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- PDB-5hf9: Crystal structure of human acetylcholinesterase in complex with p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hf9
タイトルCrystal structure of human acetylcholinesterase in complex with paraoxon and HI6
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / acetylcholinesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / synaptic cleft / side of membrane / laminin binding / collagen binding / synapse assembly / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / nervous system development / amyloid-beta binding / cell adhesion / hydrolase activity / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIETHYL PHOSPHONATE / Chem-HI6 / NITRATE ION / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Franklin, M.F. / Rudolph, M.J. / Ginter, C. / Cassidy, M.S. / Cheung, J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: Structures of paraoxon-inhibited human acetylcholinesterase reveal perturbations of the acyl loop and the dimer interface.
著者: Franklin, M.C. / Rudolph, M.J. / Ginter, C. / Cassidy, M.S. / Cheung, J.
履歴
登録2016年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,79015
ポリマ－118,8942
非ポリマー2,89613
水10,629590
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7660 Å2
ΔGint58 kcal/mol
Surface area37990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.931, 105.931, 324.415
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 59447.105 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain, UNP residues 33 to 574 / 変異: none / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase

-
糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 6種, 600分子

#3: 化合物 ChemComp-DEP / DIETHYL PHOSPHONATE / ジエトキシホスフィニルラジカル


分子量: 138.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H11O3P
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-HI6 / 4-(AMINOCARBONYL)-1-[({2-[(E)-(HYDROXYIMINO)METHYL]PYRIDINIUM-1-YL}METHOXY)METHYL]PYRIDINIUM / 1-(2-HYDROXY-IMINOMETHYLPYRIDINIUM)-1-(4-CARBOXYAMINO)-PYRIDINIUM DIMETHYLETHER / 1-[[2-(ヒドロキシイミノメチル)ピリジニウム-1-イル]メトキシメチル]ピリジニウム-4-カルボアミド


分子量: 288.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16N4O3
#7: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O9
#8: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 590 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 15 - 18% PEG3350, 0.2M potassium nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 108212 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 34.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 1.05 / Net I/av σ(I): 16.488 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 844881
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allCC1/2Χ2% possible allRmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) all
2.2-2.246.453440.6730.557100
2.24-2.285.150660.9641.14594.60.6750.3650.776
2.28-2.328.453640.7720.5711000.418
2.32-2.378.453510.8370.5631000.9470.341
2.37-2.428.354040.8610.581000.7930.2870.845
2.42-2.488.353480.9050.5821000.6350.230.677
2.48-2.548.253610.9250.6211000.5530.20.589
2.54-2.618.253650.950.6211000.4270.1550.456
2.61-2.697.753710.9420.85699.90.4290.1650.461
2.69-2.778.154250.9720.7251000.3410.1240.364
2.77-2.878.254060.9810.7091000.2460.0890.262
2.87-2.998.353740.9860.7841000.2020.0730.215
2.99-3.128.254370.9910.8961000.1650.060.176
3.12-3.298.153920.9921.0291000.1420.0520.152
3.29-3.497.654130.9911.28899.90.1280.050.138
3.49-3.767.254590.9931.47299.60.1040.0420.113
3.76-4.146.953880.9931.7398.70.0870.0370.095
4.14-4.747.655140.9951.98399.90.0760.030.082
4.74-5.978.455960.9961.9971000.0740.0280.08
5.97-508.558340.9972.26599.70.0640.0240.069

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EY4

4ey4


解像度: 2.2→45.418 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2403 5346 5.01 %random
Rwork0.2009 101279 --
obs0.2029 106625 98.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.01 Å2 / Biso mean: 48.1514 Å2 / Biso min: 26.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→45.418 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8268 0 193 590 9051
Biso mean--70.17 51.98 -
残基数----1063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018816
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21412040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7933178
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1967-2.22170.42561810.383274345597
2.2217-2.24780.47021500.44722956310686
2.2478-2.27520.52131290.49172354248370
2.2752-2.3040.3461890.331833993588100
2.304-2.33430.3791660.320133573523100
2.3343-2.36630.3671810.298633663547100
2.3663-2.40010.32061880.281833933581100
2.4001-2.43590.27071790.264534143593100
2.4359-2.4740.31391740.262233883562100
2.474-2.51450.27252060.244233823588100
2.5145-2.55790.28811760.239833643540100
2.5579-2.60440.32961630.238934323595100
2.6044-2.65450.29962060.25534243630100
2.6545-2.70870.39841830.34133342352598
2.7087-2.76760.25191680.210134223590100
2.7676-2.83190.24751920.192733743566100
2.8319-2.90270.24121740.192334203594100
2.9027-2.98120.25761640.197234593623100
2.9812-3.06890.24531840.187734183602100
3.0689-3.16790.25041780.188134203598100
3.1679-3.28110.24941700.196534553625100
3.2811-3.41250.22631860.19934663652100
3.4125-3.56770.25381910.233363355499
3.5677-3.75570.24641680.21323454362299
3.7557-3.99090.23671800.19143382356298
3.9909-4.29880.2111710.156234823653100
4.2988-4.7310.15211900.130634893679100
4.731-5.41470.16211700.138835433713100
5.4147-6.81820.19822090.163635413750100
6.8182-45.42740.20171800.178237463926100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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