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- PDB-5h72: Structure of the periplasmic domain of FliP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h72
タイトルStructure of the periplasmic domain of FliP
要素Flagellar biosynthetic protein FliP
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Flagellar protein export
機能・相同性Flagellar transport protein FliP / bacterial-type flagellum organization / Type III secretion system inner membrane P protein / FliP family / Flagella transport protein fliP family signature 2. / bacterial-type flagellum basal body / protein secretion / plasma membrane / Flagellar biosynthetic protein FliP
機能・相同性情報
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fukumura, T. / Kawaguchi, T. / Saijo-Hamano, Y. / Namba, K. / Minamino, T. / Imada, K.
引用
ジャーナル: PLoS Biol. / 年: 2017
タイトル: Assembly and stoichiometry of the core structure of the bacterial flagellar type III export gate complex
著者: Fukumura, T. / Makino, F. / Dietsche, T. / Kinoshita, M. / Kato, T. / Wagner, S. / Namba, K. / Imada, K. / Minamino, T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2014
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of the periplasmic domain of FliP, an integral membrane component of the bacterial flagellar type III protein-export apparatus
著者: Fukumura, T. / Furukawa, Y. / Kawaguchi, T. / Saijo-Hamano, Y. / Namba, K. / Imada, K. / Minamino, T.
履歴
登録2016年11月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_first ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar biosynthetic protein FliP
B: Flagellar biosynthetic protein FliP
C: Flagellar biosynthetic protein FliP
D: Flagellar biosynthetic protein FliP
E: Flagellar biosynthetic protein FliP
F: Flagellar biosynthetic protein FliP
G: Flagellar biosynthetic protein FliP
H: Flagellar biosynthetic protein FliP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4708
ポリマ－75,4708
非ポリマー00
水7,080393
1
A: Flagellar biosynthetic protein FliP
B: Flagellar biosynthetic protein FliP
C: Flagellar biosynthetic protein FliP
D: Flagellar biosynthetic protein FliP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7354
ポリマ－37,7354
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15190 Å2
手法PISA
2
E: Flagellar biosynthetic protein FliP
F: Flagellar biosynthetic protein FliP
G: Flagellar biosynthetic protein FliP
H: Flagellar biosynthetic protein FliP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7354
ポリマ－37,7354
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.880, 114.880, 193.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-239-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Flagellar biosynthetic protein FliP


分子量: 9433.692 Da / 分子数: 8 / 断片: periplasmic fragment, UNP residues 110-188 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
株: MSB8 / 遺伝子: fliP, TM_0698, Tmari_0698 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WZG2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4 / 詳細: 0.1M phosphate-citrate pH 4.4, 36% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月2日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→43.6 Å / Num. obs: 30262 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→42.923 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2606 1518 5.05 %
Rwork0.2112 --
obs0.2138 30080 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.923 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4336 0 0 393 4729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8595928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9221664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032656
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004784
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.47750.30161310.22692545X-RAY DIFFRACTION100
2.4775-2.5660.31751210.21822567X-RAY DIFFRACTION100
2.566-2.66870.2651410.20812560X-RAY DIFFRACTION100
2.6687-2.79020.26121420.19932559X-RAY DIFFRACTION100
2.7902-2.93730.24611410.20462565X-RAY DIFFRACTION100
2.9373-3.12120.23811330.20242587X-RAY DIFFRACTION100
3.1212-3.36210.26661330.20162596X-RAY DIFFRACTION100
3.3621-3.70030.23091670.1882584X-RAY DIFFRACTION100
3.7003-4.23540.23341290.19522633X-RAY DIFFRACTION100
4.2354-5.33450.2431460.19912659X-RAY DIFFRACTION100
5.3345-42.93030.34361340.28652707X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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