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万見
- PDB-5h49: Crystal structure of Cbln1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h49
タイトルCrystal structure of Cbln1
要素Cerebellin-1
キーワードPROTEIN BINDING / Cbln1 / C1q domain / C1q/TNF superfamily / synaptogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of inhibitory synapse assembly / cerebellar granule cell differentiation / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / positive regulation of long-term synaptic depression / maintenance of synapse structure / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse ...negative regulation of inhibitory synapse assembly / cerebellar granule cell differentiation / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / positive regulation of long-term synaptic depression / maintenance of synapse structure / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / protein secretion / regulation of presynapse assembly / synaptic cleft / synapse assembly / establishment of localization in cell / synapse organization / postsynaptic membrane / synapse / glutamatergic synapse / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhong, C. / Shen, J. / Zhang, H. / Ding, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31370726 中国
Ministry of Science and Technology of China2013CB910404 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Cbln1 and Cbln4 Are Structurally Similar but Differ in GluD2 Binding Interactions.
著者: Chen Zhong / Jinlong Shen / Huibing Zhang / Guangyi Li / Senlin Shen / Fang Wang / Kuan Hu / Longxing Cao / Yongning He / Jianping Ding /
要旨: Unlike cerebellin 1 (Cbln1), which bridges neurexin (Nrxn) receptors and δ-type glutamate receptors in a trans-synaptic triad, Cbln4 was reported to have no or weak binding for the receptors ...Unlike cerebellin 1 (Cbln1), which bridges neurexin (Nrxn) receptors and δ-type glutamate receptors in a trans-synaptic triad, Cbln4 was reported to have no or weak binding for the receptors despite sharing ∼70% sequence identity with Cbln1. Here, we report crystal structures of the homotrimers of the C1q domain of Cbln1 and Cbln4 at 2.2 and 2.3 Å resolution, respectively. Comparison of the structures suggests that the difference between Cbln1 and Cbln4 in GluD2 binding might be because of their sequence and structural divergence in loop CD. Surprisingly, we show that Cbln4 binds to Nrxn1β and forms a stable complex with the laminin, nectin, sex-hormone binding globulin (LNS) domain of Nrxn1β. Furthermore, the negative-stain electron microscopy reconstruction of hexameric full-length Cbln1 at 13 Å resolution and that of the Cbln4/Nrxn1β complex at 19 Å resolution suggest that Nrxn1β binds to the N-terminal region of Cbln4, probably through strand β10 of the S4 insert.
履歴
登録2016年10月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22017年11月8日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / refine_hist / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cerebellin-1
B: Cerebellin-1
C: Cerebellin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4784
ポリマ－61,2573
非ポリマー2211
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area16030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.638, 91.638, 151.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Cerebellin-1 / Precerebellin


分子量: 20418.984 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cbln1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63182
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Na/K phosphate, pH 6.2, 2.5 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-325 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 16418 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 15.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.852 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.795 / SU B: 14.477 / SU ML: 0.288 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.786 / ESU R Free: 0.393 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30696 829 5.1 %RANDOM
Rwork0.27142 ---
obs0.27318 15534 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.616 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.73 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3088 0 14 22 3124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0193169
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.023015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0041.9374275
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98536887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.955384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.94723.356149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.89615530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6081522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0370.2468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7733.0451554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.7733.0461553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.4844.5551932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.4824.5541933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2193.3231615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2183.3221616
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.1694.872344
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.51356.1912565
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.51256.18712566
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.804→2.877 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 57 -
Rwork0.306 1107 -
obs--99.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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