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- PDB-5h7r: Structural basis of the flanking zinc-finger motifs crucial for t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h7r
タイトルStructural basis of the flanking zinc-finger motifs crucial for the E3 ligase activity of the LNX1 RING domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase LNX
キーワードLIGASE / RING / Ubiquitination / E3 ligase / Zn finger motif
機能・相同性
機能・相同性情報


synapse maturation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / PDZ domain binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / postsynapse / protein ubiquitination ...synapse maturation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / PDZ domain binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / postsynapse / protein ubiquitination / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PDZ domain / Ring finger / PDZ domain profile. ...: / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PDZ domain / Ring finger / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase LNX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Nayak, D. / Sivaraman, J.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (Singapore)R154000625112 シンガポール
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Structure of LNX1:Ubc13~Ubiquitin Complex Reveals the Role of Additional Motifs for the E3 Ligase Activity of LNX1.
著者: Nayak, D. / Sivaraman, J.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: E3 ubiquitin-protein ligase LNX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8885
ポリマ－14,6261
非ポリマー2624
水1,72996
1
D: E3 ubiquitin-protein ligase LNX
ヘテロ分子

D: E3 ubiquitin-protein ligase LNX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,77510
ポリマ－29,2522
非ポリマー5238
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/31
Buried area1410 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.375, 92.375, 84.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase LNX / LNX1 / Ligand of Numb-protein X 1 / Numb-binding protein 1 / PDZ domain-containing RING finger protein 2


分子量: 14625.937 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 11-138 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LNX1, LNX, PDZRN2, UNQ574/PRO1136 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TBB1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES monohydrate pH 6.0, 0.05 M calcium chloride dihydrate, 45 % polyethylene glycol 200

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→79.884 Å / Num. obs: 31064 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 17.6 % / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 1.51→1.54 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DIN

5din


解像度: 1.7→79.884 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.02 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.084 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21528 1998 8.4 %RANDOM
Rwork0.17847 ---
obs0.18162 21825 99.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.799 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.73 Å2-0.87 Å2-0 Å2
2---1.73 Å2-0 Å2
3---5.63 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.7→79.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数983 0 4 96 1083
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0191019
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2951.9751381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0453.0082123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0935123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.33524.78346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.23815173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.053153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211103
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.6962.757495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.6882.753494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.6834.124617
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.6824.13618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.9993.224524
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.9963.228525
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.6794.667765
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.66833.8921084
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.55733.5511066
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.33831922
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.253563
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded17.77651928
LS精密化 シェル解像度: 1.698→1.742 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 140 -
Rwork0.261 1534 -
obs--96.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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