----412
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013520
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1884790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008625
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0051282
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5508-1.56840.39571260.38782196232281
1.5684-1.58690.37081530.38622568272195
1.5869-1.60620.39611410.37262635277696
1.6062-1.62650.39071430.36312646278997
1.6265-1.64790.39511400.36812660280097
1.6479-1.67050.35091310.34532704283598
1.6705-1.69440.35191340.33592695282997
1.6944-1.71960.34761480.32772650279898
1.7196-1.74650.35361340.3152703283798
1.7465-1.77510.33221410.29942710285198
1.7751-1.80570.29891190.27612717283698
1.8057-1.83850.29221500.26672682283298
1.8385-1.87380.27261190.24732720283999
1.8738-1.91210.28531220.23662709283198
1.9121-1.95360.21371390.22352726286599
1.9536-1.9990.24851790.19942719289899
1.999-2.04890.19811360.18262735287199
2.0489-2.10430.23761390.17992752289199
2.1043-2.16610.18741460.160727502896100
2.1661-2.23590.20351640.14922730289499
2.2359-2.31570.17841590.15232761292099
2.3157-2.40830.17281400.146627672907100
2.4083-2.51770.15151440.150927842928100
2.5177-2.65010.17281470.15012752289999
2.6501-2.81570.17141530.149227932946100
2.8157-3.03240.16791530.159428042957100
3.0324-3.33620.1681380.155128492987100
3.3362-3.81590.17461360.137428562992100
3.8159-4.79610.15371530.129528873040100
4.7961-19.65690.19761550.15530433198100
精密化 TLS

詳細: Portion of GSH ligand / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01751.97131.97862.01942.00962.00260.0135-0.2126-1.3647-2.33730.22451.03361.2185-1.4737-0.12970.5125-0.189-0.1590.57850.19220.457553.620738.439967.7933
27.3135-4.70646.08564.8643-3.63415.10771.3166-1.0651-0.35586.0096-1.4329-2.18910.48110.010.00920.5512-0.0017-0.00740.4450.14070.347455.892841.801870.984
35.55595.44342.0035.33271.9731.99090.84271.20340.229-0.1183-0.7547-0.15120.4513-1.0352-0.07130.22920.0146-0.03390.41990.0160.288459.266238.99672.5812
44.34553.73893.7453.24033.3343.87730.3605-0.05770.57950.2106-0.1437-0.2032-0.4817-0.3137-0.16210.19040.01470.02040.19760.05660.21963.265640.752369.8783
56.91548.23087.43049.79938.84577.9860.6965-0.63010.267-0.7332-0.3280.5542-0.3171-1.9392-0.61470.24290.02370.0110.30450.10740.174458.751143.175268.623
66.14786.33871.93176.5611.71833.21390.5319-2.42740.34560.3227-2.32.55320.8117-3.05311.75710.1906-0.0334-0.06090.3936-0.07480.366556.90141.313664.6031
72.00891.95812.02642.02271.95752.0479-1.1969-0.24361.52890.4625-0.09471.2693-0.6219-0.72781.36830.2752-0.011-0.02430.64380.24760.663759.699623.455880.6936
81.99992-2.08072.001-0.82691.22942.61064.24681.3614-2.1946-3.0748-2.30210.90262.20430.42490.45730.2641-0.03720.72570.2490.177363.595722.692677.6172
91.76632.31121.25186.22234.95544.32990.6305-0.7304-0.15520.9234-1.28120.34470.1072-0.47060.63760.3176-0.0360.08570.32380.07420.302464.053227.099975.9532
1022.00142.00231.99881.99915.25870.38370.42790.0585-0.2283-0.1949-0.51750.0076-0.0919-0.210.1692-0.02820.01580.23140.04560.260468.126428.570778.6746
115.82714.7334-3.51235.7266-0.87664.18890.09740.7957-0.86062.0552-0.2280.08042.144-0.58570.14840.33450.0113-0.03930.23090.02860.217566.599623.715479.9559
125.7894-1.03714.62260.2751-1.21185.3427-1.21970.7022-3.86740.599-0.08331.31381.0683-1.57381.27270.3744-0.10230.10420.26310.01580.275963.925823.74583.9661
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'B' AND (RESSEQ 302) AND (NAME O2 OR NAME N3 OR NAME CA3 OR NAME C3 OR NAME O31 OR NAME O32)B0
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESSEQ 301) AND (NAME CD1 OR NAME N2 OR NAME CA2 OR NAME CB2 OR NAME SG2 OR NAME C2)A0
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESSEQ 301) AND (NAME O2 OR NAME N3 OR NAME CA3 OR NAME C3 OR NAME O31 OR NAME O32)A0
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESSEQ 302) AND (NAME N1 OR NAME CA1 OR NAME C1 OR NAME O11 OR NAME O12 OR NAME CB1 OR NAME CG1 OR NAME O1)A0
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESSEQ 302) AND (NAME CD1 OR NAME N2 OR NAME CA2 OR NAME CB2 OR NAME SG2 OR NAME C2)A0
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESSEQ 302) AND (NAME O2 OR NAME N3 OR NAME CA3 OR NAME C3 OR NAME O31 OR NAME O32)A0
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESSEQ 301) AND (NAME N1 OR NAME CA1 OR NAME C1 OR NAME O11 OR NAME O12 OR NAME CB1 OR NAME CG1 OR NAME O1)B0
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESSEQ 301) AND (NAME CD1 OR NAME N2 OR NAME CA2 OR NAME CB2 OR NAME SG2 OR NAME C2)B0
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESSEQ 301) AND (NAME O2 OR NAME N3 OR NAME CA3 OR NAME C3 OR NAME O31 OR NAME O32)B0
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESSEQ 302) AND (NAME N1 OR NAME CA1 OR NAME C1 OR NAME O11 OR NAME O12 OR NAME CB1 OR NAME CG1 OR NAME O1)B0
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESSEQ 302) AND (NAME CD1 OR NAME N2 OR NAME CA2 OR NAME CB2 OR NAME SG2 OR NAME C2)B0
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'B' AND (RESSEQ 302) AND (NAME O2 OR NAME N3 OR NAME CA3 OR NAME C3 OR NAME O31 OR NAME O32)B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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