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万見
- PDB-5h6v: Structure of Zika virus protease in complex with a dipeptide inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h6v
タイトルStructure of Zika virus protease in complex with a dipeptide inhibitor
要素(Genome polyprotein) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN/INHIBITOR / SERINE PROTEASE / NON-STRUCTURAL PROTEIN 3 / VIRAL PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / serine-type endopeptidase activity ...ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Thrombin, subunit H - #120 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7HS / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.422 Å
データ登録者Zhang, Z. / Chen, M.
資金援助 シンガポール, 2件
組織認可番号国
NTUSTART UP GRANT シンガポール
NMRCCBRG14May05 シンガポール
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Dynamics of Zika Virus NS2B-NS3 Protease Binding to Dipeptide Inhibitors
著者: Li, Y. / Zhang, Z. / Phoo, W.W. / Loh, Y.R. / Wang, W. / Liu, S. / Chen, M.W. / Hung, A.W. / Keller, T.H. / Luo, D. / Kang, C.
履歴
登録2016年11月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0883
ポリマ－24,7602
非ポリマー3281
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.330, 42.330, 214.758
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-307-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 5750.296 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1411-1462 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zika virus (ジカ熱ウイルス) / 株: Mr 766 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H8XX12
#2: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 19009.578 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1497-1673 / Mutation: R29K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zika virus (strain Mr 766) (ジカ熱ウイルス)
株: Mr 766 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H8XX12
#3: 化合物 ChemComp-7HS / (S)-2-acetamido-6-amino-N-((S)-5-guanidino-1-oxopentan-2-yl)hexanamide


分子量: 328.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28N6O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.66 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium acetate trihydrate PH4.6
PH範囲: 4.0-5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.0004 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→42.95 Å / Num. obs: 8233 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 833 / Rpim(I) all: 0.337 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
SHELXL(1.10.1_2155: ???)データ収集
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GPI

5gpi


解像度: 2.422→42.33 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 440 5.41 %
Rwork0.1912 --
obs0.1944 8137 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.422→42.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1430 0 23 21 1474
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9482011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.466870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055225
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007262
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4216-2.7720.34691320.25442484X-RAY DIFFRACTION100
2.772-3.49220.27321500.20882523X-RAY DIFFRACTION100
3.4922-42.33590.21331580.17012690X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00310.01070.00070.01110.00380.00360.14260.11920.1723-0.01180.07980.0572-0.1127-0.043400.7350.25750.14020.53760.0410.4347-24.292914.6791-12.9562
20.00470.0104-0.00660.0519-0.00070.0049-0.0892-0.03510.128-0.0087-0.02740.1225-0.0275-0.01400.56140.1249-0.1440.33680.02250.7048-28.17514.2934-23.8076
30.1660.0986-0.00140.0709-0.02450.0704-0.14660.04230.0402-0.252-0.0169-0.0587-0.19240.1033-0.07430.97190.473-0.10370.6935-0.01640.0662-18.5739-4.2974-32.8481
40.08650.0053-0.02840.0497-0.01680.0153-0.03350.02760.02790.00830.03170.0913-0.0026-0.0144-0.00090.30660.23050.00010.5789-0.11030.9336-3.5617-11.1837-22.7287
50.0090.0091-0.01580.0317-0.02090.02850.1732-0.02310.14220.00420.1253-0.28540.0341-0.060.00860.26540.1383-0.01240.58910.04010.4754-3.6123-5.4546-7.5229
60.0573-0.01370.08460.011-0.04680.10810.00860.04780.2794-0.3136-0.0494-0.34970.052-0.0944-0.00370.51160.1580.02270.3613-0.02530.4175-23.290610.8971-16.4732
70.07180.10420.02540.2190.01640.03360.547-0.27850.10340.3722-0.22330.2019-0.2118-0.12110.13590.3820.16990.12960.21610.0150.4125-22.91214.3092-7.0225
80.53210.36770.01490.48920.17970.13730.3643-0.0581-0.0091-0.0273-0.3321-0.04620.24910.21050.02320.44750.2019-0.06760.3073-0.00880.284-21.9499-9.6984-16.4364
90.26630.2038-0.08510.390.15060.12880.46190.3188-0.0796-0.4551-0.4136-0.0024-0.05290.18110.19660.50840.32710.08310.53480.02390.3359-13.753-3.3396-20.1417
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 50 through 54 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 55 through 59 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 60 through 69 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 70 through 74 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 75 through 87 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 17 through 42 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 43 through 79 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 80 through 94 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 95 through 171 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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