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- PDB-5h9p: Crystal Structure of Human Galectin-3 CRD in Complex with TD139 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h9p
タイトルCrystal Structure of Human Galectin-3 CRD in Complex with TD139
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / galectin / thio-digalactoside (TDG) / pi-arginine interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding ...: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / macrophage chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / neutrophil chemotaxis / RNA splicing / secretory granule membrane / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TD2 / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Hsieh, T.J. / Lin, H.Y. / Lin, C.H.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology102-2113-M-001-001-MY3 台湾
Ministry of Science and Technology102-2923-M-001-001-MY3 台湾
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Dual thio-digalactoside-binding modes of human galectins as the structural basis for the design of potent and selective inhibitors
著者: Hsieh, T.J. / Lin, H.Y. / Tu, Z. / Lin, T.C. / Wu, S.C. / Tseng, Y.Y. / Liu, F.T. / Danny Hsu, S.T. / Lin, C.H.
履歴
登録2015年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5212
ポリマ－17,8721
非ポリマー6491
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.168, 57.145, 63.651
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 17872.418 Da / 分子数: 1
断片: carbohydrate-recognition domain, UNP residues 113-250
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: P17931
#2: 化合物 ChemComp-TD2 / 3-deoxy-3-[4-(3-fluorophenyl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-beta-D-galactopyranosyl 3-deoxy-3-[4-(3-fluorophenyl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-1-thio-beta-D-galactopyranoside


分子量: 648.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H30F2N6O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.0, 0.2 M LiSO4, 30% (w/v) PEG 4000 / PH範囲: 7.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→30 Å / Num. obs: 9047 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 1.021 / Net I/av σ(I): 30.541 / Net I/σ(I): 15.2 / Num. measured all: 95013
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.04-2.117.80.3558320.9640.1240.3780.99495.1
2.11-2.28.80.298840.9740.0960.3061.00797.4
2.2-2.39.90.2778740.980.0880.2911.03499.1
2.3-2.42110.2158820.9910.0650.2251.02199.8
2.42-2.5711.50.1829040.9940.0540.191.016100
2.57-2.7711.70.139100.9970.0380.1351.03799.9
2.77-3.0511.60.0849100.9980.0250.0881.04100
3.05-3.4911.50.0569110.9990.0170.0591.034100
3.49-4.39110.0489380.9990.0150.051.00599.7
4.39-3010.10.039100210.0120.0411.00999.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHENIXデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NMN

2nmn


解像度: 2.04→26.067 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.195 887 10.05 %
Rwork0.1653 7937 -
obs0.1684 8824 96.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.19 Å2 / Biso mean: 27.7415 Å2 / Biso min: 11.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→26.067 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1108 0 45 84 1237
Biso mean--41.16 35.28 -
残基数----138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051184
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0251612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039171
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.846493
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0367-2.16430.24341340.18591163129788
2.1643-2.33130.241440.17221284142895
2.3313-2.56570.20361460.17411323146998
2.5657-2.93650.23081480.17011344149299
2.9365-3.6980.19651530.154413761529100
3.698-26.06880.16361620.163114471609100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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