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万見
- PDB-5h52: Structure of Titanium-bound human serum transferrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h52
タイトルStructure of Titanium-bound human serum transferrin
要素Serotransferrin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / transferrin titanium citrate
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / Iron uptake and transport ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / Iron uptake and transport / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ferrous iron binding / iron ion transport / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / regulation of protein stability / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / antibacterial humoral response / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / cytoplasmic vesicle / blood microparticle / vesicle / secretory granule lumen / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TITANIUM ION / CITRIC ACID / MALONATE ION / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Curtin, J.P. / Wang, M. / Sun, H.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University of Hong Kong8100013 香港
引用ジャーナル: J. Biol. Inorg. Chem. / 年: 2018
タイトル: The role of citrate, lactate and transferrin in determining titanium release from surgical devices into human serum.
著者: Curtin, J.P. / Wang, M. / Cheng, T. / Jin, L. / Sun, H.
履歴
登録2016年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6745
ポリマ－75,2841
非ポリマー3904
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.977, 156.667, 107.855
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75284.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 化合物 ChemComp-4TI / TITANIUM ION


分子量: 47.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ti
#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NATURAL VARIANT AT THIS POSITION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PIPES-Na 0.1M, PEG 3350 17%, disodium malonate 8mM, glycerol 18%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→103.97 Å / Num. obs: 26553 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/av σ(I): 26.111 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.9-2.958.81.6660.685191.8
2.95-310.51.570.741194.6
3-3.0611.91.3350.799196
3.06-3.1212.71.10.869198.6
3.12-3.1913.50.9180.893199.9
3.19-3.2714.30.7110.961100
3.27-3.3514.40.5710.9591100
3.35-3.4414.50.420.9761100
3.44-3.5414.40.3360.9841100
3.54-3.6514.40.2520.991100
3.65-3.7814.30.1960.9931100
3.78-3.9414.40.1610.9951100
3.94-4.1114.40.1180.9971100
4.11-4.3314.30.0930.9971100
4.33-4.614.30.0910.997199.9
4.6-4.9614.30.0850.997199.9
4.96-5.4613.90.080.9961100
5.46-6.2413.70.0580.9981100
6.24-7.8613.60.0410.9991100
7.86-5013.40.0350.999199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation8.02 Å41.08 Å
Translation8.02 Å41.08 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X1B

4x1b


解像度: 3→103.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 19.154 / SU ML: 0.232 / SU R Cruickshank DPI: 0.2587 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.334 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2237 1161 5.1 %RANDOM
Rwork0.1697 ---
obs0.1724 21792 95.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 166.14 Å2 / Biso mean: 59.869 Å2 / Biso min: 12.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.96 Å20 Å2-0 Å2
2---0.59 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→103.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5037 0 22 13 5072
Biso mean--78.08 42.46 -
残基数----650
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9861.9577010
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.945646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.64724.464233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.62215876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6751525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2745
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213933
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.7215.7942596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.6443238
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.9246.0472587
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.55132618
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded43.0452550
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 70 -
Rwork0.234 1109 -
all-1179 -
obs--67.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01040.0171-0.01140.0338-0.02670.0246-0.00170.00950.0042-0.00470.00620.00340.00430.0053-0.00450.00080.0009-0.00010.0299-0.00140.033314.884613.5368-10.9335
20.0187-0.0254-0.02530.03770.03830.0393-0.0009-0.0009-0.01020.0073-0.00130.00560.0081-0.0010.00210.0123-0.0046-0.0090.02510.00020.047814.033318.815418.7456
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 92
2X-RAY DIFFRACTION1A247 - 331
3X-RAY DIFFRACTION2A93 - 246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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